Aminosäuren HIN-CHR-COOH 1) Im festen Zustand und am IEP liegen AS als Zwitterionen vor:
1
Ammoniumgruppe (NH ) Carboxylatgruppe (COO ) 3
2
Glycim
-
2) Bei pH < pH(IEP): Carboxylatgruppe wird protoniert Kationform
Carboxylgruppe:
Öl Brönstedsäure/Protonendonator 3) Bei pH > pH(IEP): Ammoniumgruppe gibt Proton ab Anionform
HÖ /
Carboxygruppe
C hat Pufferwirkung
L-C-Atom
Aminogruppe:
AN -
C' -
H
Aminogruppe Brönstedbase/Protonenakzeptor PHIEP Kationform pH
= IEP Zwitterion pH> IEP Anionform
i Rest H-Öl Öl IÖ1 Öl IÖ1
Rest bestimmt Eigenschaften AS
-
c" -
H+
-
c" -
H+
.
Glycin = einzige AS ohne C C C
+ +
+ H + H
H
,
-
-
H H -
-
H HN
2
-
-
H
,
asymmetrisches Zentrum H H H
As haben immer
-Konfiguration
Löslichkeit: - Der IEP ist der pH-Wert bei dem die Konzentration an Zwitterionen am größten ist
- polar: wasserlöslich, etwas in Ethanol, - Die Löslichkeit der Aminosäuren ist am IEP wegen der Anziehungskräfte zwischen
nicht in unpolarem LM den Ionen am geringsten.
- Jede AS hat einen charakteristischen IEP (auch als pH(IEP) bezeichnet), abhängig
Erhitzen: von der Seitenkette
- Glycin färbt sich schwarz; Dampf entsteht
bei Glutaminsäure (2x COOH)
T
Kation
- pH(Dampf) = 10-13 (alkalisch) NHz
: :
1) Die zwischenmolekularen Wechselwirkungen sind stärker als -H-Zwitterion :
NHz COO -- Runter
-
H
Elektronenpaarbdg im Glycinmolekül, deshalb Zersetzung und kein Schmelzen Anion 200-200-
-
, :
NHz
2) Bei Zersetzung entsteht Ammoniak, regaiert mit feuchtem pH-Papier -H'Dianion : CO0-C00-
NH3 + H O NH 4 + OH
-
2
V
Cystein-Zwitterion
laufärbung ·
Carboxylatgruppe
~
Ammoniumion Öl
16
., Ampholyt:
=
Protonenakzeptor / Brönstedbase
Molekül, welches als Säure
Ö -H
H -Protonendonator /
Brönstedsaure und Base reagieren kann
-
,
Bezeichnungen: c
Ammoniumgruppe
H H =
-
-
Aminosäuren: Bausteine der Peptide, Proteine, Proteide
1
H's
Peptide: Oligomoleküle oder Makromoleküle aus AS
2
z.B. Dipeptide, Tripeptide... Polypeptide
Proteine: Peptide, die eine bestimmte räumliche Struktur einnehmen und dadurch
3
Unterscheidungen:
eine bestimmte biologische Funktion übernehmen
Proteide: biologisch wirksame Strukturen, die neben den Proteinen noch eine
4 1) neutrale AS Bsp. R=H: Protonenanlagerung/-abspaltung nicht ohne Weiteres annehmbar
prosthetische Gruppe z.B. ein Vitamin, Kohlenhydrat, Metallionen enthält B) basische As Bsp. R=NH3: Proton kann sich an freies e -Paar von N binden (Protonenakzeptor)
z.B. Hämoglobin: Hämgruppe mit Eisenion c) saure AS Bsp. R=Carboxylgruppe: stark EN O, spaltet H leicht ab (Protonendonator)
D) unpolare As kommt auf
E) polare AS 3 Seitenkette an
1
Ammoniumgruppe (NH ) Carboxylatgruppe (COO ) 3
2
Glycim
-
2) Bei pH < pH(IEP): Carboxylatgruppe wird protoniert Kationform
Carboxylgruppe:
Öl Brönstedsäure/Protonendonator 3) Bei pH > pH(IEP): Ammoniumgruppe gibt Proton ab Anionform
HÖ /
Carboxygruppe
C hat Pufferwirkung
L-C-Atom
Aminogruppe:
AN -
C' -
H
Aminogruppe Brönstedbase/Protonenakzeptor PHIEP Kationform pH
= IEP Zwitterion pH> IEP Anionform
i Rest H-Öl Öl IÖ1 Öl IÖ1
Rest bestimmt Eigenschaften AS
-
c" -
H+
-
c" -
H+
.
Glycin = einzige AS ohne C C C
+ +
+ H + H
H
,
-
-
H H -
-
H HN
2
-
-
H
,
asymmetrisches Zentrum H H H
As haben immer
-Konfiguration
Löslichkeit: - Der IEP ist der pH-Wert bei dem die Konzentration an Zwitterionen am größten ist
- polar: wasserlöslich, etwas in Ethanol, - Die Löslichkeit der Aminosäuren ist am IEP wegen der Anziehungskräfte zwischen
nicht in unpolarem LM den Ionen am geringsten.
- Jede AS hat einen charakteristischen IEP (auch als pH(IEP) bezeichnet), abhängig
Erhitzen: von der Seitenkette
- Glycin färbt sich schwarz; Dampf entsteht
bei Glutaminsäure (2x COOH)
T
Kation
- pH(Dampf) = 10-13 (alkalisch) NHz
: :
1) Die zwischenmolekularen Wechselwirkungen sind stärker als -H-Zwitterion :
NHz COO -- Runter
-
H
Elektronenpaarbdg im Glycinmolekül, deshalb Zersetzung und kein Schmelzen Anion 200-200-
-
, :
NHz
2) Bei Zersetzung entsteht Ammoniak, regaiert mit feuchtem pH-Papier -H'Dianion : CO0-C00-
NH3 + H O NH 4 + OH
-
2
V
Cystein-Zwitterion
laufärbung ·
Carboxylatgruppe
~
Ammoniumion Öl
16
., Ampholyt:
=
Protonenakzeptor / Brönstedbase
Molekül, welches als Säure
Ö -H
H -Protonendonator /
Brönstedsaure und Base reagieren kann
-
,
Bezeichnungen: c
Ammoniumgruppe
H H =
-
-
Aminosäuren: Bausteine der Peptide, Proteine, Proteide
1
H's
Peptide: Oligomoleküle oder Makromoleküle aus AS
2
z.B. Dipeptide, Tripeptide... Polypeptide
Proteine: Peptide, die eine bestimmte räumliche Struktur einnehmen und dadurch
3
Unterscheidungen:
eine bestimmte biologische Funktion übernehmen
Proteide: biologisch wirksame Strukturen, die neben den Proteinen noch eine
4 1) neutrale AS Bsp. R=H: Protonenanlagerung/-abspaltung nicht ohne Weiteres annehmbar
prosthetische Gruppe z.B. ein Vitamin, Kohlenhydrat, Metallionen enthält B) basische As Bsp. R=NH3: Proton kann sich an freies e -Paar von N binden (Protonenakzeptor)
z.B. Hämoglobin: Hämgruppe mit Eisenion c) saure AS Bsp. R=Carboxylgruppe: stark EN O, spaltet H leicht ab (Protonendonator)
D) unpolare As kommt auf
E) polare AS 3 Seitenkette an
