Hoofdstuk 4
Functies eiwitten
- Enzymen – katalyseren van het vormen of afbreken van een binding
- Structuureiwitten (collageen) – helpen bij opbouw cellen en weefsels
- Transporteiwitten (hemoglobine vervoert zuurstof) – meedragen van kleine moleculen
of ionen
- Motoreiwitten (myosine) – zorgen voor beweging in cellen en weefsels
- Opslag eiwitten – aminozuren of ionen opslaan
- Signaaleiwitten (insuline) – overbrengen van signalen van cel naar cel
- Receptoreiwitten (rhodopsin) – signalen opvangen en overbrengen naar de cel
- Genregulatie eiwitten – binden aan DNA om genen aan of uit te zetten.
Parameters die werking en structuur eiwitten bepalen:
Omgeving
Aminozuursamenstelling en volgorde
Secundaire en tertiaire structuur
Post-translationele modificaties
Opbouw eiwit
Aminozuren zitten aan elkaar door covalente peptide bindingen. Eiwitten zijn daarom
polypeptiden. Aan de uiteinden zit een aminogroep (NH3) en een carboxyl groep (COOH). De
kant waar de NH3 zit wordt de N-terminus genoemd, de kant waar de COOH zit wordt de C-
terminus genoemd.
Elk type eiwit vouwt zich in een bepaalde 3D structuur, die afhangt van de volgorde van
aminozuren in de polypeptideketen. Een eiwit kan weer ontvouwen (denatureren) door de
niet-covalente bindingen te verbreken. Zo verandert het eiwit weer in een polypeptideketen
dat zijn vorm is verloren. Onder goede omstandigheden kan er daarna weer renaturation
plaatsvinden. Het eiwit hervouwt zich spontaan in de oude vorm. Dat een eiwit zich uit
zichzelf weer kan terugvouwen geeft maar aan dat de informatie
voor de structuur van het eiwit ligt in de aminozuurvolgorde.
Eiwitstructuur
Primaire
Secundaire a helix en b sheet
Tertiaire
Quartenaire
Primaire structuur: de aminozuurvolgorde.
Secundaire structuur: waterstofbruggen tussen de Carbonylgroep en aminogroep.
Aminozuren aan elkaar gekoppeld door peptidebinding. Niet flexibele binding,
transverbinding. Dus de (C=O) binding is tegenovergesteld aan de N-H binding. Tussen 2
bindingen zit een flexibelere binding, daartussen vindt dus rotatie plaats. Vouwing van de
polypeptideketen kan dus door deze rotatie, maar ook mbv de waterstofbruggen.
De secundaire structuur is een lokale vouwing in een 3D structuur, zoals de a-helix en B-
sheet.
Functies eiwitten
- Enzymen – katalyseren van het vormen of afbreken van een binding
- Structuureiwitten (collageen) – helpen bij opbouw cellen en weefsels
- Transporteiwitten (hemoglobine vervoert zuurstof) – meedragen van kleine moleculen
of ionen
- Motoreiwitten (myosine) – zorgen voor beweging in cellen en weefsels
- Opslag eiwitten – aminozuren of ionen opslaan
- Signaaleiwitten (insuline) – overbrengen van signalen van cel naar cel
- Receptoreiwitten (rhodopsin) – signalen opvangen en overbrengen naar de cel
- Genregulatie eiwitten – binden aan DNA om genen aan of uit te zetten.
Parameters die werking en structuur eiwitten bepalen:
Omgeving
Aminozuursamenstelling en volgorde
Secundaire en tertiaire structuur
Post-translationele modificaties
Opbouw eiwit
Aminozuren zitten aan elkaar door covalente peptide bindingen. Eiwitten zijn daarom
polypeptiden. Aan de uiteinden zit een aminogroep (NH3) en een carboxyl groep (COOH). De
kant waar de NH3 zit wordt de N-terminus genoemd, de kant waar de COOH zit wordt de C-
terminus genoemd.
Elk type eiwit vouwt zich in een bepaalde 3D structuur, die afhangt van de volgorde van
aminozuren in de polypeptideketen. Een eiwit kan weer ontvouwen (denatureren) door de
niet-covalente bindingen te verbreken. Zo verandert het eiwit weer in een polypeptideketen
dat zijn vorm is verloren. Onder goede omstandigheden kan er daarna weer renaturation
plaatsvinden. Het eiwit hervouwt zich spontaan in de oude vorm. Dat een eiwit zich uit
zichzelf weer kan terugvouwen geeft maar aan dat de informatie
voor de structuur van het eiwit ligt in de aminozuurvolgorde.
Eiwitstructuur
Primaire
Secundaire a helix en b sheet
Tertiaire
Quartenaire
Primaire structuur: de aminozuurvolgorde.
Secundaire structuur: waterstofbruggen tussen de Carbonylgroep en aminogroep.
Aminozuren aan elkaar gekoppeld door peptidebinding. Niet flexibele binding,
transverbinding. Dus de (C=O) binding is tegenovergesteld aan de N-H binding. Tussen 2
bindingen zit een flexibelere binding, daartussen vindt dus rotatie plaats. Vouwing van de
polypeptideketen kan dus door deze rotatie, maar ook mbv de waterstofbruggen.
De secundaire structuur is een lokale vouwing in een 3D structuur, zoals de a-helix en B-
sheet.
