Samenvatting spierweefsel

Spierweefsel
Algemene kenmerken
 Actine en myosine: eiwitten die heel aanwezig zijn in spierweefsel  Interactie tussen deze 2
elementen v/h cytoskelet zorgen voor contractie
 Myocyt: Wetenschappelijke benaming voor spiercel  W omgeven door lamina basalis en
omringd door bindweefsel ss


 Skeletspieren: Zijn mbv pezen aan skelet
vastgehecht  Voortbeweging
o Willekeurige spieren: Spieren die
bewegen omdat jij het wilt
o Moeten stevig samentrekken en grote
krachten uitoefenen
o Nauwkeurig georganiseerd cytoskelet 
Dwarsstreping
 Hartspieren: Thv van de wand v/h wand 
Pompen van bloed
o Krachtig samentrekken
o Dwarsstreping
o Onwillekeurige spieren
 Gladde spieren: In de wand van holle organen
o Geen dwarsstreping
o Ze zorgen ervoor dat de organen hun
specifieke functies kunnen uitoefenen
o Onwillekeurige spieren

OPMERKING:

 Sterk gevasculariseerd!  DUS veel capillairen en kleine bloedvaten
 Effectororgaan voor zenuwstelsel  Veel zenuwstructuren
 Collageen bindweefsel om alles structureel intact te houden



Algemeen:

 Cytoplasma (niet cytoskeletfilamenten) = sacroplasma
 Bevatten een sterk ontwikkeld GER = sacroplasmatisch reticulum
 Mitochondria = sacrosomen
 Plasmamembraan = sacrolemma
 Cytoskeletfilamenten = myofilamenten


1

,  Bundels van cytoskeletfilamenten = myofibrillen
 Elke spiercel (= myocyt) wordt omgeven door een basaal membraan en daarbuiten een
netwerk van fijne collageenvezels




Contractie: interactie tussen myosine en actine
Actine
= Eiwit waaruit de meeste microfilamenten uit zijn opgebouwd

Ontstaan actinefilamenten (F-actine) : Globulaire actinemonomeren (G-actine) polymeriseren 
dubbelstrenghelix

Structuur:

 Plus-zijde: Zijde waaraan de meeste monomeren w aangehecht
Min-zijde: Plaats waarvan de meeste monomeren afvallen
 Heeft 1 bindingsplaats voor myosine
 Tropomyosine: Molecule die in de groeve v/d dubbelstrenghelix gelegen is + strekt zich +- uit
over een lengte van 7 G-actine monomeren  Stabiliseren de actinefilamenten
 α-actinine: voornaamste actine-bindend eiwit




Myosine
= Familie van eiwitten  Vooral Myosine II komt voor in spiercellen

Structuur:

 Bestaat uit 2 myosinekoppen en de staartdelen zijn over gehele lengte spiraalsgewijs
gewonden
 Elk kopgedeelte bevat 3 regio’s:
o Regio dat op ATP bindt (interactie!!)
o Regio die ATP-ase activiteit bevat en waaraan ATP kan binden
o Regio die regulerende ‘lichte ketens’ kan binden




2

, Interactie

Spier in rust:

1. ATP bindt aan de myosinekoppen
2. ATP splitst in ADP en een fosfaatgroep



Activering spiercel:

1. Myosine zal aan actine binden  Fosfaatgroep komt vrij
2. Vrijgekomen energie zorgt ervoor dat kop en staart van myosine w omgebogen 
Actinefilament dat aan myosine was gebonden w verplaatst
3. ADP dissocieert  ATP kan opnieuw binden
4. Hydrolyse van ATP tot ADP en fosfaatgroep  Myosinemolecule komt terug los van actine 
Kopgedeelte w in oorspronkelijke positie gebracht
DUS cyclus kan zich herhalen


Richting waarin kopgedeelte van myosine zal bewegen: naar plus-einde actine


==> Contractie WANT plus-einde v/d actinefilamenten is vastgehecht MAAR OOK ligging van
myosinefilamenten in spieren is bepaald
Sliding filament mechanisme: Onderliggend mechanisme van de spiercontractie waarbij actine -en
myosinefilamenten over elkaar glijden




Dwarsgestreept skeletspierweefsel
Structuur:

 Actinefilamenten aan dubbelstrenghelix EN in de groeve tropomyosine-eiwit
 Aan tropomyosine is het troponinecomplex gekoppeld
 Dunne filamenten: actine + tropomyosine + troponine (7 nm breed en 1µm lang)
 Zitten met plus-einde vast thv Z-schijf
 Actinefilamenten lopen vanuit de Z-schijven netjes naast elkaar in 2 tegengestelde richtingen
 Allignatie: Actinefilamenten w mooi tov elkaar uitgelijnd
 Eiwit nebuline: Lengte van actinefilamenten w door dit eiwit gecontroleerd
 Myosinemoleculen z op een specifieke manier georganiseerd:
o Staartdelen kunnen assembleren tot een bipolaire aggregaat  Langs beide
uiteinden steken meerdere myosinekoppen uit
o Myosinefilamenten: 15 nm breed en 1,5 µm lang
= Dikke filamenten

3