Samenvatting Cursus Biochemie 2014

Biochemie 2014
Hoofdstuk 1: Inleiding tot Biochemie
1mol = 6.02* C12 in 12g C

Intramoleculaire bindingen tussen elementen: Intramoleculaire bindingen tussen moleculen
 Ionbinding  Waterstofbruggen
 Covalente binding  Zwavelbruggen
 VDW - krachten
Massaconcentratie = massa in volume (mg/l) en volume concentratie = o/oo of o/o
Densiteit drukt men uit in Rho (p=m/v)  kg/m3
 Water = 1000kg/m3 Vet = 900kg/m3

Spectrofotometie = meting licht absorptie
 In gekleurde oplossing: deel word geabsorbeerd, en een deel wordt doorgelaten
 Absorbtie = elektron verspringt naar een baan met meer energie inhoud (aangeslagen toestand)
o De absorbtie kan gemeten worden door
- Ultraviolette (UV) , met golflengte 200-350 nm
- Zichtbaar, met golflengte 350-700
- Infrarood, met golflengte 750>
Colorimetrie beperkt zich tot het zichtbare gedeelte. Hier word de kleur gemeten

Verband tussen golflengte en lichtabsorptiegrafisch voorgeteld als absorptiespectrum ,gebruikt oor herkenning en
dosering van stoffen. Lichtbundel met gekende lichtintensiteit gaat eerst door een monochromator, die het in
monochromatisch lichts splitst, daarna gaat het door de oplossing. De intensiteit van uittredent luicht wordt gemeten
door een foto-elektrische cell. Absorptie hangt af vd concentratie vd absorberende stof. Hiervoor gebruik je de
-ɜ.c.d
vergelijking van Lambert-beer: I=I0 * e

Absorptie= extinctie = optische dichtheid A = = ɜcd
 I = intensiteit uittredend licht
 C = concentratie absorberende stof (Mol/L)
 D = afgelegde weg (cm)
 ɜ = absorptie/extinctie coëfficient (L/mol*c) absorptie molaire oplossing in cel met 1cm diameter

Absorptie is evenredig met de concentratie. Dit wil zeggen dat: =  Cx = C
 Cx = Onbekende concentratie
 Ax = Absorptie v onbekende concentratie
 C = Gekende concentratie vd zelfde oplossing
 A = Gekende absorptie vd zelfde oplossing

Nul absorptie = blanco = gedistilleerd water




1

, Hoofdstuk 2: Eiwitten en polypeptiden
Soorten + functie van eiwitten
 LDH (lactaat dehydrogynase) en Ck (Creatinekinase)  biologische katalysoren (enzymen)
 Hemoglobine+transferrine brengen O2 + ijzer op hun plaats  transporteiwitten
 Collageen + elastine zorgen voor stevigheid, structuur en rekbaarheid  structuurweiwitten,
 Myosine + actine in spieren, excitatie contractie koppeling  contractiele eiwitten
 Afweersysteem : Immunoglobinen/antilichamen Serumeiwitten
 Membranen van cellen mem. receptoren+transportkanalen

Er is continue opbouw/afbraak v eiwitteneiwitmetabolisme of eiwit turnover Aanmaak door kopiëren v stuk DNA

Structuur aminozuur De NH2 in het figuur= aminogroep, R =variabele zijtak, COOH= carboxylgroep. Er zijn 20
aminozuren (az) die (op glycine na), allen stereoisomeren zijn: ze zijn polair, hydrofiel, en ioniseren in water. De R-
tak kan zowel polair als apolair zijn, maar in zijn geheel is het az polair, en dus oplosbaar in water. Oplossingen van az
=kleurloos: zichtbaar spectrum licht ≠ geabsorbeerd. Phe, Tyr en Trp :hebben aromatische zijtak, absorberen UV licht.
2 mogelijke configuraties:
 L (Levo: Links)  D (Dexter: Rechts)
o Komt uitsluitend in de natuur voor o NH2 rechts van asymmetrisch C-atoom
o NH2 is links van het asymmetrisch C-atoom

Zwitterionen: Neutrale moleculen met + én – lading op verschillende plekken. Aminozuren hebben dit ook en NH2
neemt een H+ over van COOH. Hierdoor krijg je NH3 , die met een base kan reageren, en COO-, die met een zuur kan
reageren. Dit geeft zwitterionen een amfotere eigenschap: ze kunnen alle fysiologische vochten bufferen.

Peptide binding: condensatiereactie tussen carboxylaatgroep az1 en az2, waarbij 1watermolecule afgesplitst word.
Word dit herhaald krijg je poly (di, tri, tetra…) peptides. Bij 50> az in een polypeptide zitten, spreekt je van een eiwit.

Polariteit vd peptide van NH2+ COOH- loopt. Onderdelen: Constant gedeelte, Kern (zwart), Variabel gedeelte,
zijtakken (groen)

Denaturatie: Afbraak vd ruimtelijke structuur. De waterstofbruggen en/of ionbindingen zijn zeer geboelig voor hitte,
ph, solventen en detergenten. Natuurlijke denaturatie (eiwitkatabolisme) = enzymatisch.

Ruimtelijke structuur (4 soorten)
1. Primair
- Volgorde aminozuren (sequentie) + structuur R-tak. NH2 = voorkant, COOH=achterkant
2. Secondair (3 mogelijkheden
- Alfa helix
o Rechts rond eigen as gedraait, 2.6 az per toer
o Cilindervormig
o Stabilisatie helix dmv intraketen waterstofbruggen tss CO en NH peptide binding. Oriëntatie =as helix
- Voubladstructuur
o Langgerekte p.peptideketens, parallel aan elkaar
o Stabiliserende, zijwaartse waterstofbruggen
o R-tak afwisselend boven/onder liggend
o P.pepketens (≠) parallel  (anti)parallel betástructuur
- Random coil
o Lussen & bochtend
o Globulair eiwit
3. Tertiair
- Wisselwerking tss zijtakken az met elkaar EN het waterige milieu
- Geen covalente binding, wel waterstofbrug/ionbinding
- Apolair (hydrofoob) = binnenkant, oa: Leu, ILeu, Phe, Val*
- Polair (hydrofiel) = buitenkant, oa: Glu, Gln, Asp, Asn, Lys, Arg*
- *Dit verschijnsel = amphipatie (oa transmembranaire eiwitten)
4. Quaternair
- Eiwitten met 1> polypeptideketens
- Gevormd door 1> subeenheden: Oligomeren (di, tetra, pentameer)
- Binding: Waterstofbruggen, ionbindingen, hydrofobe bindingen

2