Hoofdstuk 6: Collageen binweefsel eiwit.
Het komt overal voor in ons lichaam . Bot is collagen dat gemyeliniseerd is.
Het is aanwezig in alle dierlijke weefsels.
Collageen typisch bindweefseleiwit
Collageen is een fibrous eiwit dat voorkomt in huid, pezen, bot, kraakbeen,
tanden, enz..
Aanwezig in alle dierlijke weefsels, vormt ongeveer 25 % van de totale
eiwitfractie.
Functie van collagen is stevigheid van het bindweefsel, binding tussen cellen en
weefsels.
Matuur collagen is praktisch niet oplosbaar in fysiologische vochten.
Er bestaan tientallen verschillende soorten collageen in functie van hun rol in het
weefsel.
Het is geen enzym => Het is een structuur eiwit. Het geeft stevigheid en het is een
soortlijn in het weefsel.
=> Collageen is quasi onoplosbaar in water (Men kan het niet bestuderen hierdoor).
20 tal soorten collagen.
Bindweefsel met collageen vezels
Teken schematisch collagen!
Tropocollageen = basis structuureenheid van collagen
• Matuur collageen is praktisch onoplosbaar in verdunde zoutoplossingen.
Maar het bindweefsel van zeer jonge dieren bevat een soort collageen dat
beter oplosbaar is in water. Dit jong collageen is gevor
• md uit vezels die nog niet op extensieve manier aan mekaar zijn gebonden
door chemische bindingen (kruisbindingen, cross linking).
• Het ondezoek op dit jong collageen heeft aangetoond dat de basis structuur
EXAMEN!!
van collageen gevormd is uit tropocollageen. Het is een eiwit gevormd uit 3
polypeptide ketens, de totale molecuulmassa is gelijk aan 285 000 Dalton.
1
, Jong collageen is wel beter oplosbaar in water. Omdat de vezels en eiwit aan
elkaar gebonden zijn door covalent eiwitten. => Het zijn kruisbindingen.
Verschillende soorten collagen
• Tropocollageen is gevormd uit 3 polypeptide ketens a a a. De aminozuren
sekwentie van de polypeptide ketens kunnen verschillend of identisch zijn.
• Er bestaan meer dan 15 verschillende soorten tropocollageen waarvan 4
belangrijke soorten: Collageen type I, II, II en IV.
Tropocollageen = de basis Collageen is altijd gevormd uit 3 subeenheden.
Verschillende soorten collagen
Collageen type I: 2 identische alfa1 en één alfa2 keten. alfa1 alfa1 alfa2 (aanwezig
in praktisch alle weefsels)
Collageen type II: 3 identische alfa1 ketens. (alfa1)3 van het type II (aanwezig in
kraakbeen).
Collageen type III: 3 identische alfa1 ketens (alfa1)3 van het type III (aanwezig in de
aorta, fœtale huid).
Collageen type IV: 3 identische alfa1 ketens (alfa1)3van het type IV (basale
membraan van epitheelweefsels).
De details niet kennen.
Aminozuren sekwentie
• Alle collageen moleculen moeten een typische aminozuren sekwentie
vertonen want hun aminozuren compositie is buitengewoon: ze bevatten
allemaal ongeveer 33 % Glycine.
• De aminozuren sekwentie vertoont een herhaling van Glycine om de
3aminozuren:
• GLY-X-Y-GLY-X-Y-GLY-X-Y Sequentie
Als de aminozuren samenstelling van collageen bepaald. => Men vindt heel veel
glycine. Glycine Kleinste eenvoudigste aminozuur. (33%)
Aminozuren sekwentie
• Sekwentie: GLY-X-Y-GLY-X-Y
• Ongeveer 40% van de X posities wordt bezet door een Proline residue
• Ongeveer 30 % van de Y posities wordt bezet door een Hydroxyproline
(HYP) of een Hydroxylysine (HYL)
• De aanwezigheid van 33% Glycine en van de weinig voorkomende HYP en
2
Het komt overal voor in ons lichaam . Bot is collagen dat gemyeliniseerd is.
