Samenvatting Biochemische en Fysische
processen
Deel 1 Aminozuren en eiwitten
De belangrijkste bouwstenen in de cel zijn aminozuren. De daaruit opgebouwde
peptiden en eiwitten zin de belangrijkste moleculen voor het functioneren van de
cel. Vrije aminozuren zijn onder meer van belang bij de metabole processen en
als neurotransmitter in hersenweefsel. Uit aminozuren kunnen diverse zeer
belangrijke harmonen en neurotransmitters worden verkregen. Polymeren van
aminozuren(polypeptiden) spelen een zeer belangrijke fysiologische rol als
signaalmolecuul. Eiwitten(polypeptiden) vormen kwantitatief het belangrijkste
bestanddeel van het hele lichaam. Elk celtype heeft zijn eigen karakteristieke
pakket van eiwitten. Eiwitten katalyseren (metabole)reacties.
Basis structuur van aminozuur
Het aminozuur proline is het enige aminozuur dat niet deze vaste basisvorm
heeft. Het is eigenlijk een iminozuur. Glycine is het enige aminozuur dat geen
asymmetrisch koolstofatoom bevat (dus hebben twee
(spiegelbeeld)isomeren=enantiomeren, die optisch actief zijn en polariserend
licht kunnen draaien). Je hebt linker en rechter configuraties van aminozuren.
Aminozuren in eiwitten hebben alleen de l-configuratie.
De zijgroep van het aminozuur bepaalt de eigenschappen. Aminozuren worden
ook ingedeeld op basis van hun zijgroep.
De soorten aminozuren
Alifatische aminozuren: Alanine, valine en leucine, isoleucine, waarnaar wordt
verwezen als alifatische(verbindingen afgeleid van methaan) aminozuren hebben
verzadigde koolwaterstoffen als zijketens. Glycine is ook in deze groep
opgenomen. Ze zijn allemaal hydrofoob.
Aromatische aminozuren: Fenylalanine, tyrosine en tryptofaan hebben
aromatische zijketens. De apolaire alifatische en aromatische aminozuren zijn
normaal begraven in de kern van het eiwit en zijn betrokken bij de hydrofobe
,interactie met elkaar. De aromatische aminozuren zijn verantwoordelijk voor de
ultraviolet absorptie van de meeste proteïnen, die absorptie maxima ∼280 nm
hebben. De molaire absorptie coëfficiënt van een eiwit is nuttig bij het bepalen
van de concentratie van een eiwit in een oplossing, op basis van
spectrofotometrie.
Neutrale polaire aminozuren: Ze bevatten een amino of hydroxyl(-OH) kant.
Serine en theorine hebben hydroxyl keten en asparagine en glutamine een
aminoketen. Ze zijn hydrofiel.
Acidic aminozuren: Asparatic an glutamine zijn zure aminozuren en bevatten
een carbonzuren. Ze zijn geïoniseerd op pH 7,0 en, dientengevolge, negatieve
ladingen dragen op hun β en γ carboxyl groepen.
Basic aminozuren: Histidine, lysine en arginine zijn basische aminozuren.
Zijketens zijn positief geladen.
Cysteïne is een aminozuur met een vrije SH groep. Als je twee van deze
aminozuren aan elkaar maakt ontstaat er een zwavelbrug(=covalente
,band/atoombinding). Deze binding is heel sterk en is vooraal voor belang voor de
vorm van eiwit. De disulfide brug kan worden verbroken door reducerende
groepen (met SH) in de omgekeerde reactie.
Reactie:
Polair of apolair:
Fosforylering:
Fosforylering is het koppelen van een fosfaatgroep aan/op een –OH groep. Dit kan
bij tyrosine serine en threonine. Met fosforylering kan enzym in actieve of
inactieve toestand worden gebracht.
Soorten structuren van eiwitten:
Primaire structuur: De primaire structuur van eiwitten wordt bepaald door de
volgorde van de aminozuren. De aminozuren zitten aan elkaar d.m.v. een peptide
binding. Wanneer zo’n peptidebinding ontstaat komt er water vrij. Het aminozuur
residu met een vrije amino groep aan het ene uiteinde van de peptide, Asp, heet
het N-terminaal aminozuur (amino terminus), het residu met een carboxylgroep
aan de andere kant, Leu, de C-terminal (carboxyl eindhalte) wordt genoemd.
Gehalte van polariteit door peptides: De aminozuursamenstelling van een
peptide keten heeft een diepgaand effect op de fysische en chemische
eigenschappen. Eiwitten die rijk is aan alifatische of aromatische amino groepen
zijn relatief slecht in water oplosbaar en zullen waarschijnlijk worden
aangetroffen in celmembranen ( aan opp. van eiwit aminozuren met hydrofiele
groep aan de binnenkant aminozuren met hydrofobe groep). Aminozuren met
zure zijketen (Glu, Asp) of basische (Lys, zijn, Arg) groepen zullen lading en
buffercapaciteit verlenen aan het eiwit. De balans tussen zuur en basische
zijketens in een eiwit bepaalt zijn elektrisch punt (pI) en netto lading in oplossing.
