Enzymologie
1. werkingsmechanisme
Enzym heeft actieve site waarop substraat bindt => na binding:
enzymsubstraatcomplex => vormverandering => substraten w omgezet naar nieuw
product => enzym terug oorspronkelijke vorm
ENERGIE
2 types reacties
energie gunstig: energie ongunstig
= exergoon = endergoon
- spontaan gebeuren - energie investeren om reactie te laten
- energie w vrijgesteld doorgaan
- G < 0 - G > 0
- meeste reacties in lichaam
Energetische inhoud vertelt iets over richting (spontaan nr dr => energie vrij), maar
niets over snelheid !!
Bv. sucrose => CO2 + H2O (met sucrose= disaccharide v glucose & fructose)
• sterk exergoon => veel energie vrij
• energie => nadenken, bewegen, zien,...
=> reactie w wel gefavoriseerd nr rechts maar gaat ongeloofelijk traaag => die
marge hebben we nt in lichaam!!
REACTIESNELHEID
Beindvloed door:
- transitietoestand
- substraat & eindproduct
- enzymen: katalysator
Transitietoestand (platte stuk):
- energie ongunstig : inverstering nodig
- snelheidbeperkende stap
= “energetische barriere”
- Vorming v A nr B is continue: bindingen breken
& maken
intermediaire tussenpositie: je bent nog nt B maar ook nt meer A
Enzymen:
- In lichaam: gaat snel => mbv enzymen (katalysator)
- bij elke chemische reactie: transitietoestand energetisch nr beneden brengen
minder energie investeren
, - sneller
bv. Bij uitschenken cola: CO2 (koolzuur) komt vrij => stopt op bepaald moment
=> maar bij drinken nog steeds bruissensatie
=> komt dr katalysator carboxy anhydrase in mond die reactie katalyseert:
laat reactie (H2CO3 H2O + CO2 ) sneller doorgaan
Ook andere eig die zorgen dat enzymen zo kostbaar zijn in metatbolisme:
- Specifieciteit : elk enzyme heeft een eigen bepaald
doel, vormen slechts bepaalde substraten om nr product
- Enzymen zijn controleerbaar: aan enzymen 'zeggen'
dat die actief mag zijn. Bv. als je weinig energie hebt ;
katabole enzymen activeren
=> metabole flux in afstemming met buitenwereld
- Milde condities: enzymen moete belangrijke taken
doen in een milde omgevingssituatie
=> kunnen niet zomaar temperatuur gek verhogen of
druk verhogen zoals in fabrieken
enzymen in lichaam zijn super efficient => kunnen bij
milde condities werken
Bij aangeboren effect: altijd defficientie van bepaald enzym
ENZYMEN:
active site
Opp. enzym gevormd om bepaald
substraat op te binden =>
bindingsplaats: active site
Bij binding substraat: enzyme doet
wijziging v stuctuur (zijketens
aminozuur geven het bepaalde
eigenschappen)
=> enzyme aan active site is ook opgebouwd uit aminozuren
=> dr wijziging structuur: juiste zijketens nr substraat richten => verbinding mogelijk
(geladen groepen orienteren nr hydroxylgroep of waterstofbruggen maken)
=> passen in elkaar wanneer enzyme formatiewijziging heeft gedaan en dr orientatie
zijtakken enzyme => ideale verbindinging vormen & ….
Zorgt voor stabilisatie & dat bindingsituatie
energetisch bevorderd w want binding op ideale
manier geconfigureerd!
