Module 3: Protein Functions
3.1 Structural proteins
Leerdoelen:
De kenmerken van gestructureerde eiwitten.
- Draderige (structurele) eiwitten: bevatten vaak vele kopieën van maar 1 structureel motief.
- Te veel disulfide bruggen in neushoorn om te krullen/te kleuren?
- Er zijn een aantal structurele eiwitten: hier bespreken we collageen.
- Collageen: belangrijk eiwit in ons lichaam. Dit eiwit is het meest voorkomende eiwit in ons
lichaam. (in bloedvaten, huid, botten etc.) (25%).
Het is heel erg sterk, en het heeft een merkwaardige structuur.
- Fibril structuur en traagheid kunnen een impact hebben: Cellulite. (geen ziekte).
Cellulitis is een ontsteking (wel ziekte).
Cellulite ontstaat doordat het collageen verzacht door bepaalde omstandigheden (bv
zwangerschap), als dat gebeurt en veel vet binnen komt vetcellen groeien Cellulite.
- Collageen heeft verschillende functies:
moet vetcellen in bedwang houden.
In bindweefsel bieden collageenvezels een soort steiger dat cellen op een bepaalde plaats
houdt.
De wanden van bloedvaten zijn gemaakt van verschillende types collageen.
Pezen (Tendons) zijn bijna helemaal gemaakt van collageenvezels.
- Veel (weefsel specifieke) mogelijkheden zijn bekend.
De basisprincipes zijn:
– Dichtbij 30% Glycine
– Ook veel Proline
– aanwezigheid van Hydroxyproline
Volgorde van collageen: : (-Gly-Pro-HyPro-)n (n > 300).
- (Gly-X-HyPro)n keurt het unieke conformatie van een linkshandige helix (niet een α-helix) met 3 helix) met 3
residuen per draai.
De ongewone buiging komt door de aanwezigheid van proline en hydroxyproline.( de
merkwaardige structuur van collageen).
- De linkerhandige enkele helixen draaien (right handed) om de triple helix te vormen voor de
samenkomst van Collageen.
- De triple helix is stabiel door waterstofbruggen.
- (-Gly-Pro-HyPro-)n keurt een unieke conformatie van een linkshandige helix met 3 residuen per
draai.
De ongewone buiging komt door de aanwezigheid van proline en hydroxyproline.
- Hydroxyproline en proline residuen wijzen naar buiten. Hun aanwezigheid voorkomt de vorming
van een α helix en zorgt ervoor dat er een ‘kooi’ van watermoleculen over het helixoppervlak
komen. De triple helix blijft bij elkaar door H – bruggen. Deze verbinding is heel sterk.
- Tussen drietal aminozuren zitten weleens ander aminozuren (niet vaak), die kunnen een soort
covalente binding maken. Deze binding zorgt ervoor dat enkele proline moleculen bij elkaar
blijven.
Bouwstenen van het Leven |19
3.1 Structural proteins
Leerdoelen:
De kenmerken van gestructureerde eiwitten.
- Draderige (structurele) eiwitten: bevatten vaak vele kopieën van maar 1 structureel motief.
- Te veel disulfide bruggen in neushoorn om te krullen/te kleuren?
- Er zijn een aantal structurele eiwitten: hier bespreken we collageen.
- Collageen: belangrijk eiwit in ons lichaam. Dit eiwit is het meest voorkomende eiwit in ons
lichaam. (in bloedvaten, huid, botten etc.) (25%).
Het is heel erg sterk, en het heeft een merkwaardige structuur.
- Fibril structuur en traagheid kunnen een impact hebben: Cellulite. (geen ziekte).
Cellulitis is een ontsteking (wel ziekte).
Cellulite ontstaat doordat het collageen verzacht door bepaalde omstandigheden (bv
zwangerschap), als dat gebeurt en veel vet binnen komt vetcellen groeien Cellulite.
- Collageen heeft verschillende functies:
moet vetcellen in bedwang houden.
In bindweefsel bieden collageenvezels een soort steiger dat cellen op een bepaalde plaats
houdt.
De wanden van bloedvaten zijn gemaakt van verschillende types collageen.
Pezen (Tendons) zijn bijna helemaal gemaakt van collageenvezels.
- Veel (weefsel specifieke) mogelijkheden zijn bekend.
De basisprincipes zijn:
– Dichtbij 30% Glycine
– Ook veel Proline
– aanwezigheid van Hydroxyproline
Volgorde van collageen: : (-Gly-Pro-HyPro-)n (n > 300).
- (Gly-X-HyPro)n keurt het unieke conformatie van een linkshandige helix (niet een α-helix) met 3 helix) met 3
residuen per draai.
De ongewone buiging komt door de aanwezigheid van proline en hydroxyproline.( de
merkwaardige structuur van collageen).
- De linkerhandige enkele helixen draaien (right handed) om de triple helix te vormen voor de
samenkomst van Collageen.
- De triple helix is stabiel door waterstofbruggen.
- (-Gly-Pro-HyPro-)n keurt een unieke conformatie van een linkshandige helix met 3 residuen per
draai.
De ongewone buiging komt door de aanwezigheid van proline en hydroxyproline.
- Hydroxyproline en proline residuen wijzen naar buiten. Hun aanwezigheid voorkomt de vorming
van een α helix en zorgt ervoor dat er een ‘kooi’ van watermoleculen over het helixoppervlak
komen. De triple helix blijft bij elkaar door H – bruggen. Deze verbinding is heel sterk.
- Tussen drietal aminozuren zitten weleens ander aminozuren (niet vaak), die kunnen een soort
covalente binding maken. Deze binding zorgt ervoor dat enkele proline moleculen bij elkaar
blijven.
Bouwstenen van het Leven |19
