Biochemie
College 1
Vrije energie
De vrije energie is een combinatie van de enthalpie (H, warmte inhoud) en de entropie (S, maat voor
de verdeling van energie over energetisch gelijkwaardige toestanden, alles gaat naar een staat met
de minste energie). De vrije energie verandering (ΔG) geeft aan of een reactie automatisch verloopt,
en dus welke kant de reactie oploopt. Enthalpie= H= warmte inhoud, entropie= S= energie verdeling
ΔG=ΔHsysteem - TΔSsysteem
Als ΔG<0 dan is ΔStotaal>0
Eiwitten
Eiwitten zijn opgebouwd uit 20 verschillende aminozuren. In eiwitten zitten alleen L aminozuren. Om
dit te bepalen geef je een waarde aan alle aminozuren en vervolgens kijk je welke kant het molecuul
op zou draaien. Als dit naar links is dan is het een L aminozuur, is het naar rechts dan is het een D
isomeer. Indeling aminozuren:
• Alifatisch: (Gly), Ala, Val, leu Ile, Met
• Cyclisch: Pro
• Sulfhydrylgroep: Cys
• Alifatische hydroxylgroep: Ser, Thr
• basische groep: His, Lys, Arg
• Carboxylgroepen: Asp, Glu
• Carboxamide: Asn, Gln
Apolair-hydrofoob
Polair-hydrofiel
Van primaire naar quartenaire structuur
Polypeptide ketens zijn flexibel, maar beperkt beweeglijk. De peptide binding is vlak en vermindert
het aantal mogelijke structuren.
Secondaire structuren
• Alfa helix, als de aminozuren in continu dezelfde volgorde voorkomen is het een alfa-helix
• Bèta sheet, als er continu dezelfde lading volgorde voorkomt is het een betasheet
• Bèta turn en loop
Tertiaire structuur
Turns en loops liggen bijna altijd aan de oppervlakte van een eiwit en verzorgen vaak het contact met
andere eiwitten.
Quarternaire structuur
Meerdere subunits vormen samen een eiwit. hebben.
Fosforylering
Fosforylering zorgt voor een veranderde activiteit. Ongefosforyleerd eiwit kinase is inactief, maar het
gefosforyleerd eiwit kinase is wel actief.
, Voedselpiramide
De eerste en tweede hoofdwet gelden voor alle biochemische reacties. Er is grote genetische
variatie. De opname omzetting en afstelling van het metabolisme.
VANAF HIER BEGINT DE TENTAMENSTOF, dit hierboven is voorkennis
Enzymen
Samenvatting
Enzymen zijn sterke en specifieke katalysatoren en komen onveranderd uit de reactie. Vrije energie is
een nuttige thermodynamische functie voor het begrijpen van enzym gekatalyseerde reacties.
Enzymen versnellen reacties door de formatie van de transitie staat te faciliteren. Het Michaelis-
Menten model is voor de kinetische eigenschappen van vele enzymen. Enzymen kunnen worden
geïnhibeerd door specifieke moleculen. Enzymen komen onveranderd uit de reactie en versnellen de
formatie van de transitie staat.
Enzymen zijn specifieke katalysatoren
Proteolytische enzymen zijn specifiek voor een reactie, maar niet specifiek voor het substraat.
Proteolytische enzymen kunnen relatief onspecifiek zijn of juist heel erg specifiek. Trypsine en
trombine zijn allebei proteasen. Trypsine heeft als functie de afbraak van gegeten eiwitten. Trombine
werkt alleen op één eiwit: fibrinogeen. Trombine zet fibrinogeen om in fibrine en fibrine
polymeriseert en vormt bloed propjes. Proteolytische enzymen zijn wel specifiek voor de reactie,
maar niet specifiek voor het substraat. Ze kunnen heel specifiek zijn (maar 1 reactie faciliteren) of
totaal niet specifiek (verschillende dezelfde typen reacties faciliteren).
Enzymen zijn sterke katalysatoren
Een reactie die zonder enzym optreedt, wordt ook gekatalyseerd door een enzym.
Koolzuuranhydrase is één van de snelste enzymen die bekend is. Eén enzym molecuul kan 106
moleculen CO2 per seconde. Als het niet gekatalyseerd wordt, worden er maar 0,13 moleculen per
seconde.
Cofactoren
Een apoenzym en een cofactor samen worden een holoenzym
genoemd .Veel enzymen hebben een cofactor nodig om actief te
kunnen zijn. Cofactoren zijn kleine organische moleculen die co-
enzymen worden genoemd. Als co-enzymen strak gebonden zijn,
worden ze een prosthetische groep genoemd. Als de co-enzymen
alleen zijn gebonden tijdens de katalyse worden ze cosubstraten
genoemd. Metalen als zink en nikkel zijn strak gebonden. Apoenzym
+ cofactor= holoenzym. Strak gebonden coenzym= prosthetische
groep (metalen), alleen tijdens katalyse gebonden= cosubstraat.
