⛓️
B1.2 proteínas
*poner APOLAR en vez de no polar
✅B1.2.6 La diversidad química en los grupos R de los aminoácidos como
base de la inmensa diversidad en la forma y función de las proteínas.
*No hace falta dar ejemplos específicos de grupos R
*R-grupos son hidrofóbicos o hidrofílicos, los R hidrofílicos son polares (con
carga), ácidos o básicos. → saber como varían estas propiedades
Grupo R determina propiedades de los polipéptidos. Amino y carboxilo
para unir los aminoácidos y formar polipéptidos.
Hay 20 diferentes g. R, por tanto 20 aminoácidos distinto en la naturaleza
En una disolución acuosa neutra (aminoácidos en la mayoría de orgs.) el
amino y carboxilo se ionizan.
Carboxilo actúa como ácido y dona ión de H
Amino actúa como base y acepta el ión de H
Esto resulta en g. carboxilo con carga neta negativa y amino con carga
neta positiva.
Grupos-R son hidrofílicos o hidrófobicos. La distinción de aminoácidos
polares o apolares (hidrofóbicos o hidrofílicos) está basada en estos
grupos. (Se clasifican los R en polar/apolar básicamente → hacen los
aminoác. diferentes entre ellos y crean una estructura característica única
de cada proteína específica)
No polares: hidrofóbicas→ repelen molécs de H2O.
Polares: hidrofílicas. (parcialmente cargadas) →Grupo R con carga.
Estos R se pueden dividir en ácidos y básicos. atraen molécs de H2O.
Cargas parciales interactúan con las moléculas de agua. Grupos R
B1.2 proteínas 1
, cargados pueden tener carga positiva (básica) o carga negativa
(ácida).
✅B1.2.7 Estructura primaria de una proteína
*Glicina es el aminoácido más simple/excepción que tiene 2 H en vez de H y R
ADN tiene cód. gén. para proteínas, se manifiesta de 2 maneras:
nº aminoac. en una proteína
secuencia aminoac. en una proteína
Hay cuatro niveles de estructura proteica:
- estructura primaria
- estructura secundaria
- estructura terciaria
- estructura cuaternaria.
Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos
La estructura primaria de una proteína se refiere al nº y secuencia
específica/única de aminoácidos que se unen por enlaces peptídicos
en una cadena polipeptídica. Es única, y esta secuencia se determina
por un gen.
cada gen codififca la síntesis de la misma proteína muchas veces, y
todas las veces que la cél. lo necesite. Cada vez será igual el
polipéptido. Proteínas parecen complejas cuando tienen 1000 o 100
amminoac. pero cada proteína nombrada es predecible, precisa y
repetible → cada vez la secuencia de ADN se traducirá en la misma
secuencia de aminoac., que es la: estructura primaria
B1.2 proteínas 2
, (En función de la secuencia primaria (secuencia de aminoácidos)
determina cómo se va a plegar/como va a ser la secundaria. etc. )Va a
determinar sus estructuras secundarias y terciarias → Secuencia de
aminoac. determina qué enl. intramolec. se forman (cómo se plegará la
cadena polipeptídica), por lo tanto determina la forma 3D
(tridimensional) que la proteína tendrá.
Secuencia de aminoac. y su posición exacta determina la forma,
estructura y función de la proteína.
Da igual nº de aminoac. siempre habrá amino y carboxilo sin unir. Esta es una
cadena muy pequeña de 6 aminoácidos. Hay abreviación de 3 letras para identificar
cada aminoac.
✅´B1.2.8 Estructura secundaria de una proteína: plisado y enrollado.
*Se llama residuo a cada uno de los aminoácidos que forman un péptido.
Capacidad de las cadenas polipeptídicas para formar pliegues y espirales
mediante puentes de hidrógeno juega un papel crucial en la determinación de
la estructura
secundaria de una proteína. Esto, a su vez, afecta la forma tridimensional
general de la
proteína y su capacidad para realizar sus funciones biológicas específicas.
Estructura primaria está establecida → molec. empiez a coger otras
formas.
Si todos g. R son apolares, estos no influencian en la forma de la
moléc.
Todos aminoac. tienen cargas que vienen de .g. amino y carboxilo (se
llaman residuos), (inlcuso si su R no tiene carga), que forman el enlace
peptídico.
