BIOCHEMIE
HOOFDSTUK 1: STRUCTUUR VAN AMINOZUREN, PEPTIDEN EN EIWITTEN
DE LEVENSLOOP VAN EIWITTEN
1. Transcriptie = omzetting DNA in mRNA (messenger RNA)
- In nucleus
2. Translatie = vertaling mRNA naar eiwit door aaneenschakeling van aminozuren
- In cytoplasma
3. Degeneratie = oude eiwitten worden afgebroken tot herbruikbare aminozuren
- In cytoplasma
4. Aminozuren kunnen hergebruikt worden om eiwitten te vormen
Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om helft van een bepaald eiwit te vervangen
- Structuureiwitten: lange half-waarde tijd, deze zijn belangrijk voor de structuur van de cel en
kunnen/mogen niet zomaar verdwijnen
- Signaaleiwitten: korte half-waarde tijd, bepaalde signalisatie mag soms maar kort plaatsvinden
STRUCTUUR VAN EEN AMINOZUUR
Aminozuur = bouwsteen van eiwit,
Bouw van aminozuur
- Een centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met een waterstofatoom (H)
- Zwak zure carboxylgroep (COOH)
- Zwak basische aminogroep (NH2)
o Deze aanwezig bij 19/20 aminozuren die wij nodig hebben
o Uitzondering: Proline deze heeft iminogroep (NH)
- R-groep: variabele groep, bepaalt identiteit van aminozuur
1
,STRUCTUUR VAN AMINOZUUR BIJ PH7
Aminozuur hierboven komt NIET voor in ons lichaam, door de neutrale pH (7)
- Oorzaak: evenwicht van protonatie van aminogroep en deprotonatie van carboxylgroep.
o Bij pH7: concentratie H+ en OH- is gelijk neutrale oplossing
o Wanneer aminozuur zich in water bevindt: aminogroep en carboxylgroep reageren met
watermoleculen
Aminogroep accepteert H+ van water + cabroxylgroep staat een proton af aan water
Aminogroep krijgt positieve lading + carboxylgroep negatieve lading = zwitterion
o DUS wat komt er wel voor: zwitterion
Bouw van zwitterion
- Negatief geladen carboxylaatgroep (COO-)
o COOH COO- + H+
- Positief geladen ammoniumgroep (NH3+)
o Bij 19/20 aminozuren in ons lichaam
o NH2 + H+ HN3+
NAAMGEVING EN STRUCTUUR VAN DE 20 AMINOZUREN
R groep bepaalt karakteristieke van een bepaald aminozuur
- Afhankelijk van R groep andere eigenschappen
o Hydrofobe aminozuren: waterafstotend gaan aan binnenkant eiwit zitten
o Hydrofiele aminozuren: graag in waterige omgeving gaan aan buitenkant eiwit zitten
OPBOUW VAN EIWITTEN
Eiwit = aaneenschakeling van aminozuren
Vier niveaus van eiwitstructuur
1. Primaire structuur = lineaire aaneenschakeling van aminozuren
- Nog geen eiwit MAAR sommige kunnen wel functioneel zijn (vb. insuline)
2. Secundaire structuur
2
, - Vorming van specifieke patronen binnen een peptideketen (bèta sheets, alfa helix,…)
3. Tertiaire structuur
- Volledig opgevouwen vorm van een eiwit
- Eiwit gaan volledig functioneel zijn
4. Quartaire structuur = functioneel eiwitcomplex
- Combinatie van verschillende individuele eiwitten tot een groter functioneel eiwit (meerdere
tertiaire structuren complex oligomere structuur)
PRIMAIRE STRUCTUUR
- Lineaire keten van aminozuren via peptidebindingen (tekening kennen!)
o Koppeling tussen ammonium en carboxylaatgroep
o Er wordt een watermoleculen afgesplitst
- Er wordt een peptideketen gevormd
o Amino (N) + carboxyl (C) terminus
- Naamgeving: aantal aminozuren worden geteld di, tri, tetra, penta,… (vb. tetrapeptide)
o Bij ketens van 10 – 20 aminozuren: oligopeptide
o Bij ketens van +20 aminozuren: polypeptide
SECUNDAIRE STRUCTUREN
- Drie belangrijkste secundaire structuren
1. Alpha helix:
2. Bladstructuur/bèta-sheet
3. Omgekeerde draai
- Deze vormen geen functioneel eiwit
- Proces afhankelijk van welke soort aminozuur
- Vormen worden bijeengehouden door waterstofruggen (niet-covalent bindingen)
o Tussen N-H of O-H
o Ontstaan obv elektrostatische aantrekkingskracht
3
, TERTIAIRE STRUCTUUR
- Omvat de finale 3D structuur van een eiwit (eiwit gaat opplooien)
- In tertiaire structuren: bindingen tussen verder gelegen aminozuren
o In secundaire structuur: waterstofbruggen vormen tussen dicht bijeen gelegen
aminozuren
- Individuele secundaire structuren plooien bijeen om 3D structuur te vormen bindingen tussen
verder gelegen aminozuren
- Verschillende interacties
o Hydrofobe interactie (binnenkant)
Keren waterig milieu af
o Disulfide bruggen (zwavelbruggen)
Covalente binding tussen 2 -CH2DH restgroepen (cysteïne aminozuren)
