TEMA 1: INTRODUCCIÓN
1. ¿Qué es la bioquímica?
La bioquímica es la ciencia que trata de explicar la vida en términos químicos, a nivel de las moléculas
Célula: unidad básica estructural y funcional.
La diversidad de la vida se explica con gran uniformidad, todos los seres vivos utilizan:
- Biomoléculas: proteínas, glúcidos, lípidos, ac nucleicos
- Moneda energética: ATP
- Reacciones metabólicas fundamentales
- Almacenamiento y transmisión de información: material genético.
2. Características de la materia viva
Complejidad y elevado grado de organización: Cada parte del ser vivo o constituyente cumple una
función específica
Capacidad de extraer y transformar la energía de su entorno: La energía es necesaria para las funciones
vitales
Capacidad de reproducción o autorréplica: Se cumple en muchos organismos, incluso unicelulares
3. Principios de la lógica molecular
Una célula es un sistema isotérmico e independiente que se autorregula y extrae energía y materia de
su medio.
La célula realiza reacciones con enzimas que ella produce
La célula mantiene un estado estacionario dinámico. La célula posee una gran economía de
componentes y procesos conseguida gracias a las enzimas clave.
La autorreplicación se da por el código genético. La información genética codificada en ADN y ARN
especifica la secuencia de aminoácidos de cada proteína, y por ello su estructura y función.
Hay interacciones débiles no covalentes que estabilizan las estructuras tridimensionales conformando
moléculas.
4. Tipos de células
Las células que conocemos son eucariotas y procariotas.
Eucariotas: Células muy complejas que tienen un núcleo dentro de la célula donde se almacena el
material genético y además están organizadas con compartimentos subcelulares claramente definidos.
Procariotas: Los elementos y estructuras celulares están distribuidas por toda la célula, pero no están
organizadas en compartimentos subcelulares claramente definidos.
5. Estructura y función
La célula realiza los procesos con el mínimo gasto energético y con un propósito-
La estructura y función son directamente proporcionales.
6. Composición química de la materia viva
, Componentes orgánicos:
C, H, O, N, P, S.
Componentes inorgánicos:
ANIONES: Cloruro, fosfatos, bicarbonato, sulfatos
CATIONES: Na, K, Ca, Mg, Fe, Co, I…
Biomoléculas
Pequeñas (1000-1500 Da): Monosacáridos, Aminoácidos, Ác grasos, Nucleótidos
Grandes (>10,000 Da): Polisacáridos, Polipéptidos, Lípidos, Ácidos nucleicos *
*7. Composición de una célula
Principalmente, el agua (biomolécula inorgánica) es el mayor componente de una célula. Supone el
65-80% de una célula. Es el disolvente o matriz de la vida por los dipolos. El O es muy electronegativo y
atrae los electrones del H que es electropositivo, originando dipolos eléctricos (O-, H +). Es un covalente.
Interacciona con iones (Na+ con O-, Cl- con H+), grupos polares y moléculas hidrofóbicas.
PUENTES DE HIDRÓGENO
Enlaces débiles que se forman y rompen continuamente. Presentan cooperatividad, cuantos más enlaces
se formen más rigidez se alcanzará y cuantos menos enlaces se formen mayor movilidad.
- Cada molécula de agua puede formar hasta 4 puentes de H (agua en forma de hielo), o estar
completamente separadas (vapor). El agua normalmente tiene unos 3,4 puentes y a 0 grados tiene unos
3,7 puentes de hidrógeno por cada molécula de agua
8. Efecto hidrofóbico
Cada molécula hidrofóbica se rodea de muchas moléculas de agua
- Si hay varias moléculas hidrofóbicas, se van moviendo hasta contactar unas
con otras (interacción hidrofóbica), liberando algunas moléculas de agua que
estaban ordenadas alrededor y ahora pasan al medio, aumentando la
entropía.
También hay moléculas anfipáticas, con parte polar y apolar.
La distancia de Van der Waals es la distancia entre los átomos a la cual la fuerza de atracción es máxima.
Por encima de la distancia de Van der Waals, la fuerza de atracción será baja, y por debajo, la fuerza de
repulsión será alta.
9. Interacciones covalentes
Las interacciones fuertes covalentes de las moléculas biológicas determinan en primer lugar su
configuración.
Mediante interacciones reversibles no covalentes se determina su conformación que se alcanza y
mantiene estable mediante un equilibrio de fuerzas débiles que actúan cooperativamente favoreciendo
la estructuración del resto de la molécula.
, TEMA 2: AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
1. Proteínas
Las proteínas son polímeros formados a partir de unidades monoméricas denominadas aminoácidos que
se unen por los extremos. Son las macromoléculas más versátiles. Su origen viene del griego “proteos” y
significa “de la máxima importancia”.
