BIOCHEMIE VAN DE INSPANNING
Prof. Clarys & Prof Aerenhouts
2022-2023
REVAKI
,1. Aminozuren – Eiwitten
Eiwitten zijn alomtegenwoordig (komen overal voor) en vertegenwoordigen tal van functies
(immuunsysteem, transport, vertering, enzymatische functie...).
20 aminozuren
Centraal in een aminozuur bevindt zich een alfa-koolstof. Daaraan hangt er een H-atoom en een R-
variabele zijtak. Langs de andere kant heeft hij een aminogroep (NH2) en een carboxylgroep (COOH).
Nu gaat de aminogroep de neiging hebben om een H-atoom op te nemen en NH3+ te vormen en de
carboxylgroep gaat de neiging hebben een H-toom af te staan en COO- te vormen. Koolstof wordt met
een zwarte kleur weergegeven. H krijgt de kleur wit, de R-variabele zijtak krijgt groen, de
aminozuurgroep krijgt blauw en de carboxylgroep rood. Deze laatste 2 zaken zijn elkaars spiegelbeeld.
We zien L-isomeer en D-isomeer. Dit betekent
linksdraaiend en rechtsdraaiend. De groep met
de grootste rang begint te draaien (dit is de
aminogroep). Dus NH3+ gaat van links naar rechts
draaien. De andere gaat van rechts naar links
draaien (met de klok mee). Bijna uitsluitend de L-
isomeren zullen eiwitten vormen. We
vermoeden dan de L-isomeren iets beter
oplosbaar zijn dan D-isomeren en daarom dat ze
meer gebruikt worden om eiwitten te maken.
Aminozuren in oplossing bij neutrale pH komen voornamelijk voor als dipolaire ionen (ook wel
zwitterionen genoemd). In de dipolaire vorm is de aminogroep geprotoneerd (-NH3+) en de
carboxylgroep gedeprotoneerd (-COO-).
De zuurtegraad zal bepalen of het aminozuur in zijn zwitterionische vorm zal voorkomen of niet. Bij
een lage pH en dus een zeer zure omgeving zal de aminogroep volledig geprotoneerd zijn en de
carboxylgroep de waterstofgroep nog vasthouden. Dit is dus een molecule met een extra waterstof
opgenomen. Beide groepen zijn hier geprotoneerd. Bij een hoge pH en dus een zeer basische omgeving
gaan we de zwitterionische vorm weer verliezen en zal de carboxylgroep een H-atoom afstaan. Dit is
dus een molecule met een H-atoom minder. Beide groepen zijn hier gedeprotoneerd.
Zwitterionische vorm = aminogroep is geprotoneerd
en de carboxylgroep gedeprotoneerd.
Hier kunnen we het 3 dimensioneerende deel eruit
halen. De carboxylgroep, de alfa-koolstof en de
aminogroep liggen allemaal in het vlak van het
computerscherm om het zo te zeggen. De R-
variabele zijtak ligt dichter bij ons (want heeft een
bredere stok) en de H-atoom ligt verder van ons
(want heeft een dunnere stok).
Het is de R-variabele zijtak die de verschillen tussen
de aminozuren gaat bepalen en die de verschillende eigenschappen die de aminozuren gaat krijgen
gaat bepalen. Er zijn 4 grote aminogroepen.
1
,1. Je hebt de hydrofobe aminozuren, die zijn bang van water en hebben apolaire R-variabele
zijtakken. Hier is geen verschil in elektrostatische lading.
2. Dan zijn er de polaire aminozuren, dit betekent dat er in de R plussen en minnen zitten, maar in
het geheel is de R nog wel neutraal.
3. Dan zijn er de positief-geladen aminozuren met dus vooral plussen.
4. En de negatief-geladen aminozuren met vooral minnen. Allemaal bij een pH van rond de 7.
Hydrofobe aminozuren
Polaire aminozuren (ongeladen)
Positief geladen aminozuren
2
,Negatief geladen aminozuren
Afkortingen
pKa – Ip
De pKa waarde zegt iets over de sterkte van een zuur. Hoe kleiner de waarde hoe sterker het zuur.