4
HOOFDSTUK 1: STRUCTUUR VAN AMINOZUREN, PEPTIDEN EN EIWITTEN
DE LEVENSLOOP VAN EIWITTEN
1. Transcriptie = omzetting DNA in mRNA (messenger RNA)
- In nucleus
2. Translatie = vertaling mRNA naar eiwit door aaneenschakeling van aminozuren
- In cytoplasma
3. Degeneratie = oude eiwitten worden afgebroken tot herbruikbare aminozuren
- In cytoplasma
4. Aminozuren kunnen hergebruikt worden om eiwitten te vormen
Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om helft van een bepaald eiwit te vervangen
- Structuureiwitten: lange half-waarde tijd, deze zijn belangrijk voor de structuur van de cel en
kunnen/mogen niet zomaar verdwijnen
- Signaaleiwitten: korte half-waarde tijd, bepaalde signalisatie mag soms maar kort plaatsvinden
STRUCTUUR VAN EEN AMINOZUUR
Aminozuur = bouwsteen van eiwit,
Bouw van aminozuur
- Een centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met een waterstofatoom (H)
- Zwak zure carboxylgroep (COOH)
- Zwak basische aminogroep (NH2)
o Deze aanwezig bij 19/20 aminozuren die wij nodig hebben
o Uitzondering: Proline deze heeft iminogroep (NH)
- R-groep: variabele groep, bepaalt identiteit van aminozuur
1
,STRUCTUUR VAN AMINOZUUR BIJ PH7
Aminozuur hierboven komt NIET voor in ons lichaam, door de neutrale pH (7)
- Oorzaak: evenwicht van protonatie van aminogroep en deprotonatie van carboxylgroep.
o Bij pH7: concentratie H+ en OH- is gelijk neutrale oplossing
o Wanneer aminozuur zich in water bevindt: aminogroep en carboxylgroep reageren met
watermoleculen
Aminogroep accepteert H+ van water + cabroxylgroep staat een proton af aan water
Aminogroep krijgt positieve lading + carboxylgroep negatieve lading = zwitterion
o DUS wat komt er wel voor: zwitterion
Bouw van zwitterion
- Negatief geladen carboxylaatgroep (COO-)
o COOH COO- + H+
- Positief geladen ammoniumgroep (NH3+)
o Bij 19/20 aminozuren in ons lichaam
o NH2 + H+ HN3+
NAAMGEVING EN STRUCTUUR VAN DE 20 AMINOZUREN
R groep bepaalt karakteristieke van een bepaald aminozuur
- Afhankelijk van R groep andere eigenschappen
o Hydrofobe aminozuren: waterafstotend gaan aan binnenkant eiwit zitten
o Hydrofiele aminozuren: graag in waterige omgeving gaan aan buitenkant eiwit zitten
OPBOUW VAN EIWITTEN
Eiwit = aaneenschakeling van aminozuren
Vier niveaus van eiwitstructuur
1. Primaire structuur = lineaire aaneenschakeling van aminozuren
- Nog geen eiwit MAAR sommige kunnen wel functioneel zijn (vb. insuline)
2. Secundaire structuur
2
, - Vorming van specifieke patronen binnen een peptideketen (bèta sheets, alfa helix,…)
3. Tertiaire structuur
- Volledig opgevouwen vorm van een eiwit
- Eiwit gaan volledig functioneel zijn
4. Quartaire structuur = functioneel eiwitcomplex
- Combinatie van verschillende individuele eiwitten tot een groter functioneel eiwit (meerdere
tertiaire structuren complex oligomere structuur)
PRIMAIRE STRUCTUUR
- Lineaire keten van aminozuren via peptidebindingen (tekening kennen!)
o Koppeling tussen ammonium en carboxylaatgroep
o Er wordt een watermoleculen afgesplitst
- Er wordt een peptideketen gevormd
o Amino (N) + carboxyl (C) terminus
- Naamgeving: aantal aminozuren worden geteld di, tri, tetra, penta,… (vb. tetrapeptide)
o Bij ketens van 10 – 20 aminozuren: oligopeptide
o Bij ketens van +20 aminozuren: polypeptide
SECUNDAIRE STRUCTUREN
- Drie belangrijkste secundaire structuren
1. Alpha helix:
2. Bladstructuur/bèta-sheet
3. Omgekeerde draai
- Deze vormen geen functioneel eiwit
- Proces afhankelijk van welke soort aminozuur
- Vormen worden bijeengehouden door waterstofruggen (niet-covalent bindingen)
o Tussen N-H of O-H
o Ontstaan obv elektrostatische aantrekkingskracht
3
, TERTIAIRE STRUCTUUR
- Omvat de finale 3D structuur van een eiwit (eiwit gaat opplooien)
- In tertiaire structuren: bindingen tussen verder gelegen aminozuren
o In secundaire structuur: waterstofbruggen vormen tussen dicht bijeen gelegen
aminozuren
- Individuele secundaire structuren plooien bijeen om 3D structuur te vormen bindingen tussen
verder gelegen aminozuren
- Verschillende interacties
o Hydrofobe interactie (binnenkant)
Keren waterig milieu af
o Disulfide bruggen (zwavelbruggen)
Covalente binding tussen 2 -CH2DH restgroepen (cysteïne aminozuren)
4