, Secundaire structuur: Deze structuur wordt bepaald door de vorming van
waterstofbruggen. De waterstofbrug wordt gevormd door O van carbonyl en de
H van amide. Je hebt twee soorten α-helix en β-pleated sheet:
- α-helix: De α-helix is een staaf-achtige structuur met de peptide ketting
strak opgerolde en de zijketens van aminozuurresidu's uitbreiden naar
buiten van de as van de spiraal. Elke amide carbonylgroep is verbonden
met de waterstof amide van een peptide band.
- β-pleated sheet: Als de H-obligaties worden gevormd tussen peptide
obligaties in verschillende ketens, worden de ketens gekleed parallel of
antiparallel met elkaar in wat wordt genoemd een β-geplooid blad. Het
blad β-geplooid is een uitgebreide structuur in tegenstelling tot de
opgerolde α-helix. Het is omdat de koolstof-koolstof (C-C) obligatiesniet
bestaan in een vlakke configuratie. Een β-turn is een polypetide van
richting verandert. Gly en Pro komen hier vaak in voor.
Tertiaire structuur: Dit is het gevolg van het gevolg van het vouwen van de
keten. Je moet hierbij denken aan sulfide bruggen die ontstaan, zoutbruggen: + -.
(ook waterstofbruggen in dezelfde peptideketen).
Quaternaire structuur: Is de structuur die ontstaat doordat meerdere eiwitten
aan elkaar gaan zitten. Dus verbinding tussen twee verschillende peptideketens.
Insuline:
Creutzfeldt-Jakob: Deze ziekte ontstaat doordat het eiwit een verkeerde
structuur heeft. Deze wordt veroorzaakt doordat de α in β veranderen: PrPC
wordt PrPSc.
Glutathion is een abnormale peptide, omdat COOH groep van de restgroep heeft
gereageerd om peptide binding te maken i.p.v. de COOH van de basis.
Ionisatie en PH:
De vergelijking van Henderson-Hasselbalch: pH = pKa + log [CH3COO- ]
[CH3COOH]
Het ISO elektrisch punt is als het niet geladen is.
Buffer: Buffers zijn oplossingen die zo weinig mogelijk een verandering in [H +],
d.w.z. pH, op toevoeging van zuur of base. Een bufferoplossing, met een zwak
zuur of zwakke base en een counter-ion heeft maximale buffercapaciteit op haar
processen
Deel 1 Aminozuren en eiwitten
De belangrijkste bouwstenen in de cel zijn aminozuren. De daaruit opgebouwde
peptiden en eiwitten zin de belangrijkste moleculen voor het functioneren van de
cel. Vrije aminozuren zijn onder meer van belang bij de metabole processen en
als neurotransmitter in hersenweefsel. Uit aminozuren kunnen diverse zeer
belangrijke harmonen en neurotransmitters worden verkregen. Polymeren van
aminozuren(polypeptiden) spelen een zeer belangrijke fysiologische rol als
signaalmolecuul. Eiwitten(polypeptiden) vormen kwantitatief het belangrijkste
bestanddeel van het hele lichaam. Elk celtype heeft zijn eigen karakteristieke
pakket van eiwitten. Eiwitten katalyseren (metabole)reacties.
Basis structuur van aminozuur
Het aminozuur proline is het enige aminozuur dat niet deze vaste basisvorm
heeft. Het is eigenlijk een iminozuur. Glycine is het enige aminozuur dat geen
asymmetrisch koolstofatoom bevat (dus hebben twee
(spiegelbeeld)isomeren=enantiomeren, die optisch actief zijn en polariserend
licht kunnen draaien). Je hebt linker en rechter configuraties van aminozuren.
Aminozuren in eiwitten hebben alleen de l-configuratie.
De zijgroep van het aminozuur bepaalt de eigenschappen. Aminozuren worden
ook ingedeeld op basis van hun zijgroep.
De soorten aminozuren
Alifatische aminozuren: Alanine, valine en leucine, isoleucine, waarnaar wordt
verwezen als alifatische(verbindingen afgeleid van methaan) aminozuren hebben
verzadigde koolwaterstoffen als zijketens. Glycine is ook in deze groep
opgenomen. Ze zijn allemaal hydrofoob.
Aromatische aminozuren: Fenylalanine, tyrosine en tryptofaan hebben
aromatische zijketens. De apolaire alifatische en aromatische aminozuren zijn
normaal begraven in de kern van het eiwit en zijn betrokken bij de hydrofobe
,interactie met elkaar. De aromatische aminozuren zijn verantwoordelijk voor de
ultraviolet absorptie van de meeste proteïnen, die absorptie maxima ∼280 nm
hebben. De molaire absorptie coëfficiënt van een eiwit is nuttig bij het bepalen
van de concentratie van een eiwit in een oplossing, op basis van
spectrofotometrie.