Iso-elektrisch punt: dit wordt bepaald aan de hand van de verschillende pKa's van de zaken die zich
gedragen als een zuur in een molecule.
pKa: hoe kleiner hoe sterker het zuur, welk bij lagere pH nog steeds
H+ zal afstaan. Ip wordt berekend a.h.v. gemiddelde van de pKa’s in
een molecule.
Ip = pH waarbij de molecule geen netto elektrische lading draagt.
Ip > pH → positief geladen molecule
Ip < pH → negatief geladen molecule
Zuur = een molecule die geneigd is om 1 of meer protonen af te staan
aan de omgeving waardoor de pH van de omgeving zal dalen. Hoe
sterker het zuur, hoe meer de molecule dat zal blijven doen ookal
daalt de pH.
3
,Primaire structuur
• Polypeptideketen
Aminozuren worden verbonden door een peptidebinding om polypeptideketen te vormen
Vanaf 10 aminozuren spreken we over een polypeptide.
Vanaf 50 aminozuren over een eiwit.
Hoe ontstaat een peptidebinding tussen 2 aminozuren? -> de carboxylgroep van het eerste aminozuur
gaat een binding aan met de aminogroep van het tweede aminozuur. Door een peptidebinding zal een
molecule water worden afgesplitst. Het is een reactie die in 2 richtingen kan verlopen. Het zou
makkelijker zijn om de binding te verbreken dan om deze te verbinden (zie grote en kleine pijl).
• Aminozuursequenties hebben een richting
We beginnen te tellen bij het aminozuur dat aan zijn vrije uiteinde de aminogroep heeft. Dit is een
pentapeptide (want 5 aminozuren samengevoegd).
• Delen van een polypetide keten
De primaire structuur wordt gestabiliseerd. In eerste plaats komt die tot stand door peptidebindingen,
maar de stabilisatie wordt verhoogt door waterstofbruggen = In eerste plaats hebben we een
waterstofbindingdonor en daarmee ontstaat er een covalente binding tussen een elektronegatieve
(stikstof of zuurstof) en een elektropositieve (waterstof). Door de covalente binding worden de
elektronen van waterstof meer richting zuurstof of stikstof getrokken waardoor H partieel nog
positiever wordt en dan zoekt die interactie met nog een andere partieel elektronegatieve element
zoals stikstof en zuurstof.
4
, Alles in het zwart is de klassieke ruggengraat. De R-variabele zijtakken staan alternerend boven- en
onderaan want ze willen elkaar niet storen en zo ver mogelijk van elkaar weg blijven. De
waterstofbruggen bevinden zich tussen waterstof van de eerste en zuurstof van de volgende
bijvoorbeeld.
De ruggengraat van het polypeptide is rijk aan waterstofbindingspotentieel. Elk residu bevat een
carbonylgroep (C=O), die een goede waterstofbrugacceptor is, en, met uitzondering van proline, een
NH-groep, die een goede waterstofbrugdonor is. Deze groepen interageren met elkaar en met
functionele groepen van zijketens om bepaalde structuren te stabiliseren.
Eiwitten hebben een unieke aminozuur sequentie gespecifieerd door de genen
Polypeptide ketens zijn flexibel maar zijn conformationeel beperkt
De peptidebinding tussen een aminogroep en een carboxylgroep resoneert tussen een enkele en een
dubbele binding. Het feit dat die een dubbele binding erachter krijgt maakt dat die heel rigiede is. DUS
de 2 aminozuren die aan elkaar verbonden zijn door een peptidebinding gaan niet kunnen roteren ten
opzichte van elkaar. In de aminozuren zelf kan de C met de carboxyl en de C met de aminogroep wel
roteren.
De binding resoneert tussen een enkele binding en een dubbele binding. Vanwege dit dubbele
bindingskarakter wordt rotatie rond deze binding voorkomen en dus wordt de conformatie van de
peptideruggengraat beperkt. In tegenstelling tot de peptidebinding zijn de bindingen tussen de
aminogroep en het α-koolstofatoom en tussen het α-koolstofatoom en de carbonylgroep zuiver enkele
obligaties.
