H20 Eiwit
Biologie 20.1: Van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
Afwerking polypeptideketen
Het eerste stukje polypeptide (adreslabel) bindt aan een signaalherkenningsmolecuul (SMH) →
tijdelijke stop translatie. Het SHM hecht aan het ER, waardoor het ribosoom ook hecht het ER.
Het ribosoom komt daarbij precies boven een eiwitpoort in het ER, die open gaat.
Energierijk GTP hecht aan de SHM-receptor. GTP splitst in GDP en Pi en het SHM komt los van
de receptor. Een enzym verwijdert het signaalpeptide van de polypeptideketen.
De translatie gaat verder, waarbij de groeiende polypeptideketen binnen het ER terechtkomt.
Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingsfactor aan het mRNA →
polypeptideketen los. De ribosoomreceptor laat het ribosoom los en de eiwitpoort sluit.
In het gladde ER wordt de polypeptideketen omgezet naar een eiwit → structuur/toevoegingen.
Het ER-membraan vormt transportblaasjes die de eiwitten naar het Golgi-systeem vervoeren.
Bewerking in het Golgi-systeem
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Enzymen voegen fosfaatgroepen toe,
wijzigen de toegevoegde suikers en koppelen eventueel meerdere polypeptideketens tot één
eiwit. De eiwitten worden gesorteerd en verpakt in blaasjes.
Sommige blaasjes kunnen hun inhoud afgeven d.m.v. exocytose. De blaasjes kunnen ook gaan
dienen als lysosomen of membraaneiwitten (eiwitpoorten, receptoreiwitten).
Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur.
Primaire structuur: bepaald door type aminozuur en de aminozuurvolgorde.
Secundaire structuur: α-helices en β-platen → NH-bindingen en C=O-bindingen.
Tertiaire structuur: 3D → bindingen tussen restgroepen (H/S-bruggen, vanderwaals).
Quaternaire structuur: groot eiwit (hemoglobine).
Denaturatie van eiwitten
Denaturatie = het verlies van de oorspronkelijke ruimtelijke structuur. Voorbeeld: bij verhitten
gaan H-bruggen stuk en worden er nieuwe H-bruggen gevormd tussen andere aminozuren.
, H20 Eiwit
Biologie 20.2: Functies van eiwitten
Eiwitten en de ziekte van Alzheimer
In een hersenscan (valide test) van een Alzheimerpatiënt zie je tangles en plaques.
Ze verstoren de hersenwerking. Ook krimpen de hersenen.
Plaques = eiwitophopingen. Bij afbraak van verouderd APP ontstaan eiwitten die
samenklonteren. De ontstekingsreacties activeren het afweersysteem, die schade
veroorzaakt aan de hersencellen.
Tangles = eiwitkluwens. Tau-eiwitten blijken onoplosbaar en klonteren samen.
Normale tau-eiwitten houden het cytoskelet in stand.
Het cytoskelet van de hersenen bestaat uit microtubuli: kleine holle buisjes.
Motoreiwitten vervoeren voedingsstoffen en organellen. Motoreiwitten hebben twee ‘voeten’.
Motoreiwitten verplaatsing zich a.d.h.v. onderstaand proces → gebaseerd op lading.
1. Voet 1 bindt aan een microtubulus: laat ADP los en bindt ATP;
2. ATP splitst in ADP en Pi → Pi verlaat het motoreiwit;
3. Voet 1 laat los en voet 2 bindt aan een microtubulus;
4. Voet 2 laat ADP los en bindt meteen ATP.
5. Voet 2 laat los en voet 1 bindt opnieuw aan een microtubulus.
Het cytoskelet verandert voortdurend van vorm, doordat eiwitdraden worden opgebouwd en
afgebroken. Alzheimerpatiënten kunnen de tau-eiwitten uit de tangles geen microtubuli meer
vormen → hersencellen sterven af.
Biologie 20.1: Van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
Afwerking polypeptideketen
Het eerste stukje polypeptide (adreslabel) bindt aan een signaalherkenningsmolecuul (SMH) →
tijdelijke stop translatie. Het SHM hecht aan het ER, waardoor het ribosoom ook hecht het ER.
Het ribosoom komt daarbij precies boven een eiwitpoort in het ER, die open gaat.
Energierijk GTP hecht aan de SHM-receptor. GTP splitst in GDP en Pi en het SHM komt los van
de receptor. Een enzym verwijdert het signaalpeptide van de polypeptideketen.
De translatie gaat verder, waarbij de groeiende polypeptideketen binnen het ER terechtkomt.
Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingsfactor aan het mRNA →
polypeptideketen los. De ribosoomreceptor laat het ribosoom los en de eiwitpoort sluit.
In het gladde ER wordt de polypeptideketen omgezet naar een eiwit → structuur/toevoegingen.
Het ER-membraan vormt transportblaasjes die de eiwitten naar het Golgi-systeem vervoeren.
Bewerking in het Golgi-systeem
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Enzymen voegen fosfaatgroepen toe,
wijzigen de toegevoegde suikers en koppelen eventueel meerdere polypeptideketens tot één
eiwit. De eiwitten worden gesorteerd en verpakt in blaasjes.
Sommige blaasjes kunnen hun inhoud afgeven d.m.v. exocytose. De blaasjes kunnen ook gaan
dienen als lysosomen of membraaneiwitten (eiwitpoorten, receptoreiwitten).
Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur.
Primaire structuur: bepaald door type aminozuur en de aminozuurvolgorde.
Secundaire structuur: α-helices en β-platen → NH-bindingen en C=O-bindingen.
Tertiaire structuur: 3D → bindingen tussen restgroepen (H/S-bruggen, vanderwaals).
Quaternaire structuur: groot eiwit (hemoglobine).
Denaturatie van eiwitten
Denaturatie = het verlies van de oorspronkelijke ruimtelijke structuur. Voorbeeld: bij verhitten
gaan H-bruggen stuk en worden er nieuwe H-bruggen gevormd tussen andere aminozuren.
, H20 Eiwit
Biologie 20.2: Functies van eiwitten
Eiwitten en de ziekte van Alzheimer
In een hersenscan (valide test) van een Alzheimerpatiënt zie je tangles en plaques.
Ze verstoren de hersenwerking. Ook krimpen de hersenen.
Plaques = eiwitophopingen. Bij afbraak van verouderd APP ontstaan eiwitten die
samenklonteren. De ontstekingsreacties activeren het afweersysteem, die schade
veroorzaakt aan de hersencellen.
Tangles = eiwitkluwens. Tau-eiwitten blijken onoplosbaar en klonteren samen.
Normale tau-eiwitten houden het cytoskelet in stand.
Het cytoskelet van de hersenen bestaat uit microtubuli: kleine holle buisjes.
Motoreiwitten vervoeren voedingsstoffen en organellen. Motoreiwitten hebben twee ‘voeten’.
Motoreiwitten verplaatsing zich a.d.h.v. onderstaand proces → gebaseerd op lading.
1. Voet 1 bindt aan een microtubulus: laat ADP los en bindt ATP;
2. ATP splitst in ADP en Pi → Pi verlaat het motoreiwit;
3. Voet 1 laat los en voet 2 bindt aan een microtubulus;
4. Voet 2 laat ADP los en bindt meteen ATP.
5. Voet 2 laat los en voet 1 bindt opnieuw aan een microtubulus.
Het cytoskelet verandert voortdurend van vorm, doordat eiwitdraden worden opgebouwd en
afgebroken. Alzheimerpatiënten kunnen de tau-eiwitten uit de tangles geen microtubuli meer
vormen → hersencellen sterven af.
