Dirk Aerenhouts
BIOCHEMIE VAN DE INSPANNING
HOC
1. Aminozuren en eiwitten
1.1 Aminozuren
→ 20 aminozuren (en vervolgens hiermee combinaties maken)
Aminozuren in een neutrale oplossing bestaan vooral uit dipolaire ionen = zwitterionen
→ geprotoneerde aminogroep (-NH3+) & gedeprotoneerde carboxylgroep (-COO-)
→ Bij een fysiologische pH (neutrale pH) → aminozuur vormt zich als een zwitterion (aan de ene kant
komt een positieve lading → NH3+ en aan de andere kant gaat de carboxylgroep een H afstaan →
COO-). Aminegroep is geprotoneerd en carboxylgroep is geprotoneerd.
Centraal: koolstofatoom → alfa koolstofatoom.
Daaraan is een waterstof gebonden aan 1 kant en aan de
andere een R variabele zijtak (kan kort of lang zijn).
Centraal koolstofatoom kan 4 bindingen aangaan: naast de 2
al, ook aan een aminogroep (NH2) + 1 carboxylgroep (COOH)
→ niet gepolariseerde vorm.
In ons lichaam worden eiwitten opgebouwd uitsluitend uit L-isomeer aminozuren (iets beter oplosbaar)
L = levo
D = dextro
=> elkaars spiegelbeeld
→ Ionisatie i.f.v. pH
We zien dat de aminozuren voornamelijk voorkomen in hun
zwitterionen bij neutrale pH.
Als de pH gaat dalen (zuurder) → aminozuur gaat proton (H+) uit omgeving opnemen en laat die binden aan
carboxylgroep en aminogroep → aminozuur heeft een bufferfunctie want de omgeving zal minder zuur zijn.
Als de pH gaat stijgen → AZ gaat gedeprotoneerd worden → geeft proton af waardoor de omgeving minder
alkalisch/ basisch worden.
1
, Dirk Aerenhouts
➔ Het feit dat een AZ dit kan = amfoterische functie (AZ is dus ook een amfoteer)
20 verschillende zijkettingen (R-variabele zijtak):
→ Verschil in de 20 AZ
- Grootte
- Lading
- Bindingscapaciteit H+
- Hydrofoob karakter
- Chemische reactiviteit
4 types van AZ:
1) Hydrofobe aminozuren met niet-polaire R groepen (“bang van water”)
2) Polaire aminozuren met neutrale R groepen maar de lading is niet gelijk verdeeld.
3) Positief geladen aminozuren met R groepen die een positieve lading hebben bij fysiologische pH.
4) Negatief geladen aminozuren met R groepen die een negatieve lading hebben bij fysiologische pH.
Hydrofobe AZ: apolaire zijtak
Bij proline: De R-var zijtak bindt opnieuw met
aminogroep.
Deze twee zijn aromatische AZ → R-var-zijtak = ring
➔ Enigste 3 die UV-licht absorberen
2
, Dirk Aerenhouts
Polaire aminozuren (ongeladen)
Aromatisch AZ
Positief geladen aminozuren Negatief geladen aminozuren
Belangrijk bij spierwerking
Afkortingen
3
, Dirk Aerenhouts
pKa- Ip
Iso-elektrisch punt van AZ/ eiwit = IP
Wordt bepaald a.d.h.v. pKA-waarde (zuurconstante van
moleculen) → vertelt ons hoe sterk een zuur is.
In eiwit = Ip berekend door gemiddelde van pKA-waarden.
Hoe kleiner de pKa → hoe sterker het zuur.
Bij een zure pH kan een zuur wel nog steeds een proton willen
afgeven aan de omgeven om het nog zuurder te maken.
Die waarde van IP komt overeen met pH-waarde waarbij de
moleculen netto geen elektrische lading draagt (neutraal).
Ip > pH --> positief geladen molecule
Ip < pH --> negatief geladen molecule
1.2 Structuur
Primaire structuur
AZ worden verbonden door een peptidebinding om een polypeptideketen te vormen.
→ De binding gebeurt tussen carboxylgroep van AZ1 met aminogroep van AZ2.
Binden van 2 AZ → verlies watermolecule.
Pijltjes toont aan dat het uit elkaar halen van keten vlotter gaat dat het op te
bouwen.
Eerste AZ heeft aminogroep nog vrij => geeft richting
→ Hier lezen: van vrije aminogroep naar vrije
carboxylgroep
Sequentie van amino naar carboxyl.
