+enz/kat
zinnen paragrafen
chemische reacties metabole routes
(gekoppelde seq. van 2 of meer
moleculen
individuele reacties)
biomoleculen(1000-100000 Da)
<=> kleine chemische transcriptie en
verbindingen(eth = 46 Da) woorden
translate
first stage: eukaryoten(celkern)
bouwstenen *Nucleïnezuren(DNA/RNA) en prokaryoten(cytoplasma)
macromoleculen *Proteïnen second stagesecond en final
*Polysacchariden stage: ribosomen
*Lipiden
*Mononucleotiden
*AZ
*Monosacchariden centrale dogma = DNA enkel omgezet
*Vetzuren verbindingen in RNA en RNA in eiwitten
verbiedt omzetting in omgekeerde
riching
via coderingsfuncite DNA en RNA
organisch C/N: levend structuur lipiden
Francis Crick
<=> anorganisch(N2,C2)
trygliceride: 3 hydroxylgroepen glycerol + 3
vetzuren
fosfolipiden:
element 1 vetzuur vervangen door fosfaathoudend
*geïnduceerde dipoolinteracit/van molecule
der Waalsinteractie => moleculen geladen
*zoutbrug (NaCl)
*dipoolinteracties
niet-covalente °ladingsgeïnduceerde
koolstof: > 50% drooggewicht
bindingen dipoolinteracties(geladen molec)
structurele diversitetit =>
°dipoolgeïnduceerde
functionele diversiteit
dipoolinteracties(polaire mol met
permanent dipoolmoment)
*waterstofbindingen
, Hydrolyse peptiden:
*zure hydrolyse => volledige
hydrolyse(Trp), voor bep
AZ-samenstelling dubbel
*base hydrolyse (bep Trp bindingskarakter =>
inhoud) weinig verdraaiing
meest waargenomen *partiële hydrolyse met CNBr serine,
mogelijke sec(H-brug alifatische hydroxylhoudend threonine
*endo-peptidasen
zelfde maar anders (AZ-specifiek)
gevouwen) structuren: *exo-peptidasen(carboxypeptidasen
?-helix(amfifiel) & aminopeptidasen) aromatische
peptidebinding zwavelhoudend apolair
?-vouwblad: strengen
(anti)parallel
polypeptide 2 helix: geen fenylalanine,
structuren = resonantiehybride van cysteïne,
H-bruggen, in collageen tyrosine,
*primair: sequentie 2 vormen methionine
samenstellende AZ delocalisatie e- => glycine, thryptofaan
*secundair: H-bruggen vlakke en stabiele alanine,
tussen C=O & N-H, lokaal peptidebinding valine, asparaginezuur,
eiwit gevouwe, in leucine, glultaminezuur => vaak
regelmatig herhalende isoleucine, aangeduid als aspartaat en
eenh 20 AZ proline glutamaat(conjugaatbasen ipv
*tertiair: totale vouwing verbonden via R-groep = zuren)
bepaald door interacties tss peptidebinding niet-polaire
verschillende R-groepen alkylketen
*quaternair: nt-covalente AZ in kern 50% DC zure en hun
interactie tss polypeptiden eiwit amiden
*apolaire, hydrofobe: (sec, tert) =>
vdWaals interactie, 2 multisubeenheidcomplexen
apolaire ketens komen asparagine, glutamine
EIWITTEN derivaten = afgeleiden
samen door polaire
alle ?-aminozuren hebben belangrijkste van AZ en GZ
water te ontvluchten
stereocenter op ?-koolstof bouwsten overeenkomstige
*polaire, hydrofiel: (4 verschillende zuuramiden
H-bruugen, substituenten = chiraal)
dipool-dipool, ionaire
interacties AZseq-analyse aminozuren
Klassen(THORMIKS)
*covalente bindingen *identieke AZ basische
*transportfunctie
reversibele oxidatie *conservatieve *hormonen
van -SH HS- groepen mutaties: *opslag
van 2 cysteïnes => S-S D en L zijn lysine,
behouden *receptoren(overbrengen
enantiomeren = arginine,
chemische eig zenuwimpulsen)
spiegelbeelden histidine
*niet-conservatieve *motiliteit(contractie en
eig beweging spier) D en L staan voor
*immunologische absolute
bescherming(herkennen, configuratie
binden en vernietigen
vreemde moleculen)
*katalytische werking als
enzym
*structuur
