Stoffwechselschritte:
Stoffumwandlung: A B
Synthesen: C + D E
Spaltung: F G+H
Grundlagen der Enzyme (Fermente):
sind meist Proteine, die für biochemische Reaktionen unentbehrlich sind
erniedrigen die Aktivierungsenergie ermöglichen Reaktionen, die sonst gar nicht oder nur sehr langsam
ablaufen würden
gehen unverändert aus der Reaktion hervor Biokatalysatoren
Denaturierung = Sekundär- und Tertiärstruktur (d.h. räumliche Anordnung) wird zerstört Enzym nicht
mehr funktionsfähig
Wirkungsspezifität
das Enzym hat eine ganz bestimmte Wirkung auf sein Substrat kann nur eine ganz bestimmte
Reaktion katalysieren
Bsp.: das Enzym Glucoseoxidase kann nur die Oxidation von Glucose zu Gluconsäurelacton bewirken, während
das Enzym Glucoseisomerase Glucose ausschließlich zu Fructose umwandeln kann
Substratspezifität
Enzyme setzen jeweils nur ganz bestimmte Substrate um
Bsp.: das Enzym Saccharase kann nur das Disaccharid Saccharose umsetzen
Gruppenspezifität
Substrat-Moleküle binden nur an einen bestimmten Bereich eines Enzyms, dem aktiven Zentrum
restlicher Bereich des Substrat-Moleküls ohne Bedeutung für die Bindung
daher können unterschiedliche Substrat-Moleküle vom gleichen Enzym-Molekül umgesetzt werden, wenn sie
über den spezifischen Teilbereich verfügen, der in das aktive Zentrum des Enzym-Moleküls passt
die meisten Enzyme sind gruppenspezifisch und nur wenige setzen nur ein Substrat um (hochspezifisch)
Bsp.: das Enzym Alkoholhydrogenase kann verschiedene Alkohole wie Methanol, Ethanol oder Propanol umsetzen
das Enzym ist spezifisch für die Gruppe der Alkohole
, Ablauf der enzymatischen Reaktion:
lässt sich mithilfe des Schlüssel-Schloss-Prinzips verdeutlichen
Substratmolekül (Schlüssel) verbindet sich mit dem Enzym (Schlüssel) bilden Enzym-Substrat-Komplex
Substrat bindet hierbei an das aktive Zentrum des Enzyms (= bestimmter Abschnitt des Enzyms)
das Substrat-Molekül wird chemisch verändert
ein Enzym-Produkt-Komplex liegt vor
Produkt-Molekül wird freigesetzt, sodass das Enzym-Molekül seine ursprüngliche Raumstruktur wieder
annimmt
das Enzym-Molekül geht unverändert aus der Reaktion hervor und steht für die Umsetzung neuer
Substrat-Moleküle zur Verfügung
Induced-fit Modell
Das Schlüssel-Schloss-Modell kann durch das Modell der induzierten Anpassung erweitert werden: durch chemische
Wechselwirkungen zwischen dem Substrat-Molekül und dem aktiven Zentrum des Enzym-Moleküls werden
Veränderungen der Raumstruktur beider Moleküle induziert sie passen erst dann exakt ineinander
Beeinflussung der Enzymaktivität:
1. Temperatur:
Optimumkurve: mit steigender Temperatur steigt die Teilchenbewegung Zusammentreffen von Enzym
und Substrat wird begünstigt Enzymaktivität steigt
Verdoppelung bis Verdreifachung der Reaktionsgeschwindigkeit bei einer Erhöhung um 10°C
(Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel)
ab bestimmter Temperatur führt eine weitere Temperaturerhöhung zur Zerstörung (Denaturierung) des
Enzyms
2. pH-Wert:
Optimumkurve mit drei Kadinalpunkten: pH-Minimum, pH-Optimum, pH-Maximum
die Änderung des pH-Wertes beeinflusst die stabilisierende Wechselwirkungen innerhalb des Proteinmoleküls
und damit dessen Teritärstruktur
3. Substratkonzentration:
bei niedriger Substratkonzentration sind noch zahlreiche Enzym-Moleküle frei
Reaktionsgeschwindigkeit ist dementsprechend hoch
mit steigender Substratkonzentration nimmt die Zahl der gebundenen Enzym-Moleküle zu, bis schließlich
alle Enzyme belegt sind
eine weitere Erhöhung der Substratkonzentration bewirkt keine Steigerung der Geschwindigkeit
