Cel tot Molecuul
Zelfstudie 1-13
Zelfstudies 1 t/m 13 van Cel tot Molecuul
Jaar 1 bachelor Diergeneeskunde, periode 1
Bevat alle uitgewerkte leerdoelen
,Zelfstudie 1 CM
De 4 belangrijkste klassen biomoleculen zijn: Eiwitten, koolhydraten, vetten en nucleïnezuren
Een niet-covalente binding of niet-covalente interactie is een elektromagnetische interactie tussen moleculen of
tussen atomen van een molecuul waarbij geen elektronen gedeeld worden over de bindende partners
(daarmee verschillen ze van covalente bindingen).
3 verschillende types niet-covalente bindingen die ervoor zorgen dat macromoleculen niet uit elkaar vallen zijn
waterstofbruggen, ionbindingen en vanderwaalsbindingen.
Eigenschappen van water, zuren en basen:
• Water is een polair molecuul met een negatief geladen zuurstof atoom en twee positief geladen waterstof
atomen (kan hierdoor waterstofbruggen vormen).
• Een zuur doneert protonen
• Een base accepteert protonen
Buffers zijn zuur-base paren die veranderingen in pH tegengaan. Buffers zijn cruciaal in biologische systemen,
verandering in pH kan drastisch gevolgen hebben voor de structuur van biomoleculen.
pK= -log(evenwichtsconstante, pKa)
,Zelfstudie 2 CM
- de algemene structuur van een aminozuur te kunnen tekenen en de volgende karakteristieken die alle
aminozuren gemeen hebben te kunnen aangeven: de functionele groepen, de zijketens en de ion-vormen,
- de hydrofiele en hydrofobe eigenschappen van aminozuren te kunnen verklaren met behulp van hun structuur,
- te kunnen verklaren hoe de lading van aminozuren afhangt van de pH,
,
, Aminozuren met zijketens die alleen bestaan uit koolstof en waterstof zijn hydrofoob
ALLEEN H & C ALS RESTGROEP!
De aminozuurvolgorde bepaalt de ruimtelijke structuur of conformatie. Elk eiwit kent slechts één natuurlijke
vouwing: de natieve structuur. De sterke neiging van hydrofobe zijketens van bepaalde aminozuren om zich van
water af te keren en samen te clusteren (hydrophobic effect) is de drijvende kracht achter het opvouwen van
oplosbare eiwitten. De polypeptideketen vouwt daarom spontaan zodanig op dat hydrofobe zijketens naar binnen
afgeschermd worden van water en de polaire en geladen zijketens op het oppervlak terecht komen.
Zelfstudie 1-13
Zelfstudies 1 t/m 13 van Cel tot Molecuul
Jaar 1 bachelor Diergeneeskunde, periode 1
Bevat alle uitgewerkte leerdoelen
,Zelfstudie 1 CM
De 4 belangrijkste klassen biomoleculen zijn: Eiwitten, koolhydraten, vetten en nucleïnezuren
Een niet-covalente binding of niet-covalente interactie is een elektromagnetische interactie tussen moleculen of
tussen atomen van een molecuul waarbij geen elektronen gedeeld worden over de bindende partners
(daarmee verschillen ze van covalente bindingen).
3 verschillende types niet-covalente bindingen die ervoor zorgen dat macromoleculen niet uit elkaar vallen zijn
waterstofbruggen, ionbindingen en vanderwaalsbindingen.
Eigenschappen van water, zuren en basen:
• Water is een polair molecuul met een negatief geladen zuurstof atoom en twee positief geladen waterstof
atomen (kan hierdoor waterstofbruggen vormen).
• Een zuur doneert protonen
• Een base accepteert protonen
Buffers zijn zuur-base paren die veranderingen in pH tegengaan. Buffers zijn cruciaal in biologische systemen,
verandering in pH kan drastisch gevolgen hebben voor de structuur van biomoleculen.
pK= -log(evenwichtsconstante, pKa)
,Zelfstudie 2 CM
- de algemene structuur van een aminozuur te kunnen tekenen en de volgende karakteristieken die alle
aminozuren gemeen hebben te kunnen aangeven: de functionele groepen, de zijketens en de ion-vormen,
- de hydrofiele en hydrofobe eigenschappen van aminozuren te kunnen verklaren met behulp van hun structuur,
- te kunnen verklaren hoe de lading van aminozuren afhangt van de pH,
,
, Aminozuren met zijketens die alleen bestaan uit koolstof en waterstof zijn hydrofoob
ALLEEN H & C ALS RESTGROEP!
De aminozuurvolgorde bepaalt de ruimtelijke structuur of conformatie. Elk eiwit kent slechts één natuurlijke
vouwing: de natieve structuur. De sterke neiging van hydrofobe zijketens van bepaalde aminozuren om zich van
water af te keren en samen te clusteren (hydrophobic effect) is de drijvende kracht achter het opvouwen van
oplosbare eiwitten. De polypeptideketen vouwt daarom spontaan zodanig op dat hydrofobe zijketens naar binnen
afgeschermd worden van water en de polaire en geladen zijketens op het oppervlak terecht komen.