5
Prof. Clarys & Prof Aerenhouts
2022-2023
REVAKI
,1. Aminozuren – Eiwitten
Eiwitten zijn alomtegenwoordig (komen overal voor) en vertegenwoordigen tal van functies
(immuunsysteem, transport, vertering, enzymatische functie...).
20 aminozuren
Centraal in een aminozuur bevindt zich een alfa-koolstof. Daaraan hangt er een H-atoom en een R-
variabele zijtak. Langs de andere kant heeft hij een aminogroep (NH2) en een carboxylgroep (COOH).
Nu gaat de aminogroep de neiging hebben om een H-atoom op te nemen en NH3+ te vormen en de
carboxylgroep gaat de neiging hebben een H-toom af te staan en COO- te vormen. Koolstof wordt met
een zwarte kleur weergegeven. H krijgt de kleur wit, de R-variabele zijtak krijgt groen, de
aminozuurgroep krijgt blauw en de carboxylgroep rood. Deze laatste 2 zaken zijn elkaars spiegelbeeld.
We zien L-isomeer en D-isomeer. Dit betekent
linksdraaiend en rechtsdraaiend. De groep met
de grootste rang begint te draaien (dit is de
aminogroep). Dus NH3+ gaat van links naar rechts
draaien. De andere gaat van rechts naar links
draaien (met de klok mee). Bijna uitsluitend de L-
isomeren zullen eiwitten vormen. We
vermoeden dan de L-isomeren iets beter
oplosbaar zijn dan D-isomeren en daarom dat ze
meer gebruikt worden om eiwitten te maken.
Aminozuren in oplossing bij neutrale pH komen voornamelijk voor als dipolaire ionen (ook wel
zwitterionen genoemd). In de dipolaire vorm is de aminogroep geprotoneerd (-NH3+) en de
carboxylgroep gedeprotoneerd (-COO-).
De zuurtegraad zal bepalen of het aminozuur in zijn zwitterionische vorm zal voorkomen of niet. Bij
een lage pH en dus een zeer zure omgeving zal de aminogroep volledig geprotoneerd zijn en de
carboxylgroep de waterstofgroep nog vasthouden. Dit is dus een molecule met een extra waterstof
opgenomen. Beide groepen zijn hier geprotoneerd. Bij een hoge pH en dus een zeer basische omgeving
gaan we de zwitterionische vorm weer verliezen en zal de carboxylgroep een H-atoom afstaan. Dit is
dus een molecule met een H-atoom minder. Beide groepen zijn hier gedeprotoneerd.
Zwitterionische vorm = aminogroep is geprotoneerd
en de carboxylgroep gedeprotoneerd.
Hier kunnen we het 3 dimensioneerende deel eruit
halen. De carboxylgroep, de alfa-koolstof en de
aminogroep liggen allemaal in het vlak van het
computerscherm om het zo te zeggen. De R-
variabele zijtak ligt dichter bij ons (want heeft een
bredere stok) en de H-atoom ligt verder van ons
(want heeft een dunnere stok).
Het is de R-variabele zijtak die de verschillen tussen
de aminozuren gaat bepalen en die de verschillende eigenschappen die de aminozuren gaat krijgen
gaat bepalen. Er zijn 4 grote aminogroepen.
1
,1. Je hebt de hydrofobe aminozuren, die zijn bang van water en hebben apolaire R-variabele
zijtakken. Hier is geen verschil in elektrostatische lading.
2. Dan zijn er de polaire aminozuren, dit betekent dat er in de R plussen en minnen zitten, maar in
het geheel is de R nog wel neutraal.
3. Dan zijn er de positief-geladen aminozuren met dus vooral plussen.
4. En de negatief-geladen aminozuren met vooral minnen. Allemaal bij een pH van rond de 7.
Hydrofobe aminozuren
Polaire aminozuren (ongeladen)
Positief geladen aminozuren
2
,Negatief geladen aminozuren
Afkortingen
pKa – Ip
De pKa waarde zegt iets over de sterkte van een zuur. Hoe kleiner de waarde hoe sterker het zuur.
