Gecorrigeerde examenvragen
Biomoleculen
Volledig opnieuw geformuleerd volgens de cursus Biomoleculen 2024-2025
Gebruik: leer telkens de kernwoorden en verbanden. Vraag 8 stond niet in het oorspronkelijke bestand
en is daarom niet ingevuld.
Vraag 1
Bespreek de moleculaire basis van sikkelcelanemie.
Correct antwoord
Sikkelcelanemie wordt veroorzaakt door een puntmutatie in het gen voor de β- subeenheid van
hemoglobine, waarbij een T vervangen is door een A. Hierdoor wordt glutaminezuur vervangen door
valine en ontstaat hemoglobine S (HbS).
In de deoxyvorm ligt het gemuteerde valine aan het oppervlak van de β-subeenheid. Omdat valine
hydrofoob is, bindt het in een hydrofobe ruimte van een andere β- subeenheid. Normaal kan het polair
geladen glutaminezuur daar niet binden. Daardoor aggregeren HbS-moleculen: tot 14
hemoglobinemoleculen wikkelen zich rond elkaar en vormen lange, scherpe vezels in de rode bloedcel.
Deze vezels vervormen de cel tot een stijve sikkelvorm en kunnen het celmembraan beschadigen.
Dit gebeurt vooral in de capillairen, waar hemoglobine zijn zuurstof afgeeft en deoxyhemoglobine
ontstaat. In de oxyvorm is de hydrofobe ruimte niet aanwezig, waardoor de vezels bij zuurstofbinding
weer oplossen.
De stijve sikkelcellen bewegen moeilijk door kleine capillairen en kunnen deze verstoppen, waardoor
weefsels minder zuurstof krijgen. Bovendien worden ze sneller afgebroken, wat bloedarmoede
veroorzaakt. Sikkelcelanemie is een recessieve erfelijke aandoening: twee defecte genen zijn nodig om
de ziekte te hebben.
Vraag 2
Vergelijk een triacylglycerol en een glycerofosfolipide op structureel en functioneel vlak.
Correct antwoord
triacylglycerol en glycerofosfolipide
Structureel:
Biomoleculen - gecorrigeerde examenvragen
,Beide lipiden bevatten een glycerolmolecule en vetzuren die via esterbindingen gebonden zijn. Een
triacylglycerol bestaat uit glycerol waaraan drie vetzuren gebonden zijn. Het is volledig apolair en
hydrofoob. Een glycerofosfolipide bestaat uit glycerol-3-fosfaat met op C1 en C2 telkens een vetzuur en
op C3 een fosfaatgroep met een polaire groep X. Het is daarom amfipatisch: het heeft twee apolaire
vetzuurstaarten en een polaire kop.
Functioneel:
Triacylglycerolen dienen vooral als energiereservoir. Ze worden watervrij opgeslagen en leveren veel
energie. Glycerofosfolipiden zijn daarentegen de belangrijkste bestanddelen van biologische
membranen. Door hun amfipatische karakter vormen ze in water een lipidendubbellaag, met de polaire
koppen naar het water en de apolaire staarten naar elkaar toe.
Vraag 3
Toon met voorbeelden aan dat lipiden sterk variëren in structuur en functie.
Correct antwoord
Lipiden hebben verschillende structuren en daardoor verschillende functies. Triacylglycerolen bestaan
uit glycerol met drie vetzuren en dienen als energieopslag. Glycerofosfolipiden hebben twee hydrofobe
vetzuurstaarten en een polaire kop, zijn dus amfipatisch en vormen de dubbellaag van biologische
membranen. Steroïdhormonen bestaan uit vier verbonden stijve ringen en geven intra- en intercellulaire
signalen door. Dit bewijst de grote structurele en functionele variabiliteit van lipiden.
Vraag 4
Vergelijk DNA en RNA en leg uit hoe hun structuur hun functie beïnvloedt.
Correct antwoord
DNA bevat 2-desoxyribose en de basen A, G, C en thymine. Het is meestal groot, dubbelstrengig en
stabiel. Daardoor is DNA geschikt voor de langdurige opslag van genetische informatie.
RNA bevat D-ribose en de basen A, G, C en uracil. Het is kleiner, meestal enkelstrengig en kan complexe
vouwingen vormen. Door de 2’-OH-groep is de fosfodiesterbinding gevoeliger voor hydrolyse, waardoor
RNA minder stabiel en meestal tijdelijk aanwezig is. Hierdoor kan RNA verschillende functies uitvoeren
bij de eiwitsynthese: mRNA draagt de genetische informatie naar het ribosoom, tRNA voert aminozuren
aan en rRNA vormt een belangrijk onderdeel van het ribosoom.
Biomoleculen - gecorrigeerde examenvragen
, Vraag 5
Leg uit hoe foutieve eiwitvouwing verband houdt met de ziekte van Alzheimer.
