PRINCIPIS FISIOLOGIA I BIOQUIMICA
BLOC 1
Tema 1. Principis bàsics de bioquímica
1.1- Estructures bàsiques: hidrats de carboni, lípids i proteïnes
Biomolècules: són les molècules dels éssers vius
- Carbohidrats: bona font d’energia, són necessaris per mantenir les parets de la cèl·lula intactes
- Lípids (greixos i sucres): bona font d’energia i són insolubles en aigua (no es barregen). Poder ajuntar-se
amb les proteïnes per crear nous compostos
- Proteïnes: mala font d’energia (poden emmagatzemar energia però no és la seva funció principal.
Principalment donen moviment als músculs i són els responsables de la transmissió d’impulsos nerviosos.
Apareixen en casi tots els processos biològics i fan moltes funcions.
PROTEÏNES
➢ Cadena de 20 aminoàcids (estructures que es van unint fins crear la proteïna) que es combinen de diferents
maneres per donar diverses proteïnes
➢ Responsable de que cada cèl·lula tingui unes característiques i funcions diferents
➢ Estructura aminoàcid: àtom de carboni unit a un amino (bàsic) i un àcid carboxil
el grup amino i l’àcid carboxil s’uneixen en
un mateix àtom de carboni (carboni α
alfa), al que també s’uneix una cadena
lateral (cadena R) i un àtom d’hidrògen.
Es diferencien en les cadenes laterals
(cadenes R), que permeten que
l’aminoàcid tingui propietats diferents
Grup amino: capte protons (tamany, soluble o no, hidrofòbisc (rebuig
Grup àcid: cedeix protons a l’aigua) o hidròfils…)
▪ Els aminoàcids es poden classificar en grups segons la seva cadena R:
- Apolars: són hidrofòbics (no solubles en aigua) i les cargues son iguals (+ i -)
Cisteïna
- Polars: hidròfils (solubles en aigua) i les cargues tenen tendència a distribuir-se (+ i -)
- Aminoàcids amb càrrega negativa:
o solubles en aigua
o pH fisiològic (pH7) desprotonat
o cadena lateral és àcid
Àcid aspàrtic
Àcid glutamat
- Aminoàcids amb càrrega positiva:
o soluble en aigua
o pH fisiològic (pH7) protonat (capacitat tampó)
o cadena lateral és bàsica
Histidina: l’únic que la seva cadena R a pH fisiològic es pot
trobar protonat o no (pot donar protons si fa falta o recuperar-
ne).
Tots els àcids i totes les bases tenen la capacitat tampó
,1.2.- Estructura i funció dels pèptids i proteïnes
➢ Estructura proteïnes:
▪ Estructura primària: enllaç covalent, seqüència d’aminoàcids
▪ Estructura secundària: es comparteix un protó entre dos molècules formant un enllaç dèbil.
S’enrotlla en espiral amb hèlix α alfa sobre si mateix (ponts d’hidrogen)
▪ Estructura terciària: es plega per agafar forma tridimensional (3D) amb ponts disulfur fets amb la
cisteïna (enllaç covalent reversible, el sofre ajunta fent un pont però també es pot desfer el
procés). Aquesta estructura és específica de cada proteïna i determina la seva funció.
