Cel tot Molecuul
Aantekeningen HC 1-13
Aantekeningen van hoorcollege 1 t/m 13 van Cel tot Molecuul
Jaar 1 bachelor Diergeneeskunde, periode 1
Hoorcollege 2. Structuur en functie van eiwitten
Waterstofbrugdonoren: NH & OH
Waterstofbrugacceptoren: N&O
Functies van eiwitten:
Enzymen ‘motor’-eiwitten
Structurele eiwitten (bijv. collageen) Signaal-eiwitten
Transporteiwitten Receptor-eiwitten (bijv. insulinereceptoren)
Opslag-eiwitten Genregulatie-eiwitten
In eiwitten zitten alleen maar L-2 aminozuren, de 2 duid op de nummering vanaf het C-atoom van de zuurgroep (1)
en is tevens hetzelfde als het α C-atoom.
De pKa is de zuurconstante van een zuur.
De pH van de omgeving heeft invloed op de lading van aminozuren. Bij een lage pH (lager dan de zuurconstante van
het zuur) is er heel veel H+, dan kan de zuurgroep zijn H+ niet afstaan, hij bestaat in de –COOH vorm.
Dit kan je ook afleiden uit de Henderson-Hasselbalch vergelijking:
Je deelt aminozuren in in 4 groepen:
AZ met zijketens die bij neutrale pH positief geladen zijn
AZ met zijketens die bij neutrale pH negatief geladen zijn
AZ met zijketens die bij neutrale pH geen lading dragen, maar wel een polair karakter hebben
AZ met hydrofobe (apolaire) zijketens
Drie belangrijke interacties die geen covalente bindingen zijn:
, Elektrostatische interacties (tegengestelde ladingen trekken elkaar aan)
H-bruggen
Vanderwaals interacties
De drijvende kracht achter het vouwen van een eiwit: de primaire aminozuursequentie
Α Helixen en β strands
Beide structuren worden gestabiliseerd door H-bruggen tussen NH en C=O groepen van de peptidebindingen
(backbone keten), bij helixen gaat het hier om H-bruggen binnen één peptideketen, bij strands gaat het om H-
bruggen tússen ketens.
Meerdere β strands vormen samen β sheets, deze kunnen parallel, anti-parallel of gemixt zijn.
Een bocht in de secundaire structuur van een eiwit noem je een loop
Disulfide bindingen zijn covalente bindingen tussen 2 cysteïnes (aminozuur met zwavel er in)
Hoe een permanentje werkt:
Je hebt stijl haar—daar zitten veel disulfide binding in
Je doet er een reducerend stofje bij, de bindingen breken
Je krult het haar
je doet er een oxiderend stofje bij
Hoorcollege 3. Enzymologie en Thermodynamica
Een prion is een verkeerd gevouwen eiwit dat bij mens en dier ernstige
neurodegeneratieve ziekten kan veroorzaken
Aantekeningen HC 1-13
Aantekeningen van hoorcollege 1 t/m 13 van Cel tot Molecuul
Jaar 1 bachelor Diergeneeskunde, periode 1
Hoorcollege 2. Structuur en functie van eiwitten
Waterstofbrugdonoren: NH & OH
Waterstofbrugacceptoren: N&O
Functies van eiwitten:
Enzymen ‘motor’-eiwitten
Structurele eiwitten (bijv. collageen) Signaal-eiwitten
Transporteiwitten Receptor-eiwitten (bijv. insulinereceptoren)
Opslag-eiwitten Genregulatie-eiwitten
In eiwitten zitten alleen maar L-2 aminozuren, de 2 duid op de nummering vanaf het C-atoom van de zuurgroep (1)
en is tevens hetzelfde als het α C-atoom.
De pKa is de zuurconstante van een zuur.
De pH van de omgeving heeft invloed op de lading van aminozuren. Bij een lage pH (lager dan de zuurconstante van
het zuur) is er heel veel H+, dan kan de zuurgroep zijn H+ niet afstaan, hij bestaat in de –COOH vorm.
Dit kan je ook afleiden uit de Henderson-Hasselbalch vergelijking:
Je deelt aminozuren in in 4 groepen:
AZ met zijketens die bij neutrale pH positief geladen zijn
AZ met zijketens die bij neutrale pH negatief geladen zijn
AZ met zijketens die bij neutrale pH geen lading dragen, maar wel een polair karakter hebben
AZ met hydrofobe (apolaire) zijketens
Drie belangrijke interacties die geen covalente bindingen zijn:
, Elektrostatische interacties (tegengestelde ladingen trekken elkaar aan)
H-bruggen
Vanderwaals interacties
De drijvende kracht achter het vouwen van een eiwit: de primaire aminozuursequentie
Α Helixen en β strands
Beide structuren worden gestabiliseerd door H-bruggen tussen NH en C=O groepen van de peptidebindingen
(backbone keten), bij helixen gaat het hier om H-bruggen binnen één peptideketen, bij strands gaat het om H-
bruggen tússen ketens.
Meerdere β strands vormen samen β sheets, deze kunnen parallel, anti-parallel of gemixt zijn.
Een bocht in de secundaire structuur van een eiwit noem je een loop
Disulfide bindingen zijn covalente bindingen tussen 2 cysteïnes (aminozuur met zwavel er in)
Hoe een permanentje werkt:
Je hebt stijl haar—daar zitten veel disulfide binding in
Je doet er een reducerend stofje bij, de bindingen breken
Je krult het haar
je doet er een oxiderend stofje bij
Hoorcollege 3. Enzymologie en Thermodynamica
Een prion is een verkeerd gevouwen eiwit dat bij mens en dier ernstige
neurodegeneratieve ziekten kan veroorzaken
