Biochemie
PowerPoint
Les 1
Meer dan 50% van de droge massa van de meeste cellen bestaat uit eiwitten. Eiwitten hebben een
grote variatie aan (ruimtelijke) structuur die een grote verscheidenheid in functies hebben. Er zijn
eiwitten die enzymactiviteit hebben en eiwitten zonder enzymactiviteit.
Bij zuivering worden cellen opengebroken en hoopt dat deze in oplossing gaan. In een mengsel wordt
gekeken welke eiwitten erin zitten. Als een eiwit geen enzymactiviteit heeft is het lastiger. Het eiwit
wat dan in het mengsel zit kan bepaald worden door middel van een ELISA of Westernblot. Bij een
enzym is het redelijk makkelijk, er wordt een enzymassay gedaan waarbij een substraat gedaan
wordt.
Een receptor eiwit is het lastigste, als het een onderdeel van het membraan is. Een deel is dan vet
oplosbaar en de meeste zuiveringstechnieken gaan uit van in water oplosbaar.
Eiwit functies
Enzymatische eiwitten; selectieve versnelling van chemische reacties.
Transport eiwitten; transport van substanties.
Opslag eiwitten; opslaan van aminozuren.
Defensieve eiwitten; bescherming tegen ziektes.
Hormonale eiwitten; coordinatie van activiteitien van een organisme.
Receptor eiwitten; reactie van cellen op chemische stimuli.
Contractiele en motorische eiwitten; beweging.
, Structurele eiwitten; ondersteuning/ support.
Eiwitten zijn (onvertakte) polymeren die gebouwd zijn uit een set van
20 aminozuren. De aminozuren zijn organische moleculen met een
carboxyl en amino groep. De aminozuren verschillen in de
eigenschappen door de verschillende zij-ketens de R (rest) groep.
Peptide = kort aminozuur polymeer.
2 aminozuren = dipeptide.
3 aminozuren = tripeptide.
12-20 aminozuren = oligopeptide.
Veel aminozuren = polypeptide.
Een eiwit bestaat uit 1 of meerdere polypeptiden.
De onderstaande structuurformules moeten herkent worden bij de toets.
Bij een polair aminozuur zit zuurstof of zwavel stof bij. Het zijn zuurstof negatieve elektronen. Deze
trekken hard aan gemeenschappelijke bindingen. De elektronen zitten vaker rond de kern van
zuurstof, dan rond de kern van koolstof. Deze zijn goed in water oplosbaar (hydrofiel). De negatief
geladen (zuur) en positief geladen (base). De hydrofobe zijn niet in water oplosbaar.
,De 20 fundamentele aminozuren
Essentiële (niet maken) Niet essentiële (maken)
Histidine Alanine
Isoleucine Arginine
Leucine Aspartic acid
Lysine Cysteine
Methionine Glutamic acid
Phenylalanine Glutamine
Threonine Glycine
Tryptophan Proline
Valine Serine
, Tyrosine
Asparagine
Selenocysteine
Aminozuren zijn te karakteriseren op:
- Synthese route
- Hydrofobiciteit
- Grootte
- Lading
- Voorkeur voor secondaire structuur
- Speciale kenmerken
o Cysteïne; vormen cysteïne bruggen. Het heeft een H groep (C-S-H). Als in de keten
ook nog ergens ander H zit, kan het geoxideerd worden waardoor je een zwavel brug
krijgt, een covalente binding. Bijvoorbeeld hormoon insuline.
o Proline; star/ helix turn
o Glycine; flexibel
PowerPoint
Les 1
Meer dan 50% van de droge massa van de meeste cellen bestaat uit eiwitten. Eiwitten hebben een
grote variatie aan (ruimtelijke) structuur die een grote verscheidenheid in functies hebben. Er zijn
eiwitten die enzymactiviteit hebben en eiwitten zonder enzymactiviteit.
Bij zuivering worden cellen opengebroken en hoopt dat deze in oplossing gaan. In een mengsel wordt
gekeken welke eiwitten erin zitten. Als een eiwit geen enzymactiviteit heeft is het lastiger. Het eiwit
wat dan in het mengsel zit kan bepaald worden door middel van een ELISA of Westernblot. Bij een
enzym is het redelijk makkelijk, er wordt een enzymassay gedaan waarbij een substraat gedaan
wordt.
Een receptor eiwit is het lastigste, als het een onderdeel van het membraan is. Een deel is dan vet
oplosbaar en de meeste zuiveringstechnieken gaan uit van in water oplosbaar.
Eiwit functies
Enzymatische eiwitten; selectieve versnelling van chemische reacties.
Transport eiwitten; transport van substanties.
Opslag eiwitten; opslaan van aminozuren.
Defensieve eiwitten; bescherming tegen ziektes.
Hormonale eiwitten; coordinatie van activiteitien van een organisme.
Receptor eiwitten; reactie van cellen op chemische stimuli.
Contractiele en motorische eiwitten; beweging.
, Structurele eiwitten; ondersteuning/ support.
Eiwitten zijn (onvertakte) polymeren die gebouwd zijn uit een set van
20 aminozuren. De aminozuren zijn organische moleculen met een
carboxyl en amino groep. De aminozuren verschillen in de
eigenschappen door de verschillende zij-ketens de R (rest) groep.
Peptide = kort aminozuur polymeer.
2 aminozuren = dipeptide.
3 aminozuren = tripeptide.
12-20 aminozuren = oligopeptide.
Veel aminozuren = polypeptide.
Een eiwit bestaat uit 1 of meerdere polypeptiden.
De onderstaande structuurformules moeten herkent worden bij de toets.
Bij een polair aminozuur zit zuurstof of zwavel stof bij. Het zijn zuurstof negatieve elektronen. Deze
trekken hard aan gemeenschappelijke bindingen. De elektronen zitten vaker rond de kern van
zuurstof, dan rond de kern van koolstof. Deze zijn goed in water oplosbaar (hydrofiel). De negatief
geladen (zuur) en positief geladen (base). De hydrofobe zijn niet in water oplosbaar.
,De 20 fundamentele aminozuren
Essentiële (niet maken) Niet essentiële (maken)
Histidine Alanine
Isoleucine Arginine
Leucine Aspartic acid
Lysine Cysteine
Methionine Glutamic acid
Phenylalanine Glutamine
Threonine Glycine
Tryptophan Proline
Valine Serine
, Tyrosine
Asparagine
Selenocysteine
Aminozuren zijn te karakteriseren op:
- Synthese route
- Hydrofobiciteit
- Grootte
- Lading
- Voorkeur voor secondaire structuur
- Speciale kenmerken
o Cysteïne; vormen cysteïne bruggen. Het heeft een H groep (C-S-H). Als in de keten
ook nog ergens ander H zit, kan het geoxideerd worden waardoor je een zwavel brug
krijgt, een covalente binding. Bijvoorbeeld hormoon insuline.
o Proline; star/ helix turn
o Glycine; flexibel
