Eiwitten of proteïnen
- Bestaat uit 50% van ons drooggewicht
- Kunnen allemaal helemaal anders uitzien
Functies
- Katalyse: snelheid van biochemische processen beïnvloeden
- Enzymen: enzymatische reacties opstarten; de meeste biomedische processen gaan niet
spontaan starten maar hebben enzym nodig om proces op gang te brengen
o Bijna alle enzymen zijn eiwitten, buiten een paar RNA-enzymen
- Structurele eiwitten: geven structuur, vorm, stevigheid en flexibiliteit aan weefsels (bv.
bindweefsel, collageen, elastine, amylopectine)
- Beweging van organellen en macromoleculen in cel + contractiel apparaat: microfilamenten,
microtubuli en intermediaire filamenten
- Transport en opslag: transporteiwitten in bloedbaan en doorheen celmembranen (bv.
transferine een eiwit dat ijzer in bloedbaan transporteert want ijzer los in bloedbaan kan
zeer schadelijk zijn)
o Actief (tegen concentratiegradiënt) en passief transport (diffusie)
- Intercellulaire communicatie:
o Signaaltransductie: signalen van receptoren naar organellen van cellen doorsturen
o Receptoren op einde van neuronen signaalmoleculen doorgegeven
o Signaalmoleculen binden hierop
o Aanwezig op celmembraan
- Immunologische afweer: onderdeel van ons immuunsysteem antilichamen
(immunoglobines)
Apoptose = gecontroleerde celdood (goed) er moet een weg zijn die dit heel streng reguleert
Necrose = ongecontroleerde celdood (slecht)
Structuur van eiwitten: 4 niveaus
1. Primaire structuur = sequentie van aminozuren wordt bepaald door genetische code van
DNA opeenvolging van aminozuren (zegt niks over eiwit zelf)
2. Secundaire structuur = interacties tussen aminozuren door H-bruggen, peptidebindingen, …
die o.b.v. de primaire structuren dicht bij elkaar zitten/geplaatst worden (alfa-helices en
bèta-sheets)
3. Tertiaire structuur = de globale 3D vorm van eiwitmolecule door verschillende soorten
interacties tussen aminozuurresiduen (H-bruggen, ionaire verbindingen, van de Waals-
krachten en hydrofobe interacties) eiwit vouwt en kronkelt tot een specifieke 3D structuur
a. Voor veel eiwitten stopt het hier
4. Quaternaire structuur = de manier waarop eiwitonderdelen (subeenheden) samengevoegd
worden en met elkaar interageren om een volledig eiwitcomplex te vormen (niet bij alle
eiwitten)
,Aminozuren en primaire structuur
Basisstructuur: α-C atoom, primaire aminegroep (H2N) en carboxylgroep (COOH, Bij neutrale pH:
COO- en H3O+) en variabele groep (R)
Indeling van aminozuren: gebeurt op basis van polariteit van zijketen (R)
- Polariteit van R-groep
- Apolaire aminozuren
- Polaire, ongeladen aminozuren
- Polaire geladen zuren
3 en 1 lettercode van aminozuren
Alle (a)polaire aminozuren: zie eind van document
Essentiële aminozuren
= aminozuren die we niet zelf kunnen aanmaken, moeten we uit gevarieerde voedingen halen
Bv. mensen (vooral in Azië) die enkel rijst eten deficiëntie aan lysine en threonine
Stereochemie
Alle aminozuren (buiten glycine) = optisch actief: in polarimeter zetten en daar gepolariseerd licht op
schijnen kunnen het vlak van gepolariseerd licht laten draaien
Chiraliteit
- Chiraal molecule (asymmetrisch molecule) = optisch actieve moleculen
- Typische chiraal/asymmetrische moleculen: bevat een centraal C-atoom (= het chiraal
centrum) met 4 verschillende substituenten
- Enantiomeren = asymmetrisch molecule met een chiraal centrum
- Chirale moleculen: fysisch en chemisch moeilijk te onderscheiden van elkaar
- Beschrijven van structuur van zo’n molecule volgens Fisher conventie tekenen
o Fischer conventie: configuratie van groepen rond chiraal centrum wordt vergeleken
met die van glyceraldehyde (= monosacharide)
o 2 vormen van glyceraldehyde
D-glyceraldehyde: draait gepolariseerd licht naar rechts (dextro)
L-glyceraldehyde: draait gepolariseerd licht naar links (levo)
, Nieuwe schrijfwijze
- Bindingen horizontaal tekenen: alles wat boven vlak van blad steekt
- Bindingen verticaal tekenen: alles wat onder vlak van blad steekt
Hoe tekenen
- Kijken naar positie van NH3+ op chirale C-atoom
- Alle natuurlijke voorkomende aminozuren: L-aminozuren
- Afbeelding:
o L: stikstofgroep staat op centraal atoom naar links
o D: stikstofgroep staat op centraal atoom naar rechts
Chirale moleculen + metabolisme
Belangrijk bij o.a. geneesmiddelen: bv. 1 enantiomeer actief en het ander inactief of zelfs schadelijk
Bv. ibuprofen in jaren 70-80 tijdens zwangerschap genomen tegen misselijkheid: 1 enantiomeer
actief en ander schadelijk tijdens embryogenese (zwangerschap) zware afwijkingen ontstaan
Tijdens onderzoeken nooit ontdekt want hebben een zeer cruciale stap overgeslagen gedaan op
muizen maar niet op konijnen (konijnen: lijken veel meer op mens konijnen ook afwijkingen)
Elektrolietgedrag van aminozuren
Zuur-base eigenschappen
- Aminefunctie: zwakke base (NH2) pKa = 9
- Zure functie: zwak zuur = carboxylgroep (COOH) pKa = 3,5
- Polyprotische zuren: stapsgewijs titreren naar andere lading
- Diverse groepen reageren apart
Theorie
- pH van een buffer: pH = pKa + log (base/zuur)
- pH = pKa + 2 (dus 2 hoger 100% basische vorm)
o bv. COO-; NH2
- pH = pKa – 2 (dus 2 lager 100% zure vorm)
o bv. COOH; NH3+