Correct antwoord
De cursus legt bij Alzheimer vooral het verband met foutieve eiwitvouwing uit. De primaire
aminozuursequentie bepaalt hoe een eiwit vouwt. Wanneer een eiwit niet correct vouwt, kunnen
normaal afgeschermde hydrofobe gebieden aan het oppervlak terechtkomen. Verschillende verkeerd
gevouwen eiwitten kunnen daardoor met elkaar associëren en aggregaten vormen. Zulke misfolded
eiwitten en eiwitaggregaten liggen onder andere aan de basis van de ziekte van Alzheimer.
Silent-, missense-, nonsense- en frameshiftmutaties zijn algemene mutatietypes, maar de cursus koppelt
geen specifieke APP-codonmutatie aan Alzheimer. Daarom is die extra uitleg niet nodig voor een
cursusconform antwoord.
Vraag 6
Bespreek vier secundaire eiwitstructuren uit de cursus en leg uit waardoor ze gestabiliseerd worden.
Correct antwoord
1. De α-helix is een rechtsdraaiende helix met 3,6 aminozuurresiduen per draai. De C=O-groep van
residu i vormt een waterstofbrug met de N-H-groep van residu i+4. De zijketens wijzen naar buiten.
2. De β-sheet bestaat uit naast elkaar liggende delen van polypeptideketens. Waterstofbruggen tussen
de C=O- en N-H-groepen van de backbone stabiliseren de structuur. De ketens kunnen parallel of
antiparallel lopen en de zijketens steken afwisselend boven en onder het vlak uit.
3. De coiled coil van α-keratine bestaat uit twee rechtsdraaiende α-helices die samen een linksdraaiende
superhelix vormen. In de herhaling van zeven residuen zijn posities a en d apolair. Hydrofobe interacties
tussen deze residuen vormen de kern. Disulfidebruggen tussen cysteïnes verstevigen vooral de hogere
keratinestructuur.
4. Collageen bestaat uit drie parallelle polypeptideketens met de herhaling Gly-X-Y. Elke keten vormt
een linksdraaiende helix; samen vormen ze een rechtsdraaiende triple helix. Glycine past in de compacte
kern. Waterstofbruggen tussen de N-H-groep van glycine en een carbonylgroep van een naastliggende
keten stabiliseren de structuur.
Vraag 7
Leg uit hoe een mutatie de ruimtelijke structuur en functie van een eiwit kan beïnvloeden. Geef
voorbeelden.
Biomoleculen - gecorrigeerde examenvragen
Biomoleculen
Volledig opnieuw geformuleerd volgens de cursus Biomoleculen 2024-2025
Gebruik: leer telkens de kernwoorden en verbanden. Vraag 8 stond niet in het oorspronkelijke bestand
en is daarom niet ingevuld.
Vraag 1
Bespreek de moleculaire basis van sikkelcelanemie.
Correct antwoord
Sikkelcelanemie wordt veroorzaakt door een puntmutatie in het gen voor de β- subeenheid van
hemoglobine, waarbij een T vervangen is door een A. Hierdoor wordt glutaminezuur vervangen door
valine en ontstaat hemoglobine S (HbS).
In de deoxyvorm ligt het gemuteerde valine aan het oppervlak van de β-subeenheid. Omdat valine
hydrofoob is, bindt het in een hydrofobe ruimte van een andere β- subeenheid. Normaal kan het polair
geladen glutaminezuur daar niet binden. Daardoor aggregeren HbS-moleculen: tot 14
hemoglobinemoleculen wikkelen zich rond elkaar en vormen lange, scherpe vezels in de rode bloedcel.
Deze vezels vervormen de cel tot een stijve sikkelvorm en kunnen het celmembraan beschadigen.
Dit gebeurt vooral in de capillairen, waar hemoglobine zijn zuurstof afgeeft en deoxyhemoglobine
ontstaat. In de oxyvorm is de hydrofobe ruimte niet aanwezig, waardoor de vezels bij zuurstofbinding
weer oplossen.
De stijve sikkelcellen bewegen moeilijk door kleine capillairen en kunnen deze verstoppen, waardoor
weefsels minder zuurstof krijgen. Bovendien worden ze sneller afgebroken, wat bloedarmoede
veroorzaakt. Sikkelcelanemie is een recessieve erfelijke aandoening: twee defecte genen zijn nodig om
de ziekte te hebben.
Vraag 2
Vergelijk een triacylglycerol en een glycerofosfolipide op structureel en functioneel vlak.
Correct antwoord
triacylglycerol en glycerofosfolipide
Structureel:
Biomoleculen - gecorrigeerde examenvragen
,Beide lipiden bevatten een glycerolmolecule en vetzuren die via esterbindingen gebonden zijn. Een
triacylglycerol bestaat uit glycerol waaraan drie vetzuren gebonden zijn. Het is volledig apolair en
hydrofoob. Een glycerofosfolipide bestaat uit glycerol-3-fosfaat met op C1 en C2 telkens een vetzuur en
op C3 een fosfaatgroep met een polaire groep X. Het is daarom amfipatisch: het heeft twee apolaire
vetzuurstaarten en een polaire kop.
