Samenvatting Histologie Felix Frison
Spierweefsel 1e Ba BMW
Algemene kenmerken:
- beweging door contractie → hiervoor interacties tss elemn vh cytoskelet nodig: Actine en Myosine
- spiercellen: draadvormig/langwerpig (vezels) → Myocyten. (omring door BW SS en lamina basalis)
Soorten spieren:
- willekeurige spieren: door wil gestuurd (skeletspieren) → nauwkeurig cytoskelet → dwarsstreping
- hartspieren: onwillekeurige dwarsstreping
- Gladde spieren: id wand vd holle organen bv. luchtwegen
- sterk gevasculariseerd en bezenuwd (effectororganen) en collageen BW voor structr
Contractie: interactie tss Actine en Myosine
Actine: - eiwit bestaande uit microfilamenten
- actinefilamenten: dubbelstreghelices van actinemonomeren
- ad ene zijde vh filament: - meeste monomeren aangehecht (+kant)
- meeste vallen af (-kant)
- 1 bindingsplaats voor myosine
- gestabiliseerd door tropomyosine (gelegen in de groeve van de helix)
- act fil. Vastgehecht dmv eiwitcomplexen met +zijde, (-zijde is vrij)
alpha-actine = voornaamste actine bindend eiwit
Myosine: - familie van eiwitten → vooral myosine 2 in spiercellen
- myosine 2
2 identieke zware ketens: de staart over volledige lengte gebonden (spiraal)
→ coiled tail (bipolair aggregaat)
het kopgedeelte steekt naar buiten
kop heeft 3 regio’s: - actine bindende regio
- ATP bindende regio (bevat ATP-ase activiteit)
- regio die regulerende ‘lichte ketens’ kan binden
ELC: essential light chain RLC: regulatory light chain
- spieren in rust: ATP gebonden op myosinekoppen → ADP + P
- activering spiercel: Myosine binden op actine → P-groep vrij → energie zorgt voor ombuiging kop en nek van
myosine → verplaatsing actinefilament
- ADP dissocieert van de myosinemolecule → ATP kan opnieuw binden.
- Hydrolyse ATP tot ADP+P → myosinemolecule terug los en alles
terug op oorsp. Positie → nieuwe cyclus
→ meerdere keren tot kopgedeelte volledig tot +einde van
actine is gekeerd
- De aanhechting zorgt voor verkorten van spiercellen
→ over elkaar heen glijden van A- en M-filamenten
‘sliding filament mechanism’
grootte skeletspiercel:
L: 1mm- 30/50cm
B: 10-100µm
(meerkernig)
1
, Samenvatting Histologie Felix Frison
Spierweefsel 1e Ba BMW
Dwarsgestreept spierweefsel:
Organisatie van actine en myosine in de skeletspiercel: myofilamenten, sarcomeren en myofibrillen
- bij dwarsgestreepte spiercellen: aan tropomyosine is troponinecomplex gekoppeld → controleert
interactie tss myosine en actine
- Dunne filamenten → gevormd door: actine, tropomyosine en troponine
(7nm en 1µm breed)
→ zitten vast met +einde thv Z-schijf (eiwitcomplex)
→ van hieruit actinefilamenten lopen parallel in tegengestelde richting
(allignatie=uitlijning)
→ nebuline: controleert de lengte van actinefilamenten
- Dikke filamenten → staartdelen van myosine geassembleerd tot bipolair
aggregaat
→ er steken langs beide uiteinden meerdere myosinekoppen uit
→ ontstaan myosinefilamenten (15nm breed 1,5µm lang)
→ worden op hun plaats gehouden door titine
(elastisch eiwit aangehecht aan de Z-schijf)
- vorming M-lijn (houdt de myosine/actine
bij elkaar)
- A/M-filamenten op een goede manier
interageren → specifieke montage
→ sarcomeer (lengte 2,6µm)
Stimulering spiercel:
→ myosineknopen zullen verplaatsen over de
actinefilamenten in de richting vd Z-schijf
door de bipolariteit v myosine → Z-schijven dichter bij
elkaar komen → verkorten sarcomeer
de aaneenschakeling van sarcomeren = myofibril
desmine zorgt voor de parallelle rangschiking
verantwoordelijk
Aan beide kanten van de Z-schijven zijn
Opbouw skeletspiercel: actinefilamenten aangehecht. Op die
manier worden sarcomeren aan elkaar
- diameter 10-100µm en kan tot 10tallen cm’s lang zijn → myofibril geschakeld tot één geheel, de myofibril.
even lang als skeletspiercel zelf
- sarcomeren zorgen voor dwarsstreping: lengterichting
- Donkere banden bij de LM: A-banden (=anisotroop) → midden sarcomr
→ de plaats waar myosinefilamenten gelegen zijn
→ overlapping in laterale gebieden door A/M-filamenten
- H-band enkel myosinefilamenten (lichter) → midden van H-band
→ M-lijn
- I-banden (lichter → lichten niet op onder polarisatiemicroscoop, isotroop)
Lichtmicroscopische (A) en
wisselen A-banden af onder de LM → in midden de Z-schijf elektronenmicroscopische (B)
→ vnl A-filamenten
conclusie: Eén sarcomeer bestaat dus uit een halve I-band, een A-band en nog een halve I-band, waarbij de Z
schijven de grenzen van de sarcomeren vormen.