Neutrale polaire aminozuren: Ze bevatten een amino of hydroxyl(-OH) kant.
Serine en theorine hebben hydroxyl keten en asparagine en glutamine een
aminoketen. Ze zijn hydrofiel.
Acidic aminozuren: Asparatic an glutamine zijn zure aminozuren en bevatten
een carbonzuren. Ze zijn geïoniseerd op pH 7,0 en, dientengevolge, negatieve
ladingen dragen op hun β en γ carboxyl groepen.
Basic aminozuren: Histidine, lysine en arginine zijn basische aminozuren.
Zijketens zijn positief geladen.
Cysteïne is een aminozuur met een vrije SH groep. Als je twee van deze
aminozuren aan elkaar maakt ontstaat er een zwavelbrug(=covalente
,band/atoombinding). Deze binding is heel sterk en is vooraal voor belang voor de
vorm van eiwit. De disulfide brug kan worden verbroken door reducerende
groepen (met SH) in de omgekeerde reactie.
Reactie:
Polair of apolair:
Fosforylering:
Fosforylering is het koppelen van een fosfaatgroep aan/op een –OH groep. Dit kan
bij tyrosine serine en threonine. Met fosforylering kan enzym in actieve of
inactieve toestand worden gebracht.
Soorten structuren van eiwitten:
Primaire structuur: De primaire structuur van eiwitten wordt bepaald door de
volgorde van de aminozuren. De aminozuren zitten aan elkaar d.m.v. een peptide
binding. Wanneer zo’n peptidebinding ontstaat komt er water vrij. Het aminozuur
residu met een vrije amino groep aan het ene uiteinde van de peptide, Asp, heet
het N-terminaal aminozuur (amino terminus), het residu met een carboxylgroep
aan de andere kant, Leu, de C-terminal (carboxyl eindhalte) wordt genoemd.
Gehalte van polariteit door peptides: De aminozuursamenstelling van een
peptide keten heeft een diepgaand effect op de fysische en chemische
eigenschappen. Eiwitten die rijk is aan alifatische of aromatische amino groepen
zijn relatief slecht in water oplosbaar en zullen waarschijnlijk worden
aangetroffen in celmembranen ( aan opp. van eiwit aminozuren met hydrofiele
groep aan de binnenkant aminozuren met hydrofobe groep). Aminozuren met
zure zijketen (Glu, Asp) of basische (Lys, zijn, Arg) groepen zullen lading en
buffercapaciteit verlenen aan het eiwit. De balans tussen zuur en basische
zijketens in een eiwit bepaalt zijn elektrisch punt (pI) en netto lading in oplossing.
, Secundaire structuur: Deze structuur wordt bepaald door de vorming van
waterstofbruggen. De waterstofbrug wordt gevormd door O van carbonyl en de
H van amide. Je hebt twee soorten α-helix en β-pleated sheet:
- α-helix: De α-helix is een staaf-achtige structuur met de peptide ketting
strak opgerolde en de zijketens van aminozuurresidu's uitbreiden naar
buiten van de as van de spiraal. Elke amide carbonylgroep is verbonden
met de waterstof amide van een peptide band.
- β-pleated sheet: Als de H-obligaties worden gevormd tussen peptide
obligaties in verschillende ketens, worden de ketens gekleed parallel of
antiparallel met elkaar in wat wordt genoemd een β-geplooid blad. Het
blad β-geplooid is een uitgebreide structuur in tegenstelling tot de
opgerolde α-helix. Het is omdat de koolstof-koolstof (C-C) obligatiesniet
bestaan in een vlakke configuratie. Een β-turn is een polypetide van
richting verandert. Gly en Pro komen hier vaak in voor.
Tertiaire structuur: Dit is het gevolg van het gevolg van het vouwen van de
keten. Je moet hierbij denken aan sulfide bruggen die ontstaan, zoutbruggen: + -.
(ook waterstofbruggen in dezelfde peptideketen).
Quaternaire structuur: Is de structuur die ontstaat doordat meerdere eiwitten
aan elkaar gaan zitten. Dus verbinding tussen twee verschillende peptideketens.
Insuline:
Creutzfeldt-Jakob: Deze ziekte ontstaat doordat het eiwit een verkeerde
structuur heeft. Deze wordt veroorzaakt doordat de α in β veranderen: PrPC
wordt PrPSc.
Glutathion is een abnormale peptide, omdat COOH groep van de restgroep heeft
gereageerd om peptide binding te maken i.p.v. de COOH van de basis.
Ionisatie en PH:
De vergelijking van Henderson-Hasselbalch: pH = pKa + log [CH3COO- ]
[CH3COOH]
Het ISO elektrisch punt is als het niet geladen is.
Buffer: Buffers zijn oplossingen die zo weinig mogelijk een verandering in [H +],
d.w.z. pH, op toevoeging van zuur of base. Een bufferoplossing, met een zwak
zuur of zwakke base en een counter-ion heeft maximale buffercapaciteit op haar