Stoffumwandlung: A B
Synthesen: C + D E
Spaltung: F G+H
Grundlagen der Enzyme (Fermente):
sind meist Proteine, die für biochemische Reaktionen unentbehrlich sind
erniedrigen die Aktivierungsenergie ermöglichen Reaktionen, die sonst gar nicht oder nur sehr langsam
ablaufen würden
gehen unverändert aus der Reaktion hervor Biokatalysatoren
Denaturierung = Sekundär- und Tertiärstruktur (d.h. räumliche Anordnung) wird zerstört Enzym nicht
mehr funktionsfähig
Wirkungsspezifität
das Enzym hat eine ganz bestimmte Wirkung auf sein Substrat kann nur eine ganz bestimmte
Reaktion katalysieren
Bsp.: das Enzym Glucoseoxidase kann nur die Oxidation von Glucose zu Gluconsäurelacton bewirken, während
das Enzym Glucoseisomerase Glucose ausschließlich zu Fructose umwandeln kann
Substratspezifität
Enzyme setzen jeweils nur ganz bestimmte Substrate um
Bsp.: das Enzym Saccharase kann nur das Disaccharid Saccharose umsetzen
Gruppenspezifität
Substrat-Moleküle binden nur an einen bestimmten Bereich eines Enzyms, dem aktiven Zentrum
restlicher Bereich des Substrat-Moleküls ohne Bedeutung für die Bindung
daher können unterschiedliche Substrat-Moleküle vom gleichen Enzym-Molekül umgesetzt werden, wenn sie
über den spezifischen Teilbereich verfügen, der in das aktive Zentrum des Enzym-Moleküls passt
die meisten Enzyme sind gruppenspezifisch und nur wenige setzen nur ein Substrat um (hochspezifisch)
Bsp.: das Enzym Alkoholhydrogenase kann verschiedene Alkohole wie Methanol, Ethanol oder Propanol umsetzen
das Enzym ist spezifisch für die Gruppe der Alkohole
, Ablauf der enzymatischen Reaktion:
lässt sich mithilfe des Schlüssel-Schloss-Prinzips verdeutlichen
Substratmolekül (Schlüssel) verbindet sich mit dem Enzym (Schlüssel) bilden Enzym-Substrat-Komplex
Substrat bindet hierbei an das aktive Zentrum des Enzyms (= bestimmter Abschnitt des Enzyms)
das Substrat-Molekül wird chemisch verändert
ein Enzym-Produkt-Komplex liegt vor
Produkt-Molekül wird freigesetzt, sodass das Enzym-Molekül seine ursprüngliche Raumstruktur wieder
annimmt
das Enzym-Molekül geht unverändert aus der Reaktion hervor und steht für die Umsetzung neuer
Substrat-Moleküle zur Verfügung
Induced-fit Modell
Das Schlüssel-Schloss-Modell kann durch das Modell der induzierten Anpassung erweitert werden: durch chemische
Wechselwirkungen zwischen dem Substrat-Molekül und dem aktiven Zentrum des Enzym-Moleküls werden
Veränderungen der Raumstruktur beider Moleküle induziert sie passen erst dann exakt ineinander
Beeinflussung der Enzymaktivität:
1. Temperatur:
Optimumkurve: mit steigender Temperatur steigt die Teilchenbewegung Zusammentreffen von Enzym
und Substrat wird begünstigt Enzymaktivität steigt
Verdoppelung bis Verdreifachung der Reaktionsgeschwindigkeit bei einer Erhöhung um 10°C
(Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel)
ab bestimmter Temperatur führt eine weitere Temperaturerhöhung zur Zerstörung (Denaturierung) des
Enzyms
2. pH-Wert:
Optimumkurve mit drei Kadinalpunkten: pH-Minimum, pH-Optimum, pH-Maximum
die Änderung des pH-Wertes beeinflusst die stabilisierende Wechselwirkungen innerhalb des Proteinmoleküls
und damit dessen Teritärstruktur
3. Substratkonzentration:
bei niedriger Substratkonzentration sind noch zahlreiche Enzym-Moleküle frei
Reaktionsgeschwindigkeit ist dementsprechend hoch
mit steigender Substratkonzentration nimmt die Zahl der gebundenen Enzym-Moleküle zu, bis schließlich
alle Enzyme belegt sind
eine weitere Erhöhung der Substratkonzentration bewirkt keine Steigerung der Geschwindigkeit
