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samenvatting hoofdstuk 4 biomoleculen

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volltalige samenvatting van het laatste hoofdstuk van de crusuen, lessen en powerpoints van biochemie

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HST 4; Aminozuren, peptiden & proteïnen
4.1 Inleiding
o 4 organisatieniveaus
˃ Primaire str.
˃ Secundaire str.
˃ Tertiaire str.
˃ Quaternaire str.
o Secundaire-quaternair str -> vormen ruimtelijke str.
o Quarternaire str. Bep. functie
o Functies v. proteïnen
˃ Enzymen = proteïnen m/e gekatalyseerde functie
˃ Regulatoren = proteïnen de tsskomen bij het registreren v. intra- & extracellulaire
omstandigheden -> info drgestuurd nr cel
˃ Transporteiwitten = vr transport andere moleculen bv. hemoglobine vr O2-transport
˃ Signaleringseiwitten = geven elektroch. Signalen dr
˃ Structurele eiwitten = dragen bij a/d structuur bv. celmembrn.
˃ hoofdbestanddeel v. spieren nl. myosine & actine
o eiwitten = polymeren v. AZ’n

,4.2 Primaire structuur
a) Aminozuren
o 20 standaard AZ’n
˃ Gecodeerd dr DNA (genen)
˃ Tijdens eiwitsynthese w opgenomen in eiwitten

˃ Basis AZ’n
⬧ = α-AZ’n → Aminogr. op α-koolstof zit
× α-koolstof = koolstof naast carboxylgr.
× α-koolstof → H-atoom & R-gr. geboden
⬧ ≠ tss AZ’n = bepaalde dr ≠ in R-groep

˃ Alle AZ’n = α-AZ’n
⬧ Primaire aminofunctie & carboxylgr. op 1-zelfde α-koolstof.
o Uitzondering
˃ Proline = secindair AZ
⬧ Aminofunctie = m/e ander C-atoom verbonden
o β- & γ-AZ’n
˃ In levende organismen
˃ nt in eiwitten
o Opbouw AZ
˃ Primaire aminofuctie nl. -NH2
˃ Carboxylgroep nl. -COOH
˃ Variabele R-groep
˃ H-atoom
o 20 AZ’n → 20 ≠ R-groepen
˃ ≠ CH. gr’n & eigenschappen
˃ Diversiteit in monomeren → grote variatie in structuur, eigenschappen v/d polymeren
⬧ Polariteit
⬧ Hydrofobiciteit
⬧ Lading
o Indeling o.b.v. CH; eigenschappen v/d R-gr.
˃ Alifatitsche zijketen; -CH3
˃ Hydroxy- of zwavelbevattende zijketen; -OH // -SH
˃ Aromatische AZ’n;
˃ Zure AZ’n & hun amides,
˃ Basische AZ’n
Structuur v. AZ’n
o R-groep
˃ Bep. AZ → ook eigenschappen
˃ Hydrofoob/apolair, polair of geladen
o Chirala AZ’n
˃ Asymmetrisch tetrahedraal α-koolstof -> 4 ≠ groepen gebonden
˃ L- of D-isomeer → spiegelbeelden
o Proteïnen → alleen L-AZ’n
˃ L-AZ’n = beter oplosbaar d. racemisch mengsel (v. D- & L-AZ’n -> vorming kristallen)

, o AZ’n in oplossing
˃ Neutrale pH -> dipolaire ionen/ zwitterion voor
⬧ Zwitterion
× NH2-gr. = geprotoneerd
× -COOH-gr. = gedeprotoneerd
o NH2-gr. & -COOH-gr. ku makkelijk ioniseren
˃ pH > pKa → basische pH
⬧ NH2-gr. = geprotoneerd
⬧ -COOH-gr. = nt gedissocieerd
˃ pH ↗
⬧ -COOH-gr gaat dissocieren → p+ afgeven
⬧ pKa -waarde rond 2
˃ pH ↗ ↗ → pH < pKa
⬧ NH2-gr. → p+ afgeven
⬧ pKa-waarde rond 9
o IEP = iso-elektrisch punt pI
˃ = pH m/e netto-lading 0

˃ AZ’n → nt geladen zijketen
⬧ pI = ½ (pK1 + pK2)
˃ AZ’n → zur, basische / ioniseerbare zijketen
⬧ pI = ½ (pK1 + pkR) // pI = ½ (pKR + pK2)

˃ ! vr oplosbaarheid v. AZ’n
× Zwitterion → lost goed op in H2O → zeker R-gr. = klein/hydrofiel
× Oplosbaarheid = kleiner → grote hydrofobe R-r.
⬧ Oplosbaarheid v. AZ’n = kleinst bij IEP → nettolading = 0 -> gn elektrostatische afstoting
⬧ Makkelijk kristalvorming bij IEP
⬧ AZ -→ laten uitkristalliseren => isoëletrische precipitatie
× pH opl’ng → pI brengen v. AZ
o AZ’n m/e alifatische zijketen
˃ R-gr. w uitgebreider & hydrofober
˃ Proline → secundaire-aminogr. → zijketen cov. gesloten m. α-aminogr.
⬧ Weinig rotatievrijheid
⬧ Ruimtelijk str. Beperken//beïnvloeden
⬧ Gelijke eigenschappen m. rest
˃ Glycine → kleinste & symmetrische AZ
˃ Grote zijketens → hydrofoob → liever samenklitten d. contact m. H2O
⬧ 3D-str. Gebaseerd op samenklitten v/d alifatische apolaire R-gr’n
⬧ = hydrofoob effect
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