Estructura secundaria: plegamiento de la cadena de
aminoácidos/polipeptídica. cuando solo tienen g. R apolares, se puede plegar
en:
B1.2 proteínas 3
B1.2 proteínas
*poner APOLAR en vez de no polar
✅B1.2.6 La diversidad química en los grupos R de los aminoácidos como
base de la inmensa diversidad en la forma y función de las proteínas.
*No hace falta dar ejemplos específicos de grupos R
*R-grupos son hidrofóbicos o hidrofílicos, los R hidrofílicos son polares (con
carga), ácidos o básicos. → saber como varían estas propiedades
Grupo R determina propiedades de los polipéptidos. Amino y carboxilo
para unir los aminoácidos y formar polipéptidos.
Hay 20 diferentes g. R, por tanto 20 aminoácidos distinto en la naturaleza
En una disolución acuosa neutra (aminoácidos en la mayoría de orgs.) el
amino y carboxilo se ionizan.
Carboxilo actúa como ácido y dona ión de H
Amino actúa como base y acepta el ión de H
Esto resulta en g. carboxilo con carga neta negativa y amino con carga
neta positiva.
Grupos-R son hidrofílicos o hidrófobicos. La distinción de aminoácidos
polares o apolares (hidrofóbicos o hidrofílicos) está basada en estos
grupos. (Se clasifican los R en polar/apolar básicamente → hacen los
aminoác. diferentes entre ellos y crean una estructura característica única
de cada proteína específica)
No polares: hidrofóbicas→ repelen molécs de H2O.
Polares: hidrofílicas. (parcialmente cargadas) →Grupo R con carga.
Estos R se pueden dividir en ácidos y básicos. atraen molécs de H2O.
Cargas parciales interactúan con las moléculas de agua. Grupos R
B1.2 proteínas 1
, cargados pueden tener carga positiva (básica) o carga negativa
(ácida).
✅B1.2.7 Estructura primaria de una proteína
*Glicina es el aminoácido más simple/excepción que tiene 2 H en vez de H y R
ADN tiene cód. gén. para proteínas, se manifiesta de 2 maneras:
nº aminoac. en una proteína
secuencia aminoac. en una proteína
Hay cuatro niveles de estructura proteica:
- estructura primaria
- estructura secundaria
- estructura terciaria
- estructura cuaternaria.
Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos
La estructura primaria de una proteína se refiere al nº y secuencia
específica/única de aminoácidos que se unen por enlaces peptídicos
en una cadena polipeptídica. Es única, y esta secuencia se determina
por un gen.
cada gen codififca la síntesis de la misma proteína muchas veces, y
todas las veces que la cél. lo necesite. Cada vez será igual el
polipéptido. Proteínas parecen complejas cuando tienen 1000 o 100
amminoac. pero cada proteína nombrada es predecible, precisa y
repetible → cada vez la secuencia de ADN se traducirá en la misma
secuencia de aminoac., que es la: estructura primaria
B1.2 proteínas 2
, (En función de la secuencia primaria (secuencia de aminoácidos)
determina cómo se va a plegar/como va a ser la secundaria. etc. )Va a
determinar sus estructuras secundarias y terciarias → Secuencia de
aminoac. determina qué enl. intramolec. se forman (cómo se plegará la
cadena polipeptídica), por lo tanto determina la forma 3D
(tridimensional) que la proteína tendrá.
Secuencia de aminoac. y su posición exacta determina la forma,
estructura y función de la proteína.
Da igual nº de aminoac. siempre habrá amino y carboxilo sin unir. Esta es una
cadena muy pequeña de 6 aminoácidos. Hay abreviación de 3 letras para identificar
cada aminoac.
✅´B1.2.8 Estructura secundaria de una proteína: plisado y enrollado.
*Se llama residuo a cada uno de los aminoácidos que forman un péptido.
Capacidad de las cadenas polipeptídicas para formar pliegues y espirales
mediante puentes de hidrógeno juega un papel crucial en la determinación de
la estructura
secundaria de una proteína. Esto, a su vez, afecta la forma tridimensional
general de la
proteína y su capacidad para realizar sus funciones biológicas específicas.
Estructura primaria está establecida → molec. empiez a coger otras
formas.
Si todos g. R son apolares, estos no influencian en la forma de la
moléc.
Todos aminoac. tienen cargas que vienen de .g. amino y carboxilo (se
llaman residuos), (inlcuso si su R no tiene carga), que forman el enlace
peptídico.
Estructura secundaria: plegamiento de la cadena de
aminoácidos/polipeptídica. cuando solo tienen g. R apolares, se puede plegar
en:
B1.2 proteínas 3
