H6 PROTEÏNEN
DEFINITIE
complexe organische verbindingen
C, H, O, N, S of P
I, Zn, Cu (kleine hoeveelheden)
Mens bestaat uit > 18% eiwitten
Bouwstenen: aminozuren (AZ)
Volgorde bepaalt structuur en functie van
het eiwit
STRUCTUUR VAN EEN AMINOZUUR
R = restgroep
ESSENTIELE EN SEMI-ESSENTIELE AZ
Belangrijk!! (essentieel is geel,
semi blauw)
Essentieel aminozuur = we
kunnen ze niet zelf produceren en
dus moeten we ze via voeding
opnemen
Semi= kunnen we zelf maken
maar we moeten genoeg
essentiele opnemen om dit
mogelijk te maken.
, PEPTIDEBINDING
Condensatiereactie tussen carboxyl- en aminogroep
PRIMAIRE STRUCTUUR
PEPTIDEKETEN = aminozuursequentie
≠ peptiden afhankelijk van
• aantal AZ
• soort AZ
• volgorde AZ
polypeptide ≠ eiwit omwille van andere structuur
• polypeptide heeft draadstructuur
• eiwit heeft ruimtelijke structuur
SECUNDAIRE STRUCTUUR
Waterstofbruggen tussen H van NH en O van C=O
TERTIAIRE STRUCTUUR
Bepaalt de vorm van de eiwitmolecule door:
ionbindingen
waterstofbruggen
hydrofobe interacties
= Van der Waals krachten
zwavelbruggen (covalent)
1. 𝛼 helix configuratie => lange, smalle en starre
moleculen
bv. tropomyosine en myosine in spieren
2. ineengevouwen peptideketens
=> globulaire moleculen
bv. myoglobuline
DEFINITIE
complexe organische verbindingen
C, H, O, N, S of P
I, Zn, Cu (kleine hoeveelheden)
Mens bestaat uit > 18% eiwitten
Bouwstenen: aminozuren (AZ)
Volgorde bepaalt structuur en functie van
het eiwit
STRUCTUUR VAN EEN AMINOZUUR
R = restgroep
ESSENTIELE EN SEMI-ESSENTIELE AZ
Belangrijk!! (essentieel is geel,
semi blauw)
Essentieel aminozuur = we
kunnen ze niet zelf produceren en
dus moeten we ze via voeding
opnemen
Semi= kunnen we zelf maken
maar we moeten genoeg
essentiele opnemen om dit
mogelijk te maken.
, PEPTIDEBINDING
Condensatiereactie tussen carboxyl- en aminogroep
PRIMAIRE STRUCTUUR
PEPTIDEKETEN = aminozuursequentie
≠ peptiden afhankelijk van
• aantal AZ
• soort AZ
• volgorde AZ
polypeptide ≠ eiwit omwille van andere structuur
• polypeptide heeft draadstructuur
• eiwit heeft ruimtelijke structuur
SECUNDAIRE STRUCTUUR
Waterstofbruggen tussen H van NH en O van C=O
TERTIAIRE STRUCTUUR
Bepaalt de vorm van de eiwitmolecule door:
ionbindingen
waterstofbruggen
hydrofobe interacties
= Van der Waals krachten
zwavelbruggen (covalent)
1. 𝛼 helix configuratie => lange, smalle en starre
moleculen
bv. tropomyosine en myosine in spieren
2. ineengevouwen peptideketens
=> globulaire moleculen
bv. myoglobuline
