Hoofdstuk 18 – Eiwitten
18.1 – Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Afwerking polypeptideketen
Elke cel in je lichaam kan duizenden
verschillende eiwitten maken. Deze
eiwitten gaan allemaal naar een
eigen plaats zoals het grondplasma of in
een organel. Om ze op hun plek te
brengen krijgen ze elk een
adreslabel mee tijdens hun
vorming.
De code voor eiwitten ligt in het
DNA. Na de transcriptie gaat het
mRNA van de kern naar een
ribosoom in het grondplasma, daar
begint de translatie. Het eerst
gevormde stukje polypeptideketen is
een adreslabel, bijvoorbeeld een
signaal(peptide) voor verdere
verwerking aan het ER. Dit bindt
aan een
signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. De translatie stopt tijdelijk en het SHM
hecht aan een SHM-receptor van het ER. Het ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het
ER en komt zo boven een eiwitpoort in het ER die opent.
GTP (guanosinetrifosfaat, een energierijk molecuul, soort ATP) hecht aan de SMH-receptor. Het GTP
splitst in GDP en Pi en het SHM komt los van zijn receptor. Een enzym verwijdert het SHM van de
polypeptideketen. De translatie gaat weer verder, waarbij de groeiende polypeptideketen in het ER
terechtkomt. Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingseiwit aan het mRNA. Dit
koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat het ribosoom los, dit
valt in 2 delen uiteen. De eiwitpoort sluit. In het ER begint de omzetting naar een eiwit, het krijgt zijn
ruimtelijke structuur en andere toevoegingen. Stukjes membraan van het glad ER vormen
transportblaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.
, Bewerking Golgi-systeem
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Door enzymen worden fosfaatgroepen
toegevoegd, de suikers wijzigen en/of koppelen meerdere polypeptideketens aaneen tot een eiwit.
Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes afhankelijk van het
adreslabel van hun eindbestemming.
De blaasjes kunnen hun inhoud door exocytose buiten de cel afgeven. Ook kunnen ze als lysosomen
in grondplasma van de cel hun functie vervullen. Enzymen in die lysosomen breken afvalstoffen
binnen de cel af. De afvalproducten worden uitgescheden of hergebruikt.
Weer andere blaasjes hebben de eiwitten in hun membranen opgenomen. Dit zijn eiwitpoorten of
receptoren. Ze gaan deel uitmaken van het celmembraan, als zo’n blaasje met het celmembraan
fusseert.
Een deel van de ribosomen bevindt zich vrij in het grondplasma. Zij maken vooral eiwitten die hun
functie vervullen in het grondplasma.
Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur,
ze kunnen bolvormig, of vezelachtig zijn. De primaire
structuur bevat het aantal en de volgorde van de
aminozuren in de keten. Insuline bestaat uit 51
aminozuren.
Haren bestaan uit keratine dat gevouwen is tot een
spiraalvormige α-helix. Het eiwit fibroïne
daarentegen is opgebouwd uit de β-plaat. Deze vorm is
vergelijkbaar met een golfplaat op een dak.
Deze α-helices en β-platen vormen de secundaire
structuur. Dit is het resultaat van waterstofbruggen
tussen de NH-groepen en C=O-groepen van
verschillende aminozuren in eiwitten.
De 3D structuur van een eiwit vormt de tertaire
structuur. Deze komt tot stand door bindingen via
restgroepen van de aminozuren; elektrostatische
binding, vanderwaalsbruggen, H-bruggen en S-bruggen.
Eiwitmoleculen bestaan soms uitmeerdere polypeptideketens, de quaternaire structuur is het totale
eiwit met bruggen tussen polypeptideketens.
Vouwen van eiwitten
18.1 – Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Afwerking polypeptideketen
Elke cel in je lichaam kan duizenden
verschillende eiwitten maken. Deze
eiwitten gaan allemaal naar een
eigen plaats zoals het grondplasma of in
een organel. Om ze op hun plek te
brengen krijgen ze elk een
adreslabel mee tijdens hun
vorming.
De code voor eiwitten ligt in het
DNA. Na de transcriptie gaat het
mRNA van de kern naar een
ribosoom in het grondplasma, daar
begint de translatie. Het eerst
gevormde stukje polypeptideketen is
een adreslabel, bijvoorbeeld een
signaal(peptide) voor verdere
verwerking aan het ER. Dit bindt
aan een
signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. De translatie stopt tijdelijk en het SHM
hecht aan een SHM-receptor van het ER. Het ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het
ER en komt zo boven een eiwitpoort in het ER die opent.
GTP (guanosinetrifosfaat, een energierijk molecuul, soort ATP) hecht aan de SMH-receptor. Het GTP
splitst in GDP en Pi en het SHM komt los van zijn receptor. Een enzym verwijdert het SHM van de
polypeptideketen. De translatie gaat weer verder, waarbij de groeiende polypeptideketen in het ER
terechtkomt. Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingseiwit aan het mRNA. Dit
koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat het ribosoom los, dit
valt in 2 delen uiteen. De eiwitpoort sluit. In het ER begint de omzetting naar een eiwit, het krijgt zijn
ruimtelijke structuur en andere toevoegingen. Stukjes membraan van het glad ER vormen
transportblaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.
, Bewerking Golgi-systeem
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Door enzymen worden fosfaatgroepen
toegevoegd, de suikers wijzigen en/of koppelen meerdere polypeptideketens aaneen tot een eiwit.
Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes afhankelijk van het
adreslabel van hun eindbestemming.
De blaasjes kunnen hun inhoud door exocytose buiten de cel afgeven. Ook kunnen ze als lysosomen
in grondplasma van de cel hun functie vervullen. Enzymen in die lysosomen breken afvalstoffen
binnen de cel af. De afvalproducten worden uitgescheden of hergebruikt.
Weer andere blaasjes hebben de eiwitten in hun membranen opgenomen. Dit zijn eiwitpoorten of
receptoren. Ze gaan deel uitmaken van het celmembraan, als zo’n blaasje met het celmembraan
fusseert.
Een deel van de ribosomen bevindt zich vrij in het grondplasma. Zij maken vooral eiwitten die hun
functie vervullen in het grondplasma.
Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur,
ze kunnen bolvormig, of vezelachtig zijn. De primaire
structuur bevat het aantal en de volgorde van de
aminozuren in de keten. Insuline bestaat uit 51
aminozuren.
Haren bestaan uit keratine dat gevouwen is tot een
spiraalvormige α-helix. Het eiwit fibroïne
daarentegen is opgebouwd uit de β-plaat. Deze vorm is
vergelijkbaar met een golfplaat op een dak.
Deze α-helices en β-platen vormen de secundaire
structuur. Dit is het resultaat van waterstofbruggen
tussen de NH-groepen en C=O-groepen van
verschillende aminozuren in eiwitten.
De 3D structuur van een eiwit vormt de tertaire
structuur. Deze komt tot stand door bindingen via
restgroepen van de aminozuren; elektrostatische
binding, vanderwaalsbruggen, H-bruggen en S-bruggen.
Eiwitmoleculen bestaan soms uitmeerdere polypeptideketens, de quaternaire structuur is het totale
eiwit met bruggen tussen polypeptideketens.
Vouwen van eiwitten