2. Aminoácidos
Los aminoácidos son sillares estructurales de las proteínas. Los importantes biológicamente son los
α-aminoácidos.
Las funciones de los aminoácidos son:
La estructura general de un aminoácido, a pH fisiológico (7,4), se compone de:
Grupo carboxilo (COO- ), Carbono α, grupo amino (NH3), 1 átomo de H y 1 radical (C3) ,
que confiere la identidad a cada aminoácido según su carga.
Existen 20 aminoácidos proteinogénicos que forman parte de las proteínas. Tienen 2
isómeros/enantiómeros (imágenes especulares) L y D. El C α es quiral. En la naturaleza solo se
encuentran los isómeros L (con el grupo α-amino a la izquierda). Vamos a ir viéndolos por grupos.
Apolares hidrofóbicos (7) : dentro de proteínas.
Gly: es el aminoácido más sencillo ya que solo tiene un H como
radical, y es el único que no es isómero L ni D, ya que no tiene 4
sustituyentes distintos.
Ala: su radical es un metilo.
Pro: es un iminoácido, el radical se une al sustituyente NH3.
Val, Leu e Ile: tienen cadenas laterales hidrocarbonadas
ramificadas.
Met: tiene un átomo de azufre en su estructura.
Grupos aromáticos (3)
Phe: es un aminoácido hidrofóbico.
Tyr: deriva de Phe, pero tiene un grupo hidroxilo que le confiere ese
carácter polar/hidrofílico.
Trp: es un aminoácido hidrofóbico.
Polares hidrofílicos (5): radicales sin carga a pH 7,4
Ser y Thr: contienen 1 grupo OH (centro activo de algunas enzimas).
Cys: contiene un grupo sulfhidrilo (carácter reductor) y forma enlaces
disulfuro, dando fortaleza y estabilidad.
Asn y Gln: contienen 1 cadena lateral con una amida que no está cargada, pero tienen
cierto carácter polar
, Cargados positivamente (3): dibásicos
Lys: tiene un grupo ε -amino ya que el grupo NH3+ está en el carbono 6.
Arg: posee largas cadenas laterales que terminan en grupos cargados
positivamente.
His: contiene un grupo imidazol, que es un anillo aromático que también puede
estar cargado positivamente.
Cargados negativamente (2): diácidos
Asp y Glu: ambos poseen cadenas laterales ácidas, acaban en COO-
AB: Gly Ala Pro Val Leu Ile Met; ARO: Phe Tyr Trp; PI: Ser Thr Cys Asn Gln; +: Lys Arg His ;-: Asp Glu
Aminoácidos modificados: No están codificados en el código genético. Son abundantes en el colágeno.
Aminoácidos no proteinogénicos: Cistina, ornitina, homocisteína…
Es importante recalcar que, cuando los aminoácidos se encuentran a pH fisiológico (7,4), se encuentran
en forma zwitterion, es decir, tienen carga neta nula.
2.1. Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos
A pH muy ácido (<2), todos los grupos (COOH, COOR, NH3) están protonados.
A pH muy básico (>12), todos los grupos (NH2, COO-) están desprotonados.
En pk1 se libera el protón del COOH y en el pk2 se libera el del NH3. pk1(zwitterion)=pk2 en cuanto a
cantidad. Pk es específico de cada aminoácido. pKR es el pH del radical.
pk= pH al cual el pH de la forma conjugada y disociada son iguales (mitad de cada).
Podrán ser tampones: Se añaden OH- y hay zonas donde el pH casi no varía.
Punto isoeléctrico: es el pH en el cual el aminoácido no tiene carga (carga nula). A cualquier pH inferior
al punto isoeléctrico del aminoácido, presenta carga positiva, y superior, negativa. El punto isoeléctrico
se calcula haciendo la media de los pk de los grupos ionizables (por encima y debajo de 0)
3. Enlace peptídico
Los aminoácidos se unen mediante una reacción de condensación en la que se libera 1 H2O y se forma
un enlace covalente fuerte denominado enlace peptídico, amida. Dicho enlace se produce entre el grupo
COOH del primer aminoácido y el grupo NH3 del segundo aminoácido. La unión de aminoácidos origina
oligopéptidos (hasta 10) y polipéptidos (muchos).Se empieza a contar por el amino. Las características
del enlace peptídico son:
- Es plano por las nubes electrónicas p, siendo C-N (el del COO- y el NH3+)muy estable
- Es polar.
- Tiene incapacidad de rotación, pero pueden rotar alrededor de los enlaces sencillos (C alpha). Por ello
se forman tetraedros y hay planos (los del COOH y NH3+)
1. ¿Qué es la bioquímica?