College 1
Vrije energie
De vrije energie is een combinatie van de enthalpie (H, warmte inhoud) en de entropie (S, maat voor
de verdeling van energie over energetisch gelijkwaardige toestanden, alles gaat naar een staat met
de minste energie). De vrije energie verandering (ΔG) geeft aan of een reactie automatisch verloopt,
en dus welke kant de reactie oploopt. Enthalpie= H= warmte inhoud, entropie= S= energie verdeling
ΔG=ΔHsysteem - TΔSsysteem
Als ΔG<0 dan is ΔStotaal>0
Eiwitten
Eiwitten zijn opgebouwd uit 20 verschillende aminozuren. In eiwitten zitten alleen L aminozuren. Om
dit te bepalen geef je een waarde aan alle aminozuren en vervolgens kijk je welke kant het molecuul
op zou draaien. Als dit naar links is dan is het een L aminozuur, is het naar rechts dan is het een D
isomeer. Indeling aminozuren:
• Alifatisch: (Gly), Ala, Val, leu Ile, Met
• Cyclisch: Pro
• Sulfhydrylgroep: Cys
• Alifatische hydroxylgroep: Ser, Thr
• basische groep: His, Lys, Arg
• Carboxylgroepen: Asp, Glu
• Carboxamide: Asn, Gln
Apolair-hydrofoob
Polair-hydrofiel
Van primaire naar quartenaire structuur
Polypeptide ketens zijn flexibel, maar beperkt beweeglijk. De peptide binding is vlak en vermindert
het aantal mogelijke structuren.
Secondaire structuren
• Alfa helix, als de aminozuren in continu dezelfde volgorde voorkomen is het een alfa-helix
• Bèta sheet, als er continu dezelfde lading volgorde voorkomt is het een betasheet
• Bèta turn en loop
Tertiaire structuur
Turns en loops liggen bijna altijd aan de oppervlakte van een eiwit en verzorgen vaak het contact met
andere eiwitten.
Quarternaire structuur
Meerdere subunits vormen samen een eiwit. hebben.
Fosforylering
Fosforylering zorgt voor een veranderde activiteit. Ongefosforyleerd eiwit kinase is inactief, maar het
gefosforyleerd eiwit kinase is wel actief.
, Voedselpiramide
De eerste en tweede hoofdwet gelden voor alle biochemische reacties. Er is grote genetische
variatie. De opname omzetting en afstelling van het metabolisme.
VANAF HIER BEGINT DE TENTAMENSTOF, dit hierboven is voorkennis
Enzymen
Samenvatting
Enzymen zijn sterke en specifieke katalysatoren en komen onveranderd uit de reactie. Vrije energie is
een nuttige thermodynamische functie voor het begrijpen van enzym gekatalyseerde reacties.
Enzymen versnellen reacties door de formatie van de transitie staat te faciliteren. Het Michaelis-
Menten model is voor de kinetische eigenschappen van vele enzymen. Enzymen kunnen worden
geïnhibeerd door specifieke moleculen. Enzymen komen onveranderd uit de reactie en versnellen de
formatie van de transitie staat.
Enzymen zijn specifieke katalysatoren
Proteolytische enzymen zijn specifiek voor een reactie, maar niet specifiek voor het substraat.
Proteolytische enzymen kunnen relatief onspecifiek zijn of juist heel erg specifiek. Trypsine en
trombine zijn allebei proteasen. Trypsine heeft als functie de afbraak van gegeten eiwitten. Trombine
werkt alleen op één eiwit: fibrinogeen. Trombine zet fibrinogeen om in fibrine en fibrine
polymeriseert en vormt bloed propjes. Proteolytische enzymen zijn wel specifiek voor de reactie,
maar niet specifiek voor het substraat. Ze kunnen heel specifiek zijn (maar 1 reactie faciliteren) of
totaal niet specifiek (verschillende dezelfde typen reacties faciliteren).
Enzymen zijn sterke katalysatoren
Een reactie die zonder enzym optreedt, wordt ook gekatalyseerd door een enzym.
Koolzuuranhydrase is één van de snelste enzymen die bekend is. Eén enzym molecuul kan 106
moleculen CO2 per seconde. Als het niet gekatalyseerd wordt, worden er maar 0,13 moleculen per
seconde.
Cofactoren
Een apoenzym en een cofactor samen worden een holoenzym
genoemd .Veel enzymen hebben een cofactor nodig om actief te
kunnen zijn. Cofactoren zijn kleine organische moleculen die co-
enzymen worden genoemd. Als co-enzymen strak gebonden zijn,
worden ze een prosthetische groep genoemd. Als de co-enzymen
alleen zijn gebonden tijdens de katalyse worden ze cosubstraten
genoemd. Metalen als zink en nikkel zijn strak gebonden. Apoenzym
+ cofactor= holoenzym. Strak gebonden coenzym= prosthetische
groep (metalen), alleen tijdens katalyse gebonden= cosubstraat.
