Enzyme enden immer auf die Endung -ase.
Struktur der Proteine
1
Primärstruktur:
• Reihenfolge der Aminosäuren in der Polypeptidkette
• Reihenfolge der Aminosäuren ist auf der DNA genetisch festgelegt
• Reihenfolge = Eigenschaft
Sekundärstruktur:
• Au altung in Faltblatt- oder Helixstrukturen
• Wassersto brückenbindungen zwischen nahe benachbarten Aminosäuren
Tertiärstruktur:
• weitere Au altung der Polypeptidkette durch van der Waals-Kräfte, Disul dbrücken und starke
ionische Wechselwirkungen zwischen weiter voneinander entfernten Aminosäuren
• ist durch Primärstruktur vorgegeben → immer identische räumliche Strukturen
• aktives Zentrum (bestimmt Eigenschaft/Funktion)
Quartärstruktur:
• besteht aus Polypeptidketten als Untereinheiten eines Komplexes
• Bsp.: Hämoglobin
, Funktion von verschiedenen Proteinen
• Enzyme → Steuerung des Sto wechsels
• Hormone → Informations- / Signalvermittlung
• Membranrezeptoren → Informationsaufnahme
• Hämoglobin → Sauersto transport
• Antikörper → Bekämpfung von Krankheitserregern
• Gerüststo → für Zellen und Gewebe
• Bewegung → (Muskelfasern, Spindelapparat)
Denaturierung
• Änderung der Tertiärstruktur (auch Sekundär- und Quartärstruktur)
→ Funktionsverlust (irreversibel)
• Ursachen:
◦pH-Wert-Änderung
◦zu hohe Temperatur
◦organische Lösungsmittel
◦Salze
→ z. B. lösen der Wassersto brückenbindungen
Der Enzymmechanismus
• Enzyme sind Biokatalysatoren → beschleunigen Sto wechselprozesse und setzen die
Aktivierungsenergie durch Wechselwirkungen mit dem Substrat herab
Stärke Substrat
n
aktivesZentrum
Enzym Enzym Substrat Komplex
i
Glucose
Pray I
Enzym ProduktKomplex
ff
Struktur der Proteine
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Primärstruktur:
• Reihenfolge der Aminosäuren in der Polypeptidkette
• Reihenfolge der Aminosäuren ist auf der DNA genetisch festgelegt
• Reihenfolge = Eigenschaft
Sekundärstruktur:
• Au altung in Faltblatt- oder Helixstrukturen
• Wassersto brückenbindungen zwischen nahe benachbarten Aminosäuren
Tertiärstruktur:
• weitere Au altung der Polypeptidkette durch van der Waals-Kräfte, Disul dbrücken und starke
ionische Wechselwirkungen zwischen weiter voneinander entfernten Aminosäuren
• ist durch Primärstruktur vorgegeben → immer identische räumliche Strukturen
• aktives Zentrum (bestimmt Eigenschaft/Funktion)
Quartärstruktur:
• besteht aus Polypeptidketten als Untereinheiten eines Komplexes
• Bsp.: Hämoglobin
, Funktion von verschiedenen Proteinen
• Enzyme → Steuerung des Sto wechsels
• Hormone → Informations- / Signalvermittlung
• Membranrezeptoren → Informationsaufnahme
• Hämoglobin → Sauersto transport
• Antikörper → Bekämpfung von Krankheitserregern
• Gerüststo → für Zellen und Gewebe
• Bewegung → (Muskelfasern, Spindelapparat)
Denaturierung
• Änderung der Tertiärstruktur (auch Sekundär- und Quartärstruktur)
→ Funktionsverlust (irreversibel)
• Ursachen:
◦pH-Wert-Änderung
◦zu hohe Temperatur
◦organische Lösungsmittel
◦Salze
→ z. B. lösen der Wassersto brückenbindungen
Der Enzymmechanismus
• Enzyme sind Biokatalysatoren → beschleunigen Sto wechselprozesse und setzen die
Aktivierungsenergie durch Wechselwirkungen mit dem Substrat herab
Stärke Substrat
n
aktivesZentrum
Enzym Enzym Substrat Komplex
i
Glucose
Pray I
Enzym ProduktKomplex
ff