Ex: massa del pa
- + densa: molts ponts disulfur
- - densa: menys ponts disulfur
▪ Estructura quaternària: s’ajunten dos cadenes d’aminoàcids (dos fils) per donar lloc a la proteïna
final
Hi ha dos tipus de proteïnes segons la seva estructura terciària:
o Fibroses: insolubles en aigua
▪ Disposades en filaments llargs
▪ Únic tipus d’estructura secundària generalment; estruct. terciària simple
- EX: queratines i col·làgens
o Globulars: solubles en aigua i a vegades insolubles
▪ Plegades en formes compactes esfèriques
▪ Varis tipus d’estructura secundària; estruct. terciària complexa
La seqüència d’aminoàcids determina la forma 3D de les proteïnes, no és un procés a l’atzar, és per SELECCIÓ
ACUMULATIVA
- Desnaturalització (desmuntar): les proteïnes perden la seva estructura 3D i canvien les seves propietats
però l’estructura primària NO canviarà
o Per calor
o Per canvi de pH
o Per desnaturalitzants químics: com l’alcohol i la acetona, trenquen enllaços covalents
, EX: desnaturalització per calor de l’ovoalbúmina, la proteïna principal de l’ou:
EX: desnaturalització per canvis de pH
- Precipitació àcida: iogurt
PROTEÏNES DE LA CLARA D’OU
- Ovoalbúmina: la + abundant i la que es perd abans amb la calor
- Avidina: transporta vitamina B. En cru està intacte, no l’han desnaturalitzat, quan es cuina es quan ens
dona vitamina sinó és indigest
PROTEÏNES GLOBULARS DE LA LLET
- Caseïnes:
▪ Proteïnes globulars solubles en aigua
▪ Són el 80% de proteïnes de la llet
▪ Donen el color blanc i inclouen el calci
▪ Són termoresistents (no es fan malbé amb la calor, no es torna transparent al desnaturalitzar-se
com l’ou)
▪ Amb àcids sí que canvien (com el iogurt i la quallada)
- Lactoglobulina: proteïna globular que dona l’aroma de la llet calenta al desnaturalitzar-se
- Lactoalbúmina: proteïna globular que forma la capa superior de quan s’escalfa
PROTEÏNES FIBROSES
- Col·lagen (gelatina):
▪ A l’escalfar el col·lagen s’obtenen filaments llargs que s’enreden fins crear la gelatina
▪ Per a què es formi bé necessita molta Vitamina C (fruita fresca)
- Gluten:
▪ Substància elàstica que es forma en amassar farina amb aigua (es desnaturalitza)
▪ És una mescla de proteïnes insolubles:
o Glutenina: proteïna molt elàstica que forma una xarxa
o Gliadina: proteïna compacta
MALALTIES PRIÒNIQUES
- Són malalties degeneratives en el cervell de mamífers causades pel plegament incorrecte de la proteïna (si
està plegada deixa de fer la seva funció)
BLOC 1
Tema 1. Principis bàsics de bioquímica
1.1- Estructures bàsiques: hidrats de carboni, lípids i proteïnes
Biomolècules: són les molècules dels éssers vius
- Carbohidrats: bona font d’energia, són necessaris per mantenir les parets de la cèl·lula intactes
- Lípids (greixos i sucres): bona font d’energia i són insolubles en aigua (no es barregen). Poder ajuntar-se
amb les proteïnes per crear nous compostos
- Proteïnes: mala font d’energia (poden emmagatzemar energia però no és la seva funció principal.
Principalment donen moviment als músculs i són els responsables de la transmissió d’impulsos nerviosos.
Apareixen en casi tots els processos biològics i fan moltes funcions.
PROTEÏNES
➢ Cadena de 20 aminoàcids (estructures que es van unint fins crear la proteïna) que es combinen de diferents
maneres per donar diverses proteïnes
➢ Responsable de que cada cèl·lula tingui unes característiques i funcions diferents
➢ Estructura aminoàcid: àtom de carboni unit a un amino (bàsic) i un àcid carboxil
el grup amino i l’àcid carboxil s’uneixen en
un mateix àtom de carboni (carboni α
alfa), al que també s’uneix una cadena
lateral (cadena R) i un àtom d’hidrògen.
Es diferencien en les cadenes laterals
(cadenes R), que permeten que
l’aminoàcid tingui propietats diferents
Grup amino: capte protons (tamany, soluble o no, hidrofòbisc (rebuig
Grup àcid: cedeix protons a l’aigua) o hidròfils…)
▪ Els aminoàcids es poden classificar en grups segons la seva cadena R:
- Apolars: són hidrofòbics (no solubles en aigua) i les cargues son iguals (+ i -)
Cisteïna
- Polars: hidròfils (solubles en aigua) i les cargues tenen tendència a distribuir-se (+ i -)
- Aminoàcids amb càrrega negativa:
o solubles en aigua
o pH fisiològic (pH7) desprotonat
o cadena lateral és àcid
Àcid aspàrtic
Àcid glutamat
- Aminoàcids amb càrrega positiva:
o soluble en aigua
o pH fisiològic (pH7) protonat (capacitat tampó)
o cadena lateral és bàsica
Histidina: l’únic que la seva cadena R a pH fisiològic es pot
trobar protonat o no (pot donar protons si fa falta o recuperar-
ne).
