Vragenlijst 1
1. Wat is het effect van katalyse op de transitiestaat? 1.3
Het effect van de katalyse op de transitiestaat is de stabilisatie van de transitiestaat en
daardoor de verlaging van de activeringsenergie. De katalysator verlaagt namelijk de
energiebarrière van een reactie.
2. Welke bindingen stabiliseren het ES complex? 1.5.3
Vijf bindingstypes komen tussen in de vorming van een enzym-substraat complex: de
waterstofbrug, de elektrostatische interactie, de hydrofobe interactie, overdracht van
lading en de coördinatieve binding.
3. Definieer Vmax. 2.3.2 + 2.3.3 + 2.3.5
Vmax bepaalt de moleculaire activiteit van een enzym oftewel het aantal
substraatmoleculen dat per tijdseenheid wordt omgezet in product door één
enzymmolecule wanneer het enzym verzadigd is met substraat. De meeste enzymen
zijn in fysiologische omstandigheden niet verzadigd met substraat.
= k2 x (E0)
Grafiek tekenen (ofwel V/S en Vmax aanduiden ofwel Lineweaver-Burk tekenen) (zie
2.3.3)
4. Wat is een competitieve inhibitor, en welk effect heeft deze op de kinetiek? 3.1.1
Een inhibitor die in competitie gaat met het substraat omdat het op dezelfde
bindingsplaats bindt als het substraat en het beïnvloedt de snelheid door de Km te
beïnvloeden. De maximale snelheid Vm wordt niet beïnvloed door de inhibitor. De term
Km’=Km[1+(I)/K3] noemt men de schijnbare Km en stijgt met de inhibitor concentratie als
gevolg van een verdeling van het enzym over (E) en (EI) dus de Km verhoogt en je krijgt
een aberrante Km.
5. Teken een Lineweaver-burk plot met en zonder niet-competitieve inhibitor. 3.1.2
Je moet een 1/V en een 1/S (niet V/S want dat is geen Lineweaver-burk) tekenen.
Je moet kijken naar grafiek b) links onderaan
+I = met inhibitor en –I = zonder inhibitor
, 6. Wat is het effect van de productconcentratie op de enzymatisch reactie? 2.1 + 2.3.6
De snelheid van productvorming daalt met de tijd doordat er een beduidende
terugvorming is van S uit P bij hoge productconcentratie. Dus kortom: de snelheid
verlaagt met toenemende productvorming.
V = k2 (ES) − k−2 (E)(P) werkt inhiberend
7. Hoe ga je bij de berekeningen van het effect van de productconcentratie van
( ES )=
[ k 1 ( S )+k −2 ( P )] ( E0 )
k−1 +k 2 +k 1 ( S )+k −2 ( P)
naar
V=
[ k 2 +k −2 ( P) ] [ k 1 ( S )+ k−2 ( P ) ] ( E0 ) −k
−2 ( E0 )( P)
k−1 +k 2 +k 1 ( S )+k −2 ( P) 2.3.6
Productconcentratie speelt een rol bij een reversibele reactie
V = k2 (ES) – k2 (E) x (P)
E vervangen door E0-(ES)
1. Wat is het effect van katalyse op de transitiestaat? 1.3
Het effect van de katalyse op de transitiestaat is de stabilisatie van de transitiestaat en
daardoor de verlaging van de activeringsenergie. De katalysator verlaagt namelijk de
energiebarrière van een reactie.
2. Welke bindingen stabiliseren het ES complex? 1.5.3
Vijf bindingstypes komen tussen in de vorming van een enzym-substraat complex: de
waterstofbrug, de elektrostatische interactie, de hydrofobe interactie, overdracht van
lading en de coördinatieve binding.
3. Definieer Vmax. 2.3.2 + 2.3.3 + 2.3.5
Vmax bepaalt de moleculaire activiteit van een enzym oftewel het aantal
substraatmoleculen dat per tijdseenheid wordt omgezet in product door één
enzymmolecule wanneer het enzym verzadigd is met substraat. De meeste enzymen
zijn in fysiologische omstandigheden niet verzadigd met substraat.
= k2 x (E0)
Grafiek tekenen (ofwel V/S en Vmax aanduiden ofwel Lineweaver-Burk tekenen) (zie
2.3.3)
4. Wat is een competitieve inhibitor, en welk effect heeft deze op de kinetiek? 3.1.1
Een inhibitor die in competitie gaat met het substraat omdat het op dezelfde
bindingsplaats bindt als het substraat en het beïnvloedt de snelheid door de Km te
beïnvloeden. De maximale snelheid Vm wordt niet beïnvloed door de inhibitor. De term
Km’=Km[1+(I)/K3] noemt men de schijnbare Km en stijgt met de inhibitor concentratie als
gevolg van een verdeling van het enzym over (E) en (EI) dus de Km verhoogt en je krijgt
een aberrante Km.
5. Teken een Lineweaver-burk plot met en zonder niet-competitieve inhibitor. 3.1.2
Je moet een 1/V en een 1/S (niet V/S want dat is geen Lineweaver-burk) tekenen.
Je moet kijken naar grafiek b) links onderaan
+I = met inhibitor en –I = zonder inhibitor
, 6. Wat is het effect van de productconcentratie op de enzymatisch reactie? 2.1 + 2.3.6
De snelheid van productvorming daalt met de tijd doordat er een beduidende
terugvorming is van S uit P bij hoge productconcentratie. Dus kortom: de snelheid
verlaagt met toenemende productvorming.
V = k2 (ES) − k−2 (E)(P) werkt inhiberend
7. Hoe ga je bij de berekeningen van het effect van de productconcentratie van
( ES )=
[ k 1 ( S )+k −2 ( P )] ( E0 )
k−1 +k 2 +k 1 ( S )+k −2 ( P)
naar
V=
[ k 2 +k −2 ( P) ] [ k 1 ( S )+ k−2 ( P ) ] ( E0 ) −k
−2 ( E0 )( P)
k−1 +k 2 +k 1 ( S )+k −2 ( P) 2.3.6
Productconcentratie speelt een rol bij een reversibele reactie
V = k2 (ES) – k2 (E) x (P)
E vervangen door E0-(ES)
