Voedingsmiddelenchemie, complete samenvatting

Voedingsmiddelenchemie
1. Eiwitten
1.1 Algemeen
 Macromolecule: 10.000 – 7.000.000 Dalton
 Gebonden met niet- eiwtitten: glyco-, lipo-, fosfoproteiden, metallo-, nucleo- en chromoproteiden (kleur en
kerndeeltjes gebonden)
- Aminozuren
 Alle 20 AZ minstens 1NH2 en 1COOH – groep (en H- en R-groep)
 AZ met apolaire restgroep kunnen geen lading krijgen
 AZ met een polaire restgroep wel
 Sommige AZ gevormd door basis- AZ na inbouw peptide keren
 In veel eiwitten komen na biosynthese modificaties in de zijketens voor van sommige AZ, waarop extra
functionele groepen worden ingebracht (bv. methyl)
 8 essentiele AZ die niet door lichaam kunnen worden gemaakt




 Optische activiteit: L-configratie (geen activiteit bij glycine)
 4 isomeren bij isoleucine en threonine
 AZ beperkt in vrije vorm voor
 Zwitterion + en – geladen in water  H can COOH gaat naar NH2  COO- en NH3+
 In waterig milieu: + als – geladen AZ = amfoteer, bij restgroep
 In genoom is 1 codon = 3 nucleotiden  code voor 1 AZ
- Eigenschappen AZ
1

,  Smaken AZ varieren
o Zoet: gly, D-try
o Bitter: L-try
o Smaakloos
o Vlees: L-glu
 Vrije AZ  reactief met andere componenten
o + reducerende suikers  specifieke aroma’s = maillard reactie
o Verhitting vlees (aroma’s)  AZ worden afgebroken
o Snelle bederfreacties (bv. vis)  AZ afgebroken worden  amides vormen (stinken)
 Criterium authenticiteit: karakteristieke verhouding AZ in fruitsap als controle voor de echtheid
- Peptiden
 Peptidebinding door verlies van H2O
 R-groepen steeds trans (sterische hinder)
 Di- , tri-, en oligopeptiden
o Synthetische dipeptide aspartaam smaakt zeer zoet
o GHS als reductiemiddel in alle eukaryote cellen
 Polypeptide > 10 (bv insuline)
 Eiwitten > 100 (> 10.000 Dalton)
 Meeste peptiden zijn hydrolyseproducten van eiwitten (bv. gerijpte kaas)
 Bacteriele en enzymatische rijping van kaas
o Melk + melkzuurtbacterien + stremsel  (wei en) wrongel pekelen en rijpen  kaas
o Lactose  melkzuur en koolzuurgas
o Eiwitten  AZ en peptiden (smaak)
o Vet (lipase enzyme)  beperkte afbraak, (typische kaassmaak)
o Vochtgehalte naar beneden
 Enzymatische rijping van maatjesharing
o Haring vet (mei- juni) vangen + licht pekelen + kaken (bloed verwijderen)  blanke vette vis rijpt 
maatjesharing rauw eten
o Alle ingewanden verwijderen behalve alvleesklier
o Enzymen uit de alvleesklier zorgen voor de typische malse, zachte, zilte smaak
o Voor opdienen alvleesklier verwijderen
- Eiwitstructuur
 Primaire structuur
o AZ- sequentie
o Jaren ’50 (Sanger)
o 1ste volledige polypeptide structuur, insuline als enige
 Secundaire structuur
o Alfa-helix: 3 windingen 11 AZ, niet proline, polair buiten
o Beta- vouwbladstructuur: zig zag, zijketen boven en onderuit
o Random coiled: ongeordend, caseine, gedenatureerd eiwit  Domeinen
o Waterstofbrug: H + (C)O/ N / F
o Beta- turn (haarspelt): waterstofbrug van CO-groep + NH- groep van restgroep van 3 AZ verder
o Bijzondere structuur: 3-dubbele helix collageen  door H- bruggen (proline, glycine en hyroxyproline)
 Collageen streng bevat GXY repeats
 Glycine (G) klein en past in binnenste van helix
 X = meestal proline: geen normale alfa- helix vorming

