Module 4: Enzymes
4.1 Enzyme Catalysis
Leerdoelen:
De fundamentele kenmerken van enzym katalyse: wat kan een enzym wel en niet doen.
Hoe specifiteit wordt veroorzaakt. Hoe een enzym specifiek kan zijn.
Hoe enzymen over het algemeen katalyse bereiken. Welke mechanismen zitten erachter.
Wat een transitie (=overgangstoestand) toestand is.
De rol van co – enzymen en co – factoren.
- (Allosterie: er is geen allosterie zonder coöperativiteit. Want een allosterische effector beïnvloedt
het evenwicht tussen T – en R – state.)
- Specifiteit in eiwit – ligand interacties komt vooral door de grote hoeveelheid van zwakke non –
covalente bindingen.
Een enzym moet aan het substraat binden.
Ligand wordt ook wel gezien als een enzym.
Je hebt een bindingsplek nodig op het eiwit; het katalytische centrum.
Het binden van het substraat gebeurt (vooral) door non – covalente interacties.
- Voorbeeld van enzym: Kinase (=enzym dat een fosfaat groep op een ander eiwit ‘zet’.)
- Er bestaan er verschillende substraat bindingen:
Lock & Key (1e) = Verklaart de specifiteit, niet katalyse.
Het beschouwt eiwitten als stijf/onbuigzaam.
Induced Fit (2e) = Verklaart flexibiliteit en katalyse.
Om te binden moet het eiwit nog van structuur veranderen
(Dit gebeurt door de eerste interacties dan reageren en
daardoor verandert hij van structuur).
Conformational selection (3e) = Verklaart flexibiliteit, dynamica
(krachtenleer) en katalyse.
Eerst verandering van structuur en daarna induced fit
principe.
- Enzyme specifiteit wordt zowel aangestuurd door noncovalente interacties als klassieke
complementariteit.
De zelfde interacties dragen ook bij aan de tempo versnellingen waargenomen met enzymen.
Vaak doet ATP mee met een reactie.
- Aminozuren die aan het binden aan het substraat hoeven geen buren van elkaar te zijn, men
spreekt hierbij dan dus van een motief.
- Het binden met enzym en substraat kan alleen gebeuren als het eiwit op de juiste manier
gevouwen is.
- Versnelling van reacties door het beheren van nabijheid en oriëntatie:
(relatie bemiddelingsbureau)
4.1 Enzyme Catalysis
Leerdoelen:
De fundamentele kenmerken van enzym katalyse: wat kan een enzym wel en niet doen.
Hoe specifiteit wordt veroorzaakt. Hoe een enzym specifiek kan zijn.
Hoe enzymen over het algemeen katalyse bereiken. Welke mechanismen zitten erachter.
Wat een transitie (=overgangstoestand) toestand is.
De rol van co – enzymen en co – factoren.
- (Allosterie: er is geen allosterie zonder coöperativiteit. Want een allosterische effector beïnvloedt
het evenwicht tussen T – en R – state.)
- Specifiteit in eiwit – ligand interacties komt vooral door de grote hoeveelheid van zwakke non –
covalente bindingen.
Een enzym moet aan het substraat binden.
Ligand wordt ook wel gezien als een enzym.
Je hebt een bindingsplek nodig op het eiwit; het katalytische centrum.
Het binden van het substraat gebeurt (vooral) door non – covalente interacties.
- Voorbeeld van enzym: Kinase (=enzym dat een fosfaat groep op een ander eiwit ‘zet’.)
- Er bestaan er verschillende substraat bindingen:
Lock & Key (1e) = Verklaart de specifiteit, niet katalyse.
Het beschouwt eiwitten als stijf/onbuigzaam.
Induced Fit (2e) = Verklaart flexibiliteit en katalyse.
Om te binden moet het eiwit nog van structuur veranderen
(Dit gebeurt door de eerste interacties dan reageren en
daardoor verandert hij van structuur).
Conformational selection (3e) = Verklaart flexibiliteit, dynamica
(krachtenleer) en katalyse.
Eerst verandering van structuur en daarna induced fit
principe.
- Enzyme specifiteit wordt zowel aangestuurd door noncovalente interacties als klassieke
complementariteit.
De zelfde interacties dragen ook bij aan de tempo versnellingen waargenomen met enzymen.
Vaak doet ATP mee met een reactie.
- Aminozuren die aan het binden aan het substraat hoeven geen buren van elkaar te zijn, men
spreekt hierbij dan dus van een motief.
- Het binden met enzym en substraat kan alleen gebeuren als het eiwit op de juiste manier
gevouwen is.
- Versnelling van reacties door het beheren van nabijheid en oriëntatie:
(relatie bemiddelingsbureau)