2
Spierweefsel 1e Ba BMW
Algemene kenmerken:
- beweging door contractie → hiervoor interacties tss elemn vh cytoskelet nodig: Actine en Myosine
- spiercellen: draadvormig/langwerpig (vezels) → Myocyten. (omring door BW SS en lamina basalis)
Soorten spieren:
- willekeurige spieren: door wil gestuurd (skeletspieren) → nauwkeurig cytoskelet → dwarsstreping
- hartspieren: onwillekeurige dwarsstreping
- Gladde spieren: id wand vd holle organen bv. luchtwegen
- sterk gevasculariseerd en bezenuwd (effectororganen) en collageen BW voor structr
Contractie: interactie tss Actine en Myosine
Actine: - eiwit bestaande uit microfilamenten
- actinefilamenten: dubbelstreghelices van actinemonomeren
- ad ene zijde vh filament: - meeste monomeren aangehecht (+kant)
- meeste vallen af (-kant)
- 1 bindingsplaats voor myosine
- gestabiliseerd door tropomyosine (gelegen in de groeve van de helix)
- act fil. Vastgehecht dmv eiwitcomplexen met +zijde, (-zijde is vrij)
alpha-actine = voornaamste actine bindend eiwit
Myosine: - familie van eiwitten → vooral myosine 2 in spiercellen
- myosine 2
2 identieke zware ketens: de staart over volledige lengte gebonden (spiraal)
→ coiled tail (bipolair aggregaat)
het kopgedeelte steekt naar buiten
kop heeft 3 regio’s: - actine bindende regio
- ATP bindende regio (bevat ATP-ase activiteit)
- regio die regulerende ‘lichte ketens’ kan binden
ELC: essential light chain RLC: regulatory light chain
- spieren in rust: ATP gebonden op myosinekoppen → ADP + P
- activering spiercel: Myosine binden op actine → P-groep vrij → energie zorgt voor ombuiging kop en nek van
myosine → verplaatsing actinefilament
- ADP dissocieert van de myosinemolecule → ATP kan opnieuw binden.
- Hydrolyse ATP tot ADP+P → myosinemolecule terug los en alles
terug op oorsp. Positie → nieuwe cyclus
→ meerdere keren tot kopgedeelte volledig tot +einde van
actine is gekeerd
- De aanhechting zorgt voor verkorten van spiercellen
→ over elkaar heen glijden van A- en M-filamenten
‘sliding filament mechanism’
grootte skeletspiercel:
L: 1mm- 30/50cm
B: 10-100µm
(meerkernig)
1
, Samenvatting Histologie Felix Frison
Spierweefsel 1e Ba BMW
Dwarsgestreept spierweefsel:
Organisatie van actine en myosine in de skeletspiercel: myofilamenten, sarcomeren en myofibrillen
- bij dwarsgestreepte spiercellen: aan tropomyosine is troponinecomplex gekoppeld → controleert
interactie tss myosine en actine
- Dunne filamenten → gevormd door: actine, tropomyosine en troponine
(7nm en 1µm breed)
→ zitten vast met +einde thv Z-schijf (eiwitcomplex)
→ van hieruit actinefilamenten lopen parallel in tegengestelde richting
(allignatie=uitlijning)
→ nebuline: controleert de lengte van actinefilamenten
- Dikke filamenten → staartdelen van myosine geassembleerd tot bipolair
aggregaat
→ er steken langs beide uiteinden meerdere myosinekoppen uit
→ ontstaan myosinefilamenten (15nm breed 1,5µm lang)
→ worden op hun plaats gehouden door titine
(elastisch eiwit aangehecht aan de Z-schijf)
- vorming M-lijn (houdt de myosine/actine
bij elkaar)
- A/M-filamenten op een goede manier
interageren → specifieke montage
→ sarcomeer (lengte 2,6µm)
Stimulering spiercel:
→ myosineknopen zullen verplaatsen over de
actinefilamenten in de richting vd Z-schijf
door de bipolariteit v myosine → Z-schijven dichter bij
elkaar komen → verkorten sarcomeer
de aaneenschakeling van sarcomeren = myofibril
desmine zorgt voor de parallelle rangschiking
verantwoordelijk
Aan beide kanten van de Z-schijven zijn
Opbouw skeletspiercel: actinefilamenten aangehecht. Op die
manier worden sarcomeren aan elkaar
- diameter 10-100µm en kan tot 10tallen cm’s lang zijn → myofibril geschakeld tot één geheel, de myofibril.
even lang als skeletspiercel zelf
- sarcomeren zorgen voor dwarsstreping: lengterichting
- Donkere banden bij de LM: A-banden (=anisotroop) → midden sarcomr
→ de plaats waar myosinefilamenten gelegen zijn
→ overlapping in laterale gebieden door A/M-filamenten
- H-band enkel myosinefilamenten (lichter) → midden van H-band
→ M-lijn
- I-banden (lichter → lichten niet op onder polarisatiemicroscoop, isotroop)
Lichtmicroscopische (A) en
wisselen A-banden af onder de LM → in midden de Z-schijf elektronenmicroscopische (B)
→ vnl A-filamenten
conclusie: Eén sarcomeer bestaat dus uit een halve I-band, een A-band en nog een halve I-band, waarbij de Z
schijven de grenzen van de sarcomeren vormen.
2
