Samenvatting lessen Biochemie gegeven door Peter Ponsaerts

Hoofdstuk 1 Structuur van aminozuren, peptiden
en eiwitten.
1. De levensloop van eiwitten




 DNA wordt afgeschreven tot mRNA (transcriptie) in de nucleus.
 mRNA wordt vertaald naar een eiwit (translatie) in het cytoplasma
dooraaneenschakeling van aminozuren.
 Oude eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren
(degradatie)=> ook in het cytoplasma
 Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om de helft van een
bepaaldeiwit te vervangen (structuur versus signaaleiwit).
o Structuureiwitten lange halfwaardetijd, mogen niet zomaar snel
gaan verdwijnen
o Signaaleiwitten kunnen er korte halfwaardetijd hebben omdat
bepaalde signalen maar kort kunnen plaatsvinden

2. Structuur van een aminozuur




a. Structuur van een aminozuur bij pH 7
De zwitterion vorm met één positieve en één negatieve groep=> deze vorm
komt in het lichaam voor

Door zuurbase evenwicht




1

, b. Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren




Niet kunnen tekenen,
maar wel weten dat er
verschillende eig kunnen
ontstaan door een verschil
van de variabele groep




3. Opbouw van eiwitten
Nog geen eiwit specifieke patronen

c. Primaire structuur van eiwitten
 Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding=> nog geen eiwit maar
kan wel functioneel zijn, zie insuline
 Koppeling van aminozuren via ammoniumgroep en carboxylaatgroep




 Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus(uiteinden)
 Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven
door di, tri, tetra, penta, … (vb octapeptide)
o Van 10 tot 20 residuen: Oligopeptide
o Meer dan 20 residuen: Polypeptide

d. Secundaire structuur van eiwitten




2

,  Alpha-helix
 Beta sheet
 Reverse turn



e. Tertiaire structuur van eiwitten
 Omvat de finale 3D structuur van een eiwit
 Bindingen tussen verder gelegen aminozuren




Het eiwit volledig oplooien tot een 3D structuur

In de secundaire structuur enkel waterstofbruggen in de omgeving van
dichtijliggende AZ , in de tertiaire structuur kunnen bindingen gebeuren tussen
verder afgelegen structuren omdat ze bijeengeplooid worden

 Zwavelbruggen: disulfide binding (S-S)
o Covalente binding tussen twee “-CH2SH” restgroepen (cysteïne
residuen)
 Ionische interacties: + of – geladen groepen
o Aantrekken of afstoten
 Hydrofobe interacties:
o Keren zich af van een waterig milieu
 Een 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld
worden in verschillende domeinen= regio
binnen dat eiwit( vanaf tertiaire structuur)
 Myoglobine is een zuurstof-bindend eiwit dat
voorkomt in hart- en skeletspiercellen
spiercellen
 Opgebouwd uit 153 aminozuren
 De secundaire structuur wordt gevormd door 8 alpha-helixen
 Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep

3

,  Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit




De SERCA pomp transporteert Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het
sarcoplasmatisch reticulum .

Meerder secundaire structuren vormen een complexe tertiaire
eiwitstructuur bestaande uit verschillende (functionele) domeinen.



f. Quartaire structuur van eiwitten
Combinatie van individuele subunits (eiwitten in tertiaire structuur) tot een
functioneel oligomerisch eiwit

Quartaire structuur ontstaat door niet-
covalente bindingen: waterstofbruggen,
elektrostatische en hydrofobe interacties

Het contractiele eiwit myosine bestaat
uit zes subunits (hexameer).

 2 zware myosine ketens
 2 essentiële lichte ketens
 2 regulerende lichte ketens




Hoofdstuk 2 Enzymen:


4