Samenvatting Biochemie

BMO2 – P3 – Biochemie RET
Doel 1 en 2: Basisstructuur en eigenschappen van aminozuren beschrijven en
kunnen herkennen.
Eiwitten  Grote variatie aan structuur, zorgt voor verscheidenheid in functie
 50% droge massa cellen.

Functies eiwitten
Enzymatitic proteins  Selectieve Defensive proteins  Beschermen
versnellen van chemische reacties. tegen ziekten.

Spijsverteringsenzymen katalyseren Antilichamen inactiveren, bacteriën en
hydrolyse van bindingen in voedsel. virussen vernietigen.




Storage proteins  Opslaan aan Transport proteins  transport van
aminozuren stoffen

Ovalbumine is eiwit dat gebruikt word Trasport van moleculen door
als AZ-bron voor ontwikkelende celmembraan.
embryo.




Hormonal proteins  Coördinatie van Receptor proteins  Reactie van cel
de activiteiten van organisme. op chemische stimuli.
Receptoren in zenuwcel detecteren
Insuline zorgt voor opname glucose en signaalmoleculen die door andere
regulatie bloedsuikerspiegel. zenuwcellen zijn vrijgegeven.




Structural proteins  steun.

Collageen en elastine-eiwitten bieden
een verlig raamwerking in dierlijk
bindweefsel.

,20 Fundamentele
Contractile Aminozuren
and motor proteins (AZ)
Eiwitten zijn
Bewegingen. polymeren opgebouwd uit set van 20 AZ
Aminozuren  Organische moleculen bestaande uit amino-, carboxyl-
en R-groep.
Actine- en mysoine eiwitten voor
 R-groepvan
samentrekking  Zij-ketens
spieren. waar AZ hun unieke eigenschappen en



functie
aan
dienen.
 Peptide  Kort aminozuur polymeer
 Dipeptide  twee aminozuren
 Tripeptide  drie aminozuren
 Oligopeptide  12-20 aminozuren
 Polypepide  veel aminozuren

, Zwitterion  verbinding met zowel en positieve lading als een negative lading op
hetzelfde molecuul.
 Ook bekend als Diplair ion  kan H+ opnemen en afstaan.
 R-groep bepaald netto lading van eiwit!!
Kation  positief geladen ion, heeft elektron afgestaan.
Anion  negatief geladen ion, heeft elektron opgenomen.
Iso-elektrisch punt (pI)  pH-waarde van molecuul of ion waarbij de netto
elektrische lading van het molecuul of ion nul is. Elektrisch neutraal, + en - zijn
gelijk.
pKa heeft aan vanaf welke pH een stof H+ opneemt of afstaat. Lage pKa = zuur.

Doel 3: Opbouw van een eiwit kunnen beschrijven.
Peptide bindingen  Chemische
binding die optreedt tussen -COOH van
ene AZ en -NH2 van ander AZ.
 Vindt plaats tijdens vorming van
peptide of eiwit.
 Binding is vlak als gevolg van
chemische resonantie.

Vier eiwitstructuren
Primaire structuur  Unieke lineaire volgorde van AZ
 Eiwit van 60 AZ heeft 2060 mogelijkheden.
 Meer mogelijkheden dan atomen in heelal
 Bepaald 3D structuur van eiwit.
Secundaire structuur  Mix van -helix coil en -pleated sheet
door H-bruggen tussen herhalende eenheden van polypeptide
backbone. Niet repeterende secties vormen Random Coils.
 -helix coil  Spiraal die een H-brug tussen carboxyl- en
amino-groep bevat. Elke draai 3,6 aminuzuren.
 -pleated sheet  Plaatvormig die parallel en antiparallel
kunnen zijn. H-brug Intrachain of Interchain.
Tertiaire structuur  De 3D organisatie van de polypeptide keten.
Bepaalt de functie en reactiviteit van het eiwit.
 Bevat Covalente bindingen, H-bruggen, Elektrostatische
interacties, hydrofobe interacties in de backbone.
Quaternaire structuur  Twee of meer polypeptide ketens die één
complex macromolecuul vormen.

Denaturatie  Verstoring van 3D structuur van
een macromolecuul door externe factoren. Door
ontvouwen van eiwitstructuur kunnen actieve
plaatsen verloren gaan en kan functie niet meer
vervullen
 pH, [Zout], Temperatuur.
 Reversibel en irreversibel, afhankelijk van
ernst v/d verstoring.