Iso-elektrisch punt: dit wordt bepaald aan de hand van de verschillende pKa's van de zaken die zich
gedragen als een zuur in een molecule.
pKa: hoe kleiner hoe sterker het zuur, welk bij lagere pH nog steeds
H+ zal afstaan. Ip wordt berekend a.h.v. gemiddelde van de pKa’s in
een molecule.
Ip = pH waarbij de molecule geen netto elektrische lading draagt.
Ip > pH → positief geladen molecule
Ip < pH → negatief geladen molecule
Zuur = een molecule die geneigd is om 1 of meer protonen af te staan
aan de omgeving waardoor de pH van de omgeving zal dalen. Hoe
sterker het zuur, hoe meer de molecule dat zal blijven doen ookal
daalt de pH.
3
,Primaire structuur
• Polypeptideketen
Aminozuren worden verbonden door een peptidebinding om polypeptideketen te vormen
Vanaf 10 aminozuren spreken we over een polypeptide.
Vanaf 50 aminozuren over een eiwit.
Hoe ontstaat een peptidebinding tussen 2 aminozuren? -> de carboxylgroep van het eerste aminozuur
gaat een binding aan met de aminogroep van het tweede aminozuur. Door een peptidebinding zal een
molecule water worden afgesplitst. Het is een reactie die in 2 richtingen kan verlopen. Het zou
makkelijker zijn om de binding te verbreken dan om deze te verbinden (zie grote en kleine pijl).
• Aminozuursequenties hebben een richting
We beginnen te tellen bij het aminozuur dat aan zijn vrije uiteinde de aminogroep heeft. Dit is een
pentapeptide (want 5 aminozuren samengevoegd).
• Delen van een polypetide keten
De primaire structuur wordt gestabiliseerd. In eerste plaats komt die tot stand door peptidebindingen,
maar de stabilisatie wordt verhoogt door waterstofbruggen = In eerste plaats hebben we een
waterstofbindingdonor en daarmee ontstaat er een covalente binding tussen een elektronegatieve
(stikstof of zuurstof) en een elektropositieve (waterstof). Door de covalente binding worden de
elektronen van waterstof meer richting zuurstof of stikstof getrokken waardoor H partieel nog
positiever wordt en dan zoekt die interactie met nog een andere partieel elektronegatieve element
zoals stikstof en zuurstof.
4
, Alles in het zwart is de klassieke ruggengraat. De R-variabele zijtakken staan alternerend boven- en
onderaan want ze willen elkaar niet storen en zo ver mogelijk van elkaar weg blijven. De
waterstofbruggen bevinden zich tussen waterstof van de eerste en zuurstof van de volgende
bijvoorbeeld.
De ruggengraat van het polypeptide is rijk aan waterstofbindingspotentieel. Elk residu bevat een
carbonylgroep (C=O), die een goede waterstofbrugacceptor is, en, met uitzondering van proline, een
NH-groep, die een goede waterstofbrugdonor is. Deze groepen interageren met elkaar en met
functionele groepen van zijketens om bepaalde structuren te stabiliseren.
Eiwitten hebben een unieke aminozuur sequentie gespecifieerd door de genen
Polypeptide ketens zijn flexibel maar zijn conformationeel beperkt
De peptidebinding tussen een aminogroep en een carboxylgroep resoneert tussen een enkele en een
dubbele binding. Het feit dat die een dubbele binding erachter krijgt maakt dat die heel rigiede is. DUS
de 2 aminozuren die aan elkaar verbonden zijn door een peptidebinding gaan niet kunnen roteren ten
opzichte van elkaar. In de aminozuren zelf kan de C met de carboxyl en de C met de aminogroep wel
roteren.
De binding resoneert tussen een enkele binding en een dubbele binding. Vanwege dit dubbele
bindingskarakter wordt rotatie rond deze binding voorkomen en dus wordt de conformatie van de
peptideruggengraat beperkt. In tegenstelling tot de peptidebinding zijn de bindingen tussen de
aminogroep en het α-koolstofatoom en tussen het α-koolstofatoom en de carbonylgroep zuiver enkele
obligaties.
5