Functioneel:
Triacylglycerolen dienen vooral als energiereservoir. Ze worden watervrij opgeslagen en leveren veel
energie. Glycerofosfolipiden zijn daarentegen de belangrijkste bestanddelen van biologische
membranen. Door hun amfipatische karakter vormen ze in water een lipidendubbellaag, met de polaire
koppen naar het water en de apolaire staarten naar elkaar toe.
Vraag 3
Toon met voorbeelden aan dat lipiden sterk variëren in structuur en functie.
Correct antwoord
Lipiden hebben verschillende structuren en daardoor verschillende functies. Triacylglycerolen bestaan
uit glycerol met drie vetzuren en dienen als energieopslag. Glycerofosfolipiden hebben twee hydrofobe
vetzuurstaarten en een polaire kop, zijn dus amfipatisch en vormen de dubbellaag van biologische
membranen. Steroïdhormonen bestaan uit vier verbonden stijve ringen en geven intra- en intercellulaire
signalen door. Dit bewijst de grote structurele en functionele variabiliteit van lipiden.
Vraag 4
Vergelijk DNA en RNA en leg uit hoe hun structuur hun functie beïnvloedt.
Correct antwoord
DNA bevat 2-desoxyribose en de basen A, G, C en thymine. Het is meestal groot, dubbelstrengig en
stabiel. Daardoor is DNA geschikt voor de langdurige opslag van genetische informatie.
RNA bevat D-ribose en de basen A, G, C en uracil. Het is kleiner, meestal enkelstrengig en kan complexe
vouwingen vormen. Door de 2’-OH-groep is de fosfodiesterbinding gevoeliger voor hydrolyse, waardoor
RNA minder stabiel en meestal tijdelijk aanwezig is. Hierdoor kan RNA verschillende functies uitvoeren
bij de eiwitsynthese: mRNA draagt de genetische informatie naar het ribosoom, tRNA voert aminozuren
aan en rRNA vormt een belangrijk onderdeel van het ribosoom.
Biomoleculen - gecorrigeerde examenvragen
, Vraag 5
Leg uit hoe foutieve eiwitvouwing verband houdt met de ziekte van Alzheimer.
Correct antwoord
De cursus legt bij Alzheimer vooral het verband met foutieve eiwitvouwing uit. De primaire
aminozuursequentie bepaalt hoe een eiwit vouwt. Wanneer een eiwit niet correct vouwt, kunnen
normaal afgeschermde hydrofobe gebieden aan het oppervlak terechtkomen. Verschillende verkeerd
gevouwen eiwitten kunnen daardoor met elkaar associëren en aggregaten vormen. Zulke misfolded
eiwitten en eiwitaggregaten liggen onder andere aan de basis van de ziekte van Alzheimer.
Silent-, missense-, nonsense- en frameshiftmutaties zijn algemene mutatietypes, maar de cursus koppelt
geen specifieke APP-codonmutatie aan Alzheimer. Daarom is die extra uitleg niet nodig voor een
cursusconform antwoord.
Vraag 6
Bespreek vier secundaire eiwitstructuren uit de cursus en leg uit waardoor ze gestabiliseerd worden.
Correct antwoord
1. De α-helix is een rechtsdraaiende helix met 3,6 aminozuurresiduen per draai. De C=O-groep van
residu i vormt een waterstofbrug met de N-H-groep van residu i+4. De zijketens wijzen naar buiten.
2. De β-sheet bestaat uit naast elkaar liggende delen van polypeptideketens. Waterstofbruggen tussen
de C=O- en N-H-groepen van de backbone stabiliseren de structuur. De ketens kunnen parallel of
antiparallel lopen en de zijketens steken afwisselend boven en onder het vlak uit.
3. De coiled coil van α-keratine bestaat uit twee rechtsdraaiende α-helices die samen een linksdraaiende
superhelix vormen. In de herhaling van zeven residuen zijn posities a en d apolair. Hydrofobe interacties
tussen deze residuen vormen de kern. Disulfidebruggen tussen cysteïnes verstevigen vooral de hogere
keratinestructuur.
4. Collageen bestaat uit drie parallelle polypeptideketens met de herhaling Gly-X-Y. Elke keten vormt
een linksdraaiende helix; samen vormen ze een rechtsdraaiende triple helix. Glycine past in de compacte
kern. Waterstofbruggen tussen de N-H-groep van glycine en een carbonylgroep van een naastliggende
keten stabiliseren de structuur.
Vraag 7
Leg uit hoe een mutatie de ruimtelijke structuur en functie van een eiwit kan beïnvloeden. Geef
voorbeelden.
Biomoleculen - gecorrigeerde examenvragen