Het is aanwezig in alle dierlijke weefsels.
Collageen typisch bindweefseleiwit
Collageen is een fibrous eiwit dat voorkomt in huid, pezen, bot, kraakbeen,
tanden, enz..
Aanwezig in alle dierlijke weefsels, vormt ongeveer 25 % van de totale
eiwitfractie.
Functie van collagen is stevigheid van het bindweefsel, binding tussen cellen en
weefsels.
Matuur collagen is praktisch niet oplosbaar in fysiologische vochten.
Er bestaan tientallen verschillende soorten collageen in functie van hun rol in het
weefsel.
Het is geen enzym => Het is een structuur eiwit. Het geeft stevigheid en het is een
soortlijn in het weefsel.
=> Collageen is quasi onoplosbaar in water (Men kan het niet bestuderen hierdoor).
20 tal soorten collagen.
Bindweefsel met collageen vezels
Teken schematisch collagen!
Tropocollageen = basis structuureenheid van collagen
• Matuur collageen is praktisch onoplosbaar in verdunde zoutoplossingen.
Maar het bindweefsel van zeer jonge dieren bevat een soort collageen dat
beter oplosbaar is in water. Dit jong collageen is gevor
• md uit vezels die nog niet op extensieve manier aan mekaar zijn gebonden
door chemische bindingen (kruisbindingen, cross linking).
• Het ondezoek op dit jong collageen heeft aangetoond dat de basis structuur
EXAMEN!!
van collageen gevormd is uit tropocollageen. Het is een eiwit gevormd uit 3
polypeptide ketens, de totale molecuulmassa is gelijk aan 285 000 Dalton.
1
, Jong collageen is wel beter oplosbaar in water. Omdat de vezels en eiwit aan
elkaar gebonden zijn door covalent eiwitten. => Het zijn kruisbindingen.
Verschillende soorten collagen
• Tropocollageen is gevormd uit 3 polypeptide ketens a a a. De aminozuren
sekwentie van de polypeptide ketens kunnen verschillend of identisch zijn.
• Er bestaan meer dan 15 verschillende soorten tropocollageen waarvan 4
belangrijke soorten: Collageen type I, II, II en IV.
Tropocollageen = de basis Collageen is altijd gevormd uit 3 subeenheden.
Verschillende soorten collagen
Collageen type I: 2 identische alfa1 en één alfa2 keten. alfa1 alfa1 alfa2 (aanwezig
in praktisch alle weefsels)
Collageen type II: 3 identische alfa1 ketens. (alfa1)3 van het type II (aanwezig in
kraakbeen).
Collageen type III: 3 identische alfa1 ketens (alfa1)3 van het type III (aanwezig in de
aorta, fœtale huid).
Collageen type IV: 3 identische alfa1 ketens (alfa1)3van het type IV (basale
membraan van epitheelweefsels).
De details niet kennen.
Aminozuren sekwentie
• Alle collageen moleculen moeten een typische aminozuren sekwentie
vertonen want hun aminozuren compositie is buitengewoon: ze bevatten
allemaal ongeveer 33 % Glycine.
• De aminozuren sekwentie vertoont een herhaling van Glycine om de
3aminozuren:
• GLY-X-Y-GLY-X-Y-GLY-X-Y Sequentie
Als de aminozuren samenstelling van collageen bepaald. => Men vindt heel veel
glycine. Glycine Kleinste eenvoudigste aminozuur. (33%)
Aminozuren sekwentie
• Sekwentie: GLY-X-Y-GLY-X-Y
• Ongeveer 40% van de X posities wordt bezet door een Proline residue
• Ongeveer 30 % van de Y posities wordt bezet door een Hydroxyproline
(HYP) of een Hydroxylysine (HYL)
• De aanwezigheid van 33% Glycine en van de weinig voorkomende HYP en
2