La bioquímica es la ciencia que trata de explicar la vida en términos químicos, a nivel de las moléculas
Célula: unidad básica estructural y funcional.
La diversidad de la vida se explica con gran uniformidad, todos los seres vivos utilizan:
- Biomoléculas: proteínas, glúcidos, lípidos, ac nucleicos
- Moneda energética: ATP
- Reacciones metabólicas fundamentales
- Almacenamiento y transmisión de información: material genético.
2. Características de la materia viva
Complejidad y elevado grado de organización: Cada parte del ser vivo o constituyente cumple una
función específica
Capacidad de extraer y transformar la energía de su entorno: La energía es necesaria para las funciones
vitales
Capacidad de reproducción o autorréplica: Se cumple en muchos organismos, incluso unicelulares
3. Principios de la lógica molecular
Una célula es un sistema isotérmico e independiente que se autorregula y extrae energía y materia de
su medio.
La célula realiza reacciones con enzimas que ella produce
La célula mantiene un estado estacionario dinámico. La célula posee una gran economía de
componentes y procesos conseguida gracias a las enzimas clave.
La autorreplicación se da por el código genético. La información genética codificada en ADN y ARN
especifica la secuencia de aminoácidos de cada proteína, y por ello su estructura y función.
Hay interacciones débiles no covalentes que estabilizan las estructuras tridimensionales conformando
moléculas.
4. Tipos de células
Las células que conocemos son eucariotas y procariotas.
Eucariotas: Células muy complejas que tienen un núcleo dentro de la célula donde se almacena el
material genético y además están organizadas con compartimentos subcelulares claramente definidos.
Procariotas: Los elementos y estructuras celulares están distribuidas por toda la célula, pero no están
organizadas en compartimentos subcelulares claramente definidos.
5. Estructura y función
La célula realiza los procesos con el mínimo gasto energético y con un propósito-
La estructura y función son directamente proporcionales.
6. Composición química de la materia viva
, Componentes orgánicos:
C, H, O, N, P, S.
Componentes inorgánicos:
ANIONES: Cloruro, fosfatos, bicarbonato, sulfatos
CATIONES: Na, K, Ca, Mg, Fe, Co, I…
Biomoléculas
Pequeñas (1000-1500 Da): Monosacáridos, Aminoácidos, Ác grasos, Nucleótidos
Grandes (>10,000 Da): Polisacáridos, Polipéptidos, Lípidos, Ácidos nucleicos *
*7. Composición de una célula
Principalmente, el agua (biomolécula inorgánica) es el mayor componente de una célula. Supone el
65-80% de una célula. Es el disolvente o matriz de la vida por los dipolos. El O es muy electronegativo y
atrae los electrones del H que es electropositivo, originando dipolos eléctricos (O-, H +). Es un covalente.
Interacciona con iones (Na+ con O-, Cl- con H+), grupos polares y moléculas hidrofóbicas.
PUENTES DE HIDRÓGENO
Enlaces débiles que se forman y rompen continuamente. Presentan cooperatividad, cuantos más enlaces
se formen más rigidez se alcanzará y cuantos menos enlaces se formen mayor movilidad.
- Cada molécula de agua puede formar hasta 4 puentes de H (agua en forma de hielo), o estar
completamente separadas (vapor). El agua normalmente tiene unos 3,4 puentes y a 0 grados tiene unos
3,7 puentes de hidrógeno por cada molécula de agua
8. Efecto hidrofóbico
Cada molécula hidrofóbica se rodea de muchas moléculas de agua
- Si hay varias moléculas hidrofóbicas, se van moviendo hasta contactar unas
con otras (interacción hidrofóbica), liberando algunas moléculas de agua que
estaban ordenadas alrededor y ahora pasan al medio, aumentando la
entropía.
También hay moléculas anfipáticas, con parte polar y apolar.
La distancia de Van der Waals es la distancia entre los átomos a la cual la fuerza de atracción es máxima.
Por encima de la distancia de Van der Waals, la fuerza de atracción será baja, y por debajo, la fuerza de
repulsión será alta.
9. Interacciones covalentes
Las interacciones fuertes covalentes de las moléculas biológicas determinan en primer lugar su
configuración.
Mediante interacciones reversibles no covalentes se determina su conformación que se alcanza y
mantiene estable mediante un equilibrio de fuerzas débiles que actúan cooperativamente favoreciendo
la estructuración del resto de la molécula.
, TEMA 2: AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
1. Proteínas
Las proteínas son polímeros formados a partir de unidades monoméricas denominadas aminoácidos que
se unen por los extremos. Son las macromoléculas más versátiles. Su origen viene del griego “proteos” y
significa “de la máxima importancia”.
