Hoofdstuk 2: Enzymen
Eiwitten = enzymen die gaan optreden als katalysator voor
biochemische reacties in ons lichaam
enzymen en substraat gaan binden + reactie gaat plaatsvinden
⇒ eindproducten kunnen ontstaan
enzymen kunnen de activatie energie bij een reactie verlagen
substraten → eindproducten
Enzymatische reacties ( <-> of -->) :
reversibele reacties
- kleine energieverandering
- evenwichtsreactie (= de reactie kan in 2 richtingen verlopen)
- (eind)product is het substraat voor de omgekeerde reactie
- meer voorkomend
irreversibele reacties:
- grote energieverandering
- geen evenwichtsreactie ( in 1 richting)
- minder voorkomend
Het is voor het lichaam energetisch voordeliger om te werken met kleine stapjes, kleine
energieveranderingen
Verloop van enzymatische reacties:
= complex proces met stappen:
1. binding enzymen en substraat tot
enzym-substraat (ES) complex
2. conversie tot enzym-intermediaire (EI)
complex
→ enzymatische werking is gestart
3. katalyse tot enzym-product (EP) complex
→ enzymatische reactie heeft plaatsgegrepen
4. vrijstelling van eindproduct (P) en herbruikbaar enzym
→ enzyme komt terug vrij en is niet meer gebonden met het substraat
→ enzyme kan hergebruikt worden totdat het eiwit te oud wordt en
vervangen moet worden
Reactiesnelheid van enzymatische reactie:
, lage substraatconcentratie (maar we voegen al substraten toe) :
- snelle lineaire stijging van initiële reactiesnelheid bij stijgende substraatconcentratie
hoge substraatconcentratie:
- reactiesnelheid neemt niet meer lineair toe (gaat afplatten) en bereikt een plateau
(Vmax)
→ de snelheid van de enzymatische reactie kan op een
bepaald moment niet meer gaan stijgen
- extra substraat zal snelheid niet verhogen omdat alle enzymen
reeds werkzaam zijn (= saturatie, want alle enzymen zijn al aan het
werken)
Kinetische parameters van een enzymatische reactie:
1. Vmax = maximale snelheid van een enzymatische reactie =
plateaufase
→ wanneer je dit kent kan je de Michaelis constante berekenen
2. Km = Michaelis constante = substraatconcentratie bij ½ Vmax
→ gaat een bepaalde substraatconcentratie aangeven ( waarbij de helft
van Vmax bereikt wordt)
→ Km is verschillend voor elk enzym (elk enzym heeft andere eigenschappen)
→ Km correleert met de affiniteit van het enzym voor het substraat (= hoe kleiner Km ,
hoe groter de affiniteit en hoe groter Km , hoe kleiner de affiniteit)
- hoe groter de Km (hoe kleiner de affiniteit) → moet veel substraat
aanwezig zijn voordat het enzym kan gaan werken ( en omgekeerd)
vb: hexokinase (eiwit)
= enzym dat glucose fosforyleert bij het binnenkomen van de cel, waarvoor 4 varianten
(isozymen) bestaan
isozymen = enzymen die dezelfde biochemische reactie uitvoeren, maar andere kinetische
parameters hebben voor het substraat (vb: andere affiniteit)
→ de varianten:
- opname van glucose:
- snel: hexokinase 1,2,3 u
→ reguleert snelle opname van glucose bij lage
concentratie aan bloedglucose (want cellen zijn in
concurrentie om voedsel te krijgen en zonder glucose
kan er geen energie meer geproduceerd worden)
- traag: glucokinase (lage affiniteit voor suiker)
→ reguleert opname van glucose door de lever bij hoge concentratie
aan bloedglucose, er moet dus veel suiker aanwezig
zijn voordat het enzyme in werking gaat treden ( na het
eten gaat bloedsuikerspiegel stijgen en die mag niet te
hoog zijn waardoor de glucokinase in werking schiet
dewelke glucose kan gaan opnemen uit het bloed en
opslagen in de lever)
