Samenvatting Dna translatie (HS 22)

Hoofdstuk 22: Genexpressie II: eiwitten synthese en sortering: de translatie

1. translatie: welke moleculen spelen er allemaal een rol?
2. Het mechanisme van translatie
3. mutaties en translatie
4. posttranslationele processing
5. eiwit targeting en sortering

1. Translatie: welke moleculen spelen er allemaal een rol?
korte weergave van deelnemers aan de translatie:
 ribosomen: die de polypeptidesynthese mogelijk maken: het leeskader
 tRNA moleculen: verbinden de juiste AZ in de correcte volgorde langs de mRNA streng
 aminoacyl-tRNA synthetases: hechten de juiste AZ vast aan het tRNA molecule
 mRNAmoleculen: waarvan de AZ-sequentie informatie encodeert in een polypeptide keten.
 eiwitfactoren: die verschillende stappen versnellen van de translatie

Het ribosoom (leeskader)

hun centrale rol in de eiwitsynthese: Ze geven aan mRNA en
tRNA een juiste oriëntatie zodat de genetische code accuraat
gelezen kan worden. het katalyseert ook de peptidebinding
tussen de verschillende AZ zodat er rap een polypeptide
gevormd wordt.
Ribosomen zijn opgebouwd uit rRNA’s en heel wat eiwitten
die voorkomen in het cytoplasma maar ook in de
mitochondriale matrix en chloroplast stroma bij planten. In
het cytoplasma komen ze zowel vrij voor als gebonden aan het
membraan van het ER en het buitenste membr. van de
nucleaire enveloppe. Bestaat uit 2 subunits: large en small
subunit.(zie tekening) rRNA’s worden gevormd van grotere
precursors die door breking en processing reacties
omgevormd worden tot gewoon rRNA dit vindt plaats in de
nucleolus. Daarbij worden de rRNA’s geassocieerd met
ribosomale eiwitten en ze assembleren vanzelf in large en
small subunits die pas samen komen na binding met mRNA.



Aan het ribosoom zijn vier sites zeer belangrijk voor eiwitsynthese:
mRNA bindingssite
A (aminoacyl) site: bindt ieder nieuw geariveerd tRNA met zijn gebonden AZ
P (peptidyl) site: daar bevindt zich de tRNA met de groeiende polypeptideketen
E (exit) site: waar tRNA het ribosoom verlaat en zijn AZ achterlaat.




1

, voor meer uitleg zie verder!




transfer RNA moleculen

Zijn adaptormoleculen tussen mRNA en
de AZ’en. Ze hebben twee sites waarvoor ze
specifiek binden. Ieder tRNA bindt aan
een specifiek AZ en herkent daarbij een of
meerdere mRNA codons die specifiek coderen voor dat ene AZ. tRNA wordt gebonden aan hun AZ
door een esterbinding: de 2’-of 3’-hydroxyl groep met de adenine nucleotide gelokaliseerd op het 3’-
uiteinde van alle tRNA moleculen. De selectie van het juiste AZ voor ieder tRNA is de
verantwoordelijkheid van enzymen die de esterbinding katalyseren.
tRNA moleculen die specifiek voor alanine coderen schrijven we zo: tRNA Ala .
En eens een AZ gebonden is aan tRNA wordt het een aminoacyl tRNA genoemd. Het tRNA is dan in
zijn geladen vorm en het AZ is geactiveerd.
Ieder tRNA heeft een anticodon, een trinucleotide dat zich in een van de loops bevindt.
Codons worden in mRNA geschreven in de 5’ 3’-uiteinde bv. voor alanine: 5’-GCC-3’ en de
anticodons in de 3’ 5’-uiteinde: 3’-CGG-5’-uiteinde.
De genetische code heeft 61 codons die coderen voor een AZ. Toch bestaan er veel minder tRNA’s die
coderen voor al deze codons. Veel tRNA’s herkennen meer dan 1 codon. Dit komt doordat codons
vaak slechts in hun derde base verschillen en toch coderen voor hetzelfde AZ.
‘wobble hyptothese’: verklaart dit verschijnsel. Zo kan de base I (inosine) voorkomen op meestal de
derde positie in het tRNA anticodon bv. 3’-UAI-5’ en dit herkent codons zoals AUU, AUC, en AUA. zij
coderen allemaal voor het AZ isoleucine. Omdat de verschillende codons herkent door een tRNA
altijd voor hetzelfde AZ coderen zorgt dit niet voor insertie van incorrecte AZ. In tegendeel, het gaat
zelfs sommige mutaties tegen. (Bij bv. een puntmutatie zou er toch nog hetzelfde AZ gebonden
kunnen worden omdat het gemuteerde codon voor hetzelfde AZ codeert als het gewone codon.)
de wobbelpositie: de laatste nucleotide van een codon kan voor verschillende basen
hetzelfde AZ opleveren (want de genetische code is gedegenereerd!)




2