Klinische biologie
Deel 4: Eiwitten
Hoofdstuk 12: Aminozuren
= Basisstructuur v. proteïnen
- Centraal C-atoom
- Aminogroep
- Carboxylgroep
- H-atoom
- Restgroep -> bepaalt eigenschappen v/h aminozuur (versch. bij elk aminozuur)
- Zwitterionen = aminozuren i/e milieu met neutrale pH
->Aminogroep (NH3+)= geprotoneerd (H-molecule w. toegevoegd)
->Carboxylgroep (COO-) = gedeprotoneerd
12.1. Aminozuursynthese
Oorsprong v. NH3:
- Fixatie v. N2
° 1e stap v/d synthese
° MO kunnen N2 reduceren nr. NH3
- Nitraatassimilatie
° Reductie v. nitraat (uit bodem/oceanen) tot nitriet (NO2-)
° Reductie v. nitriet tot ammonium
° Groene planten, zwammen & bacteriën
->Dieren zijn dus afhankelijk hiervan
- NH3 + ketoglutaraat -> L-glutamaat
,è Gekatalyseerd dr. glutamaatdehydrogenase
- L-glutamaat -> glutamine
è Gekatalyseerd dr. glutaminesynthetase
- Glutamaat is ook afkomstig v. transaminatie (= org. rea tss. aminozuur &
ketocarbonzuur, aminozuur w. omgezet in ketonfnctie.)
- Glutamaat = aminogroepdonor vr. andere aminozuren
+ <-> +
è Gekatalyseerd dr. aminotransferasen (ALT & AST)
- Uit glutamine:
° Purine- & cytidinenucleotiden
° Aminosuikers
° Tryptofaan
° Histidine
Oorsprong v/h C-skelet:
,- Metabole intermediaren uit glycolyse, krebcyclus & pentosefosfaatweg
Blauw: grote metabole voorloper
Geel: aminozuren die aanleiding geven tot
vorming v. andere aminozuren
Vet: essentiële aminozuren
12.2. Opbouw van proteïnen
- Lineaire polymeren
- Alfa-carboxylgroep v/h ene aminozuur + alfa-aminogroep v/h andere
- Stevige, covalente peptidebinding, kost E
- Polypeptideketen = serie v. gelinkte aminozuren
- Elk aminozuur-unit = residu
- Oriëntatie v/d polypeptide: amino-terminale kop + carboxy-uiteinde staart
- Crosslinking = covalente binding tss. 2 verschillende aminozuur-ketens
° O.a. dr. zwavelbrug
, Primaire structuur:
- Aminozuur-sequentie
Secundaire structuur:
- Dr. Interactie tss. aminozuren v/e keten onderling
- 2 mogelijke structuren
1) Alfa-helix
*CO-groep v. residu n vormt H-brug met NH-groep v. n+4
2) Beta-sheet
*Evenwijdige β-strengen, verbonden dr. H-bruggen
*β-streng korte, bijna gestrekte peptide
*# β-strengen vormen β-vouwblad
*Parallele of antiparallele strengen
Tertiaire structuur:
- 3D-structuur v/h polypeptide
- Alfa-helix, beta-sheets & loops
Quaternaire structuur:
- Ruimtelijke vorm v/h proteïne -> functie kan w. vervuld
- Ontstaat dr. samenvoegen v. tertaire structuren (subeenheden)
Deel 4: Eiwitten
Hoofdstuk 12: Aminozuren
= Basisstructuur v. proteïnen
- Centraal C-atoom
- Aminogroep
- Carboxylgroep
- H-atoom
- Restgroep -> bepaalt eigenschappen v/h aminozuur (versch. bij elk aminozuur)
- Zwitterionen = aminozuren i/e milieu met neutrale pH
->Aminogroep (NH3+)= geprotoneerd (H-molecule w. toegevoegd)
->Carboxylgroep (COO-) = gedeprotoneerd
12.1. Aminozuursynthese
Oorsprong v. NH3:
- Fixatie v. N2
° 1e stap v/d synthese
° MO kunnen N2 reduceren nr. NH3
- Nitraatassimilatie
° Reductie v. nitraat (uit bodem/oceanen) tot nitriet (NO2-)
° Reductie v. nitriet tot ammonium
° Groene planten, zwammen & bacteriën
->Dieren zijn dus afhankelijk hiervan
- NH3 + ketoglutaraat -> L-glutamaat
,è Gekatalyseerd dr. glutamaatdehydrogenase
- L-glutamaat -> glutamine
è Gekatalyseerd dr. glutaminesynthetase
- Glutamaat is ook afkomstig v. transaminatie (= org. rea tss. aminozuur &
ketocarbonzuur, aminozuur w. omgezet in ketonfnctie.)
- Glutamaat = aminogroepdonor vr. andere aminozuren
+ <-> +
è Gekatalyseerd dr. aminotransferasen (ALT & AST)
- Uit glutamine:
° Purine- & cytidinenucleotiden
° Aminosuikers
° Tryptofaan
° Histidine
Oorsprong v/h C-skelet:
,- Metabole intermediaren uit glycolyse, krebcyclus & pentosefosfaatweg
Blauw: grote metabole voorloper
Geel: aminozuren die aanleiding geven tot
vorming v. andere aminozuren
Vet: essentiële aminozuren
12.2. Opbouw van proteïnen
- Lineaire polymeren
- Alfa-carboxylgroep v/h ene aminozuur + alfa-aminogroep v/h andere
- Stevige, covalente peptidebinding, kost E
- Polypeptideketen = serie v. gelinkte aminozuren
- Elk aminozuur-unit = residu
- Oriëntatie v/d polypeptide: amino-terminale kop + carboxy-uiteinde staart
- Crosslinking = covalente binding tss. 2 verschillende aminozuur-ketens
° O.a. dr. zwavelbrug
, Primaire structuur:
- Aminozuur-sequentie
Secundaire structuur:
- Dr. Interactie tss. aminozuren v/e keten onderling
- 2 mogelijke structuren
1) Alfa-helix
*CO-groep v. residu n vormt H-brug met NH-groep v. n+4
2) Beta-sheet
*Evenwijdige β-strengen, verbonden dr. H-bruggen
*β-streng korte, bijna gestrekte peptide
*# β-strengen vormen β-vouwblad
*Parallele of antiparallele strengen
Tertiaire structuur:
- 3D-structuur v/h polypeptide
- Alfa-helix, beta-sheets & loops
Quaternaire structuur:
- Ruimtelijke vorm v/h proteïne -> functie kan w. vervuld
- Ontstaat dr. samenvoegen v. tertaire structuren (subeenheden)