zinnen paragrafen
chemische reacties metabole routes
(gekoppelde seq. van 2 of meer
moleculen
individuele reacties)
biomoleculen(1000-100000 Da)
<=> kleine chemische transcriptie en
verbindingen(eth = 46 Da) woorden
translate
first stage: eukaryoten(celkern)
bouwstenen *Nucleïnezuren(DNA/RNA) en prokaryoten(cytoplasma)
macromoleculen *Proteïnen second stagesecond en final
*Polysacchariden stage: ribosomen
*Lipiden
*Mononucleotiden
*AZ
*Monosacchariden centrale dogma = DNA enkel omgezet
*Vetzuren verbindingen in RNA en RNA in eiwitten
verbiedt omzetting in omgekeerde
riching
via coderingsfuncite DNA en RNA
organisch C/N: levend structuur lipiden
Francis Crick
<=> anorganisch(N2,C2)
trygliceride: 3 hydroxylgroepen glycerol + 3
vetzuren
fosfolipiden:
element 1 vetzuur vervangen door fosfaathoudend
*geïnduceerde dipoolinteracit/van molecule
der Waalsinteractie => moleculen geladen
*zoutbrug (NaCl)
*dipoolinteracties
niet-covalente °ladingsgeïnduceerde
koolstof: > 50% drooggewicht
bindingen dipoolinteracties(geladen molec)
structurele diversitetit =>
°dipoolgeïnduceerde
functionele diversiteit
dipoolinteracties(polaire mol met
permanent dipoolmoment)
*waterstofbindingen
, Hydrolyse peptiden:
*zure hydrolyse => volledige
hydrolyse(Trp), voor bep
AZ-samenstelling dubbel
*base hydrolyse (bep Trp bindingskarakter =>
inhoud) weinig verdraaiing
meest waargenomen *partiële hydrolyse met CNBr serine,
mogelijke sec(H-brug alifatische hydroxylhoudend threonine
*endo-peptidasen
zelfde maar anders (AZ-specifiek)
gevouwen) structuren: *exo-peptidasen(carboxypeptidasen
?-helix(amfifiel) & aminopeptidasen) aromatische
peptidebinding zwavelhoudend apolair
?-vouwblad: strengen
(anti)parallel
polypeptide 2 helix: geen fenylalanine,
structuren = resonantiehybride van cysteïne,
H-bruggen, in collageen tyrosine,
*primair: sequentie 2 vormen methionine
samenstellende AZ delocalisatie e- => glycine, thryptofaan
*secundair: H-bruggen vlakke en stabiele alanine,
tussen C=O & N-H, lokaal peptidebinding valine, asparaginezuur,
eiwit gevouwe, in leucine, glultaminezuur => vaak
regelmatig herhalende isoleucine, aangeduid als aspartaat en
eenh 20 AZ proline glutamaat(conjugaatbasen ipv
*tertiair: totale vouwing verbonden via R-groep = zuren)
bepaald door interacties tss peptidebinding niet-polaire
verschillende R-groepen alkylketen
*quaternair: nt-covalente AZ in kern 50% DC zure en hun
interactie tss polypeptiden eiwit amiden
*apolaire, hydrofobe: (sec, tert) =>
vdWaals interactie, 2 multisubeenheidcomplexen
apolaire ketens komen asparagine, glutamine
EIWITTEN derivaten = afgeleiden
samen door polaire
alle ?-aminozuren hebben belangrijkste van AZ en GZ
water te ontvluchten
stereocenter op ?-koolstof bouwsten overeenkomstige
*polaire, hydrofiel: (4 verschillende zuuramiden
H-bruugen, substituenten = chiraal)
dipool-dipool, ionaire
interacties AZseq-analyse aminozuren
Klassen(THORMIKS)
*covalente bindingen *identieke AZ basische
*transportfunctie
reversibele oxidatie *conservatieve *hormonen
van -SH HS- groepen mutaties: *opslag
van 2 cysteïnes => S-S D en L zijn lysine,
behouden *receptoren(overbrengen
enantiomeren = arginine,
chemische eig zenuwimpulsen)
spiegelbeelden histidine
*niet-conservatieve *motiliteit(contractie en
eig beweging spier) D en L staan voor
*immunologische absolute
bescherming(herkennen, configuratie
binden en vernietigen
vreemde moleculen)
*katalytische werking als
enzym
*structuur
