13: EIWITTEN VAN HET LEVEN
§13.2 DE FUNCTIES VAN EIWITTEN
Functies eiwitten celniveau →
1. Opbouw cellen: ribosomen, chloroplasten en mitochondriën bestaan partieel uit
eiwitten of hebben eiwitten verantwoordelijk voor functies van organellen.
2. Transport stoffen celmembraan: membraaneiwitten vormen kanaaltjes.
3. Opvangen signalen door cel: receptoreiwitten in celmembraan. Zodra dan een
hormoon of neurotransmitter aan die receptor bindt, verandert er iets aan de cel en
daardoor celactiviteit.
Functies orgaanniveau →
1. Opbouw weefsels en organen: eiwitten vormen intercellulair een bestanddeel van
weefsels van orgaan. Bindweefsel bevat kenmerkende eiwitten voor stevigheid en
elasticiteit. Vormen basis voor botweefsel.
2. Dieren: insecten en spinnen gebruiken eiwitten voor cocons en webben voor
uitwendig skelet.
Functies systeemniveau →
1. Zenuwstelsel: spelen hoofdrol in functioneren zenuwstelsel, namelijk
neurotransmitters en -receptoren vaak eiwitten.
2. Spierwerking: samentrekking spieren door in elkaar schuiven van actine en myosine.
3. Stoffentransport: bijv. hemoglobine → bindt O2 en speelt rol bij opnemen
CO2.
4. Afweer: afweer lichaam tegen bacteriën en virussen hangt af van eiwitten. Sommige
eiwitten van ziekteverwekkers veroorzaken afweerreacties (gevormde antistoffen zijn
eiwitten).
5. Enzymwerking: katalyseren chemische reacties in cel en daarbuiten door enzymen
(eiwitten). Cel heeft ongeveer 3000 enzymen.
6. Hormonale werking: veel hormonen zijn eiwitten.
7. Bloedstolling: bij stolling bloed worden plasma-eiwitten gebruikt.
§13.3 AMINOZUREN
Eiwitten → bestaan uit keten aminozuren (maar twintig verschillende en komen
in 3 opzichten met elkaar overeen: hoofdketen met twee zijketens die aan de
kanten van de hoofdketen (C-atoom met restgroep) zitten. Zijketen 1:
carboxylgroep (COOH) en zijketen 2: aminogroep (NH2).
Aminozuur → heeft kenmerkende restgroep, met variatie van H tot
ringstructuren.
Peptidebinding → C van ene aminozuur aan N van volgende aminozuur.
§13.4 DE RUIMTELIJKE VORM VAN EIWITTEN
Als eiwit aangemaakt → vorming kluwen (kenmerkend voor functie). Structuur
wordt verstevigd door onderlinge chemische bindingen tussen bepaalde delen.
Ontrafeling geeft → primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur.
Primaire structuur → bepaald door aminozuurvolgorde in de keten. Vastgelegd in
genetische informatie chromosomen. Bij eiwitsynthese is er maar één juiste
plaats voor elk aminozuur.
Sikkelcelanemie → een aminozuur in de primaire structuur van hemoglobine
staat verkeerd. Door deze puntmutatie kristalliseert de hemoglobine, waardoor
§13.2 DE FUNCTIES VAN EIWITTEN
Functies eiwitten celniveau →
1. Opbouw cellen: ribosomen, chloroplasten en mitochondriën bestaan partieel uit
eiwitten of hebben eiwitten verantwoordelijk voor functies van organellen.
2. Transport stoffen celmembraan: membraaneiwitten vormen kanaaltjes.
3. Opvangen signalen door cel: receptoreiwitten in celmembraan. Zodra dan een
hormoon of neurotransmitter aan die receptor bindt, verandert er iets aan de cel en
daardoor celactiviteit.
Functies orgaanniveau →
1. Opbouw weefsels en organen: eiwitten vormen intercellulair een bestanddeel van
weefsels van orgaan. Bindweefsel bevat kenmerkende eiwitten voor stevigheid en
elasticiteit. Vormen basis voor botweefsel.
2. Dieren: insecten en spinnen gebruiken eiwitten voor cocons en webben voor
uitwendig skelet.
Functies systeemniveau →
1. Zenuwstelsel: spelen hoofdrol in functioneren zenuwstelsel, namelijk
neurotransmitters en -receptoren vaak eiwitten.
2. Spierwerking: samentrekking spieren door in elkaar schuiven van actine en myosine.
3. Stoffentransport: bijv. hemoglobine → bindt O2 en speelt rol bij opnemen
CO2.
4. Afweer: afweer lichaam tegen bacteriën en virussen hangt af van eiwitten. Sommige
eiwitten van ziekteverwekkers veroorzaken afweerreacties (gevormde antistoffen zijn
eiwitten).
5. Enzymwerking: katalyseren chemische reacties in cel en daarbuiten door enzymen
(eiwitten). Cel heeft ongeveer 3000 enzymen.
6. Hormonale werking: veel hormonen zijn eiwitten.
7. Bloedstolling: bij stolling bloed worden plasma-eiwitten gebruikt.
§13.3 AMINOZUREN
Eiwitten → bestaan uit keten aminozuren (maar twintig verschillende en komen
in 3 opzichten met elkaar overeen: hoofdketen met twee zijketens die aan de
kanten van de hoofdketen (C-atoom met restgroep) zitten. Zijketen 1:
carboxylgroep (COOH) en zijketen 2: aminogroep (NH2).
Aminozuur → heeft kenmerkende restgroep, met variatie van H tot
ringstructuren.
Peptidebinding → C van ene aminozuur aan N van volgende aminozuur.
§13.4 DE RUIMTELIJKE VORM VAN EIWITTEN
Als eiwit aangemaakt → vorming kluwen (kenmerkend voor functie). Structuur
wordt verstevigd door onderlinge chemische bindingen tussen bepaalde delen.
Ontrafeling geeft → primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur.
Primaire structuur → bepaald door aminozuurvolgorde in de keten. Vastgelegd in
genetische informatie chromosomen. Bij eiwitsynthese is er maar één juiste
plaats voor elk aminozuur.
Sikkelcelanemie → een aminozuur in de primaire structuur van hemoglobine
staat verkeerd. Door deze puntmutatie kristalliseert de hemoglobine, waardoor