2. Aminoácidos
Los aminoácidos son sillares estructurales de las proteínas. Los importantes biológicamente son los
α-aminoácidos.
Las funciones de los aminoácidos son:
La estructura general de un aminoácido, a pH fisiológico (7,4), se compone de:
Grupo carboxilo (COO- ), Carbono α, grupo amino (NH3), 1 átomo de H y 1 radical (C3) ,
que confiere la identidad a cada aminoácido según su carga.
Existen 20 aminoácidos proteinogénicos que forman parte de las proteínas. Tienen 2
isómeros/enantiómeros (imágenes especulares) L y D. El C α es quiral. En la naturaleza solo se
encuentran los isómeros L (con el grupo α-amino a la izquierda). Vamos a ir viéndolos por grupos.
Apolares hidrofóbicos (7) : dentro de proteínas.
Gly: es el aminoácido más sencillo ya que solo tiene un H como
radical, y es el único que no es isómero L ni D, ya que no tiene 4
sustituyentes distintos.
Ala: su radical es un metilo.
Pro: es un iminoácido, el radical se une al sustituyente NH3.
Val, Leu e Ile: tienen cadenas laterales hidrocarbonadas
ramificadas.
Met: tiene un átomo de azufre en su estructura.
Grupos aromáticos (3)
Phe: es un aminoácido hidrofóbico.
Tyr: deriva de Phe, pero tiene un grupo hidroxilo que le confiere ese
carácter polar/hidrofílico.
Trp: es un aminoácido hidrofóbico.
Polares hidrofílicos (5): radicales sin carga a pH 7,4
Ser y Thr: contienen 1 grupo OH (centro activo de algunas enzimas).
Cys: contiene un grupo sulfhidrilo (carácter reductor) y forma enlaces
disulfuro, dando fortaleza y estabilidad.
Asn y Gln: contienen 1 cadena lateral con una amida que no está cargada, pero tienen
cierto carácter polar
, Cargados positivamente (3): dibásicos
Lys: tiene un grupo ε -amino ya que el grupo NH3+ está en el carbono 6.
Arg: posee largas cadenas laterales que terminan en grupos cargados
positivamente.
His: contiene un grupo imidazol, que es un anillo aromático que también puede
estar cargado positivamente.
Cargados negativamente (2): diácidos
Asp y Glu: ambos poseen cadenas laterales ácidas, acaban en COO-
AB: Gly Ala Pro Val Leu Ile Met; ARO: Phe Tyr Trp; PI: Ser Thr Cys Asn Gln; +: Lys Arg His ;-: Asp Glu
Aminoácidos modificados: No están codificados en el código genético. Son abundantes en el colágeno.
Aminoácidos no proteinogénicos: Cistina, ornitina, homocisteína…
Es importante recalcar que, cuando los aminoácidos se encuentran a pH fisiológico (7,4), se encuentran
en forma zwitterion, es decir, tienen carga neta nula.
2.1. Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos
A pH muy ácido (<2), todos los grupos (COOH, COOR, NH3) están protonados.
A pH muy básico (>12), todos los grupos (NH2, COO-) están desprotonados.
En pk1 se libera el protón del COOH y en el pk2 se libera el del NH3. pk1(zwitterion)=pk2 en cuanto a
cantidad. Pk es específico de cada aminoácido. pKR es el pH del radical.
pk= pH al cual el pH de la forma conjugada y disociada son iguales (mitad de cada).
Podrán ser tampones: Se añaden OH- y hay zonas donde el pH casi no varía.
Punto isoeléctrico: es el pH en el cual el aminoácido no tiene carga (carga nula). A cualquier pH inferior
al punto isoeléctrico del aminoácido, presenta carga positiva, y superior, negativa. El punto isoeléctrico
se calcula haciendo la media de los pk de los grupos ionizables (por encima y debajo de 0)
3. Enlace peptídico
Los aminoácidos se unen mediante una reacción de condensación en la que se libera 1 H2O y se forma
un enlace covalente fuerte denominado enlace peptídico, amida. Dicho enlace se produce entre el grupo
COOH del primer aminoácido y el grupo NH3 del segundo aminoácido. La unión de aminoácidos origina
oligopéptidos (hasta 10) y polipéptidos (muchos).Se empieza a contar por el amino. Las características
del enlace peptídico son:
- Es plano por las nubes electrónicas p, siendo C-N (el del COO- y el NH3+)muy estable
- Es polar.
- Tiene incapacidad de rotación, pero pueden rotar alrededor de los enlaces sencillos (C alpha). Por ello
se forman tetraedros y hay planos (los del COOH y NH3+)