Specificiteit:
lock and key : Niet volledig enzyme zou zich
aanpassen aan de actieve site
geometrische compatibiliteit: ze moeten bij
elkaar passen (maar is geen 100%!!) (geen super
grote enzyme me een mini substraat)
fysisch: vorming waterstofbruggen
=> induced fit : Zowel geometrisch & fysisich complementair zijn rekeninghoudend
met ladingen, mogelijkheid tot vorming waterstofbruggen …
1. werkingsmechanisme
Enzym heeft actieve site waarop substraat bindt => na binding:
enzymsubstraatcomplex => vormverandering => substraten w omgezet naar nieuw
product => enzym terug oorspronkelijke vorm
ENERGIE
2 types reacties
energie gunstig: energie ongunstig
= exergoon = endergoon
- spontaan gebeuren - energie investeren om reactie te laten
- energie w vrijgesteld doorgaan
- G < 0 - G > 0
- meeste reacties in lichaam
Energetische inhoud vertelt iets over richting (spontaan nr dr => energie vrij), maar
niets over snelheid !!
Bv. sucrose => CO2 + H2O (met sucrose= disaccharide v glucose & fructose)
• sterk exergoon => veel energie vrij
• energie => nadenken, bewegen, zien,...
=> reactie w wel gefavoriseerd nr rechts maar gaat ongeloofelijk traaag => die
marge hebben we nt in lichaam!!
REACTIESNELHEID
Beindvloed door:
- transitietoestand
- substraat & eindproduct
- enzymen: katalysator
Transitietoestand (platte stuk):
- energie ongunstig : inverstering nodig
- snelheidbeperkende stap
= “energetische barriere”
- Vorming v A nr B is continue: bindingen breken
& maken
intermediaire tussenpositie: je bent nog nt B maar ook nt meer A
Enzymen:
- In lichaam: gaat snel => mbv enzymen (katalysator)
- bij elke chemische reactie: transitietoestand energetisch nr beneden brengen
minder energie investeren
, - sneller
bv. Bij uitschenken cola: CO2 (koolzuur) komt vrij => stopt op bepaald moment
=> maar bij drinken nog steeds bruissensatie
=> komt dr katalysator carboxy anhydrase in mond die reactie katalyseert:
laat reactie (H2CO3 H2O + CO2 ) sneller doorgaan
Ook andere eig die zorgen dat enzymen zo kostbaar zijn in metatbolisme:
- Specifieciteit : elk enzyme heeft een eigen bepaald
doel, vormen slechts bepaalde substraten om nr product
- Enzymen zijn controleerbaar: aan enzymen 'zeggen'
dat die actief mag zijn. Bv. als je weinig energie hebt ;
katabole enzymen activeren
=> metabole flux in afstemming met buitenwereld
- Milde condities: enzymen moete belangrijke taken
doen in een milde omgevingssituatie
=> kunnen niet zomaar temperatuur gek verhogen of
druk verhogen zoals in fabrieken
enzymen in lichaam zijn super efficient => kunnen bij
milde condities werken
Bij aangeboren effect: altijd defficientie van bepaald enzym
ENZYMEN:
active site
Opp. enzym gevormd om bepaald
substraat op te binden =>
bindingsplaats: active site
Bij binding substraat: enzyme doet
wijziging v stuctuur (zijketens
aminozuur geven het bepaalde
eigenschappen)
=> enzyme aan active site is ook opgebouwd uit aminozuren
=> dr wijziging structuur: juiste zijketens nr substraat richten => verbinding mogelijk
(geladen groepen orienteren nr hydroxylgroep of waterstofbruggen maken)
=> passen in elkaar wanneer enzyme formatiewijziging heeft gedaan en dr orientatie
zijtakken enzyme => ideale verbindinging vormen & ….
Zorgt voor stabilisatie & dat bindingsituatie
energetisch bevorderd w want binding op ideale
manier geconfigureerd!
Specificiteit:
lock and key : Niet volledig enzyme zou zich
aanpassen aan de actieve site
geometrische compatibiliteit: ze moeten bij
elkaar passen (maar is geen 100%!!) (geen super
grote enzyme me een mini substraat)
fysisch: vorming waterstofbruggen
=> induced fit : Zowel geometrisch & fysisich complementair zijn rekeninghoudend
met ladingen, mogelijkheid tot vorming waterstofbruggen …