Eiwitten = enzymen die gaan optreden als katalysator voor
biochemische reacties in ons lichaam
enzymen en substraat gaan binden + reactie gaat plaatsvinden
⇒ eindproducten kunnen ontstaan
enzymen kunnen de activatie energie bij een reactie verlagen
substraten → eindproducten
Enzymatische reacties ( <-> of -->) :
reversibele reacties
- kleine energieverandering
- evenwichtsreactie (= de reactie kan in 2 richtingen verlopen)
- (eind)product is het substraat voor de omgekeerde reactie
- meer voorkomend
irreversibele reacties:
- grote energieverandering
- geen evenwichtsreactie ( in 1 richting)
- minder voorkomend
Het is voor het lichaam energetisch voordeliger om te werken met kleine stapjes, kleine
energieveranderingen
Verloop van enzymatische reacties:
= complex proces met stappen:
1. binding enzymen en substraat tot
enzym-substraat (ES) complex
2. conversie tot enzym-intermediaire (EI)
complex
→ enzymatische werking is gestart
3. katalyse tot enzym-product (EP) complex
→ enzymatische reactie heeft plaatsgegrepen
4. vrijstelling van eindproduct (P) en herbruikbaar enzym
→ enzyme komt terug vrij en is niet meer gebonden met het substraat
→ enzyme kan hergebruikt worden totdat het eiwit te oud wordt en
vervangen moet worden
Reactiesnelheid van enzymatische reactie:
, lage substraatconcentratie (maar we voegen al substraten toe) :
- snelle lineaire stijging van initiële reactiesnelheid bij stijgende substraatconcentratie
hoge substraatconcentratie:
- reactiesnelheid neemt niet meer lineair toe (gaat afplatten) en bereikt een plateau
(Vmax)
→ de snelheid van de enzymatische reactie kan op een
bepaald moment niet meer gaan stijgen
- extra substraat zal snelheid niet verhogen omdat alle enzymen
reeds werkzaam zijn (= saturatie, want alle enzymen zijn al aan het
werken)
Kinetische parameters van een enzymatische reactie:
1. Vmax = maximale snelheid van een enzymatische reactie =
plateaufase
→ wanneer je dit kent kan je de Michaelis constante berekenen
2. Km = Michaelis constante = substraatconcentratie bij ½ Vmax
→ gaat een bepaalde substraatconcentratie aangeven ( waarbij de helft
van Vmax bereikt wordt)
→ Km is verschillend voor elk enzym (elk enzym heeft andere eigenschappen)
→ Km correleert met de affiniteit van het enzym voor het substraat (= hoe kleiner Km ,
hoe groter de affiniteit en hoe groter Km , hoe kleiner de affiniteit)
- hoe groter de Km (hoe kleiner de affiniteit) → moet veel substraat
aanwezig zijn voordat het enzym kan gaan werken ( en omgekeerd)
vb: hexokinase (eiwit)
= enzym dat glucose fosforyleert bij het binnenkomen van de cel, waarvoor 4 varianten
(isozymen) bestaan
isozymen = enzymen die dezelfde biochemische reactie uitvoeren, maar andere kinetische
parameters hebben voor het substraat (vb: andere affiniteit)
→ de varianten:
- opname van glucose:
- snel: hexokinase 1,2,3 u
→ reguleert snelle opname van glucose bij lage
concentratie aan bloedglucose (want cellen zijn in
concurrentie om voedsel te krijgen en zonder glucose
kan er geen energie meer geproduceerd worden)
- traag: glucokinase (lage affiniteit voor suiker)
→ reguleert opname van glucose door de lever bij hoge concentratie
aan bloedglucose, er moet dus veel suiker aanwezig
zijn voordat het enzyme in werking gaat treden ( na het
eten gaat bloedsuikerspiegel stijgen en die mag niet te
hoog zijn waardoor de glucokinase in werking schiet
dewelke glucose kan gaan opnemen uit het bloed en
opslagen in de lever)