4
BIOCHEMIE VAN DE INSPANNING
HOC
1. Aminozuren en eiwitten
1.1 Aminozuren
→ 20 aminozuren (en vervolgens hiermee combinaties maken)
Aminozuren in een neutrale oplossing bestaan vooral uit dipolaire ionen = zwitterionen
→ geprotoneerde aminogroep (-NH3+) & gedeprotoneerde carboxylgroep (-COO-)
→ Bij een fysiologische pH (neutrale pH) → aminozuur vormt zich als een zwitterion (aan de ene kant
komt een positieve lading → NH3+ en aan de andere kant gaat de carboxylgroep een H afstaan →
COO-). Aminegroep is geprotoneerd en carboxylgroep is geprotoneerd.
Centraal: koolstofatoom → alfa koolstofatoom.
Daaraan is een waterstof gebonden aan 1 kant en aan de
andere een R variabele zijtak (kan kort of lang zijn).
Centraal koolstofatoom kan 4 bindingen aangaan: naast de 2
al, ook aan een aminogroep (NH2) + 1 carboxylgroep (COOH)
→ niet gepolariseerde vorm.
In ons lichaam worden eiwitten opgebouwd uitsluitend uit L-isomeer aminozuren (iets beter oplosbaar)
L = levo
D = dextro
=> elkaars spiegelbeeld
→ Ionisatie i.f.v. pH
We zien dat de aminozuren voornamelijk voorkomen in hun
zwitterionen bij neutrale pH.
Als de pH gaat dalen (zuurder) → aminozuur gaat proton (H+) uit omgeving opnemen en laat die binden aan
carboxylgroep en aminogroep → aminozuur heeft een bufferfunctie want de omgeving zal minder zuur zijn.
Als de pH gaat stijgen → AZ gaat gedeprotoneerd worden → geeft proton af waardoor de omgeving minder
alkalisch/ basisch worden.
1
, Dirk Aerenhouts
➔ Het feit dat een AZ dit kan = amfoterische functie (AZ is dus ook een amfoteer)
20 verschillende zijkettingen (R-variabele zijtak):
→ Verschil in de 20 AZ
- Grootte
- Lading
- Bindingscapaciteit H+
- Hydrofoob karakter
- Chemische reactiviteit
4 types van AZ:
1) Hydrofobe aminozuren met niet-polaire R groepen (“bang van water”)
2) Polaire aminozuren met neutrale R groepen maar de lading is niet gelijk verdeeld.
3) Positief geladen aminozuren met R groepen die een positieve lading hebben bij fysiologische pH.
4) Negatief geladen aminozuren met R groepen die een negatieve lading hebben bij fysiologische pH.
Hydrofobe AZ: apolaire zijtak
Bij proline: De R-var zijtak bindt opnieuw met
aminogroep.
Deze twee zijn aromatische AZ → R-var-zijtak = ring
➔ Enigste 3 die UV-licht absorberen
2
, Dirk Aerenhouts
Polaire aminozuren (ongeladen)
Aromatisch AZ
Positief geladen aminozuren Negatief geladen aminozuren
Belangrijk bij spierwerking
Afkortingen
3
, Dirk Aerenhouts
pKa- Ip
Iso-elektrisch punt van AZ/ eiwit = IP
Wordt bepaald a.d.h.v. pKA-waarde (zuurconstante van
moleculen) → vertelt ons hoe sterk een zuur is.
In eiwit = Ip berekend door gemiddelde van pKA-waarden.
Hoe kleiner de pKa → hoe sterker het zuur.
Bij een zure pH kan een zuur wel nog steeds een proton willen
afgeven aan de omgeven om het nog zuurder te maken.
Die waarde van IP komt overeen met pH-waarde waarbij de
moleculen netto geen elektrische lading draagt (neutraal).
Ip > pH --> positief geladen molecule
Ip < pH --> negatief geladen molecule
1.2 Structuur
Primaire structuur
AZ worden verbonden door een peptidebinding om een polypeptideketen te vormen.
→ De binding gebeurt tussen carboxylgroep van AZ1 met aminogroep van AZ2.
Binden van 2 AZ → verlies watermolecule.
Pijltjes toont aan dat het uit elkaar halen van keten vlotter gaat dat het op te
bouwen.
Eerste AZ heeft aminogroep nog vrij => geeft richting
→ Hier lezen: van vrije aminogroep naar vrije
carboxylgroep
Sequentie van amino naar carboxyl.
4