Tots els àcids i totes les bases tenen la capacitat tampó
,1.2.- Estructura i funció dels pèptids i proteïnes
➢ Estructura proteïnes:
▪ Estructura primària: enllaç covalent, seqüència d’aminoàcids
▪ Estructura secundària: es comparteix un protó entre dos molècules formant un enllaç dèbil.
S’enrotlla en espiral amb hèlix α alfa sobre si mateix (ponts d’hidrogen)
▪ Estructura terciària: es plega per agafar forma tridimensional (3D) amb ponts disulfur fets amb la
cisteïna (enllaç covalent reversible, el sofre ajunta fent un pont però també es pot desfer el
procés). Aquesta estructura és específica de cada proteïna i determina la seva funció.
Ex: massa del pa
- + densa: molts ponts disulfur
- - densa: menys ponts disulfur
▪ Estructura quaternària: s’ajunten dos cadenes d’aminoàcids (dos fils) per donar lloc a la proteïna
final
Hi ha dos tipus de proteïnes segons la seva estructura terciària:
o Fibroses: insolubles en aigua
▪ Disposades en filaments llargs
▪ Únic tipus d’estructura secundària generalment; estruct. terciària simple
- EX: queratines i col·làgens
o Globulars: solubles en aigua i a vegades insolubles
▪ Plegades en formes compactes esfèriques
▪ Varis tipus d’estructura secundària; estruct. terciària complexa
La seqüència d’aminoàcids determina la forma 3D de les proteïnes, no és un procés a l’atzar, és per SELECCIÓ
ACUMULATIVA
- Desnaturalització (desmuntar): les proteïnes perden la seva estructura 3D i canvien les seves propietats
però l’estructura primària NO canviarà
o Per calor
o Per canvi de pH
o Per desnaturalitzants químics: com l’alcohol i la acetona, trenquen enllaços covalents
, EX: desnaturalització per calor de l’ovoalbúmina, la proteïna principal de l’ou:
EX: desnaturalització per canvis de pH
- Precipitació àcida: iogurt
PROTEÏNES DE LA CLARA D’OU
- Ovoalbúmina: la + abundant i la que es perd abans amb la calor
- Avidina: transporta vitamina B. En cru està intacte, no l’han desnaturalitzat, quan es cuina es quan ens
dona vitamina sinó és indigest
PROTEÏNES GLOBULARS DE LA LLET
- Caseïnes:
▪ Proteïnes globulars solubles en aigua
▪ Són el 80% de proteïnes de la llet
▪ Donen el color blanc i inclouen el calci
▪ Són termoresistents (no es fan malbé amb la calor, no es torna transparent al desnaturalitzar-se
com l’ou)
▪ Amb àcids sí que canvien (com el iogurt i la quallada)
- Lactoglobulina: proteïna globular que dona l’aroma de la llet calenta al desnaturalitzar-se
- Lactoalbúmina: proteïna globular que forma la capa superior de quan s’escalfa
PROTEÏNES FIBROSES
- Col·lagen (gelatina):
▪ A l’escalfar el col·lagen s’obtenen filaments llargs que s’enreden fins crear la gelatina
▪ Per a què es formi bé necessita molta Vitamina C (fruita fresca)
- Gluten:
▪ Substància elàstica que es forma en amassar farina amb aigua (es desnaturalitza)
▪ És una mescla de proteïnes insolubles:
o Glutenina: proteïna molt elàstica que forma una xarxa
o Gliadina: proteïna compacta
MALALTIES PRIÒNIQUES
- Són malalties degeneratives en el cervell de mamífers causades pel plegament incorrecte de la proteïna (si
està plegada deixa de fer la seva funció)