2

,  Y = hydroxylproline: H-brug tussen OH- groepen stabiliseert de helix
 Vitamine C zorgt voor hydroxyproline  weinig vit C = weinig hydroxyproline  verval structuur
(bv. scheurbuik)
 3 collageen strengen vormt 3-dubbele helix (= tropocollageen)  vormt fibrillen  vormen vezels
 Tertiaire structuur
o Bepaalt vorm van eiwitmolecule, niet door alfa of beta, maar vooral door R-groepen
o Alles in alfa-helixconfiguratie  lange, smalle en starre moleculen (bv. myosine in spieren)
o Globulaire eiwitten  ineengevouwen peptideketen (bv. myoglobuline)
o Meestal hydrofiel naar buiten en hydrofoob naar binnen
o Kleine AZ maken dichtere structuur mogelijk
o Stabilisatie van tertiaire structuren door  meer interacties dan secundaire structuren
 Ionbindingen
 H-bruggen
 Hydrofobe interacties
 Zwavelbruggen (covalente bindingen)
 VDW- krachten
o Rol van H2O
 Quaternaire structuur
o De meeste proteinen zijn enkelvoudige structuren
o Vorming van eiwit- aggregaten
 Uit identieke globulaire eiwitten
 Geconjugeerde eiwitten met een non-proteine component
- Denaturatie
 Gedeeltelijk of geheel verbreken van niet-covalente bindingen binnen secundaire en tertiaire structuren
o S- bruggen worden niet verbroken
o Door openleggen peptideketen kunnen bijkomende SH- groepen nieuwe S-S bindingen aangaan
 Soms renaturatie (kan teruggedraaid worden) anders coagulatie (bv. koken van ei)
 Door PH, temperatuur, ionen (zouten), UV, berviezing, mechanische krachten, behandeling met bepaalde
stoffen (bv. ureum) … tertiaire structuur  primaire structuur
 Denaturatie door warmte
o Meestal irreversibel
 Collageen  gelatine (bij 62 graden, bij vissen 45-50 graden)
o Door opwarmen verbreken H-bruggen, bij afkoelen worden
nieuwe gevormd  gelatine structuur
o Snelheid en hoeveelheid belangrijke parameters
 Groot waterbindend vermogen belangrijke toepassing (voeding, geneesmiddelen, fotografie)
 Gevolgen denaturatie
o Betere enzymatische afbraak  betere vertering
o Verandering oplosbaarheid (onoplosbaar in water)
o Verlies biologische functies
o Enzymen worden geinactiveerd
o Giftige eiwitten verliezen vaak toxiciteit
o Stijging van viscositeit




3

, - Oplosbarheid in water
 Eiwit hydrofiel  collaidaal in water
 Netto lading afhankelijk van PH medium  verhouding zure/ basische groepen  eiwitten onderling afstoten
 Neutrale PH  negatieve netto-lading  afstoting en eiwitten blijven in oplossing
 PH laten dalen  - ladingen nemen protonen op en worden ontladen, basische groepen + lading  als yoghurt
 ISO- elektrisch punt (IEP): PH waarbij de netto lading = ) > neerslag van eiwitten (bv. schiften van melk)
 Zouten  betere oplosbaarheid eiwitten
 Overmaat zout neerslaan eiwitten (uitzonderingen)
 Naast hydrofiele groepen ook hydrofobe groepen
 Emulgerende werking
o Melk emulsie van vet in water gestabiliseerd door eiwitten
 Eiwitketens met weinig ioniseerbare groepen (veel proline)
 oplosbaar in alcohol
 Scleroproteines zijn onoplosbaar, bevatten veel S- bruggen (bv. keratine)
 Veel eiwitten bevinden zich in gehydrateerde toestand

1.2 Enzymen
- Wat is een enzyme
 Een biologische katalyastor die biochemische reacties versnelt en bevordert, blijven onveranderd na de reactie
 Aanwezig in grondstoffen zelf, M.O. of toegevoegd als preparaat
 Gewenst: in rijpingsprocessen
 Ongewenst: kwaliteitsvermindering en/ of bederf
 Verlaagt activatie-energie van een reactie
- Enzymatische reacties
 Enzymen combineren met een specifiek substraat
 Vorming van een enzymen- substraat complex
 Vorming van nieuw product
 2 mogelijke modellen: sleutelslotmodel en induced fitmodel (enzym verandert nadien van vorm)
- Structuur
 Omvat zowel een proteine als een non-proteine
 Non- proteine = co-enzym (bv. NADP+) of een prosthetische groep (vitamine) of een co-facor (mineraal)
 Enzymen: zuiver – holo  apo- proteine en niet eiwitgedeelte  co-enzym – co-factor – prostherische groep
- Factoren die de enzymatische activiteit beinvloeden
 Werking bij optimale condities van pH en T
 Gemakkelijke inactivatie (denaturatie) in aanwezigheid van inhibitoren
- Types inhibitie
 Competitieve
 Niet- competitieve
 Feedbackinhibitie
- Enzymen nomenclatuur
 Naamgeving
o Eindigt op -ase
o Meestal genoemd naar substraat (bv. ureum  urease, lactose  lactase)
o Genoemd naar typische chemische reactie dat ze bevordert (bv. hydrolyse  hydrolase)
o Andere (bv. ficine uit vijgen of papaine uit papayas)

 6 Hoofdklassen

4