Gezonde en zieke cellen 1 (2020/2021): Werkgroep 1
De biologische activiteit van eiwitten wordt bepaald door de aminozuur volgorde van dit eiwit. Dit is
omdat deze primaire structuur de secundaire, tertiaire en mogelijke quaternaire structuren bepaald
van het eiwit. Alle aminozuren hebben hun eigen karakteristieken (polair, geladen etc.) die de
interacties onderling gaan bepalen. De vouwing van het eiwit is namelijk afhankelijk van de non-
covalente bindingen die er gevormd kunnen worden. Zo kan de vorm van het eiwit, gemaakt door de
zijketens van aminozuren, de biologische activiteit bepalen (denk bijvoorbeeld aan bindingsplaatsen).
Callogeen werkt in het lichaam als een structureel eiwit. Het is namelijk een fibrous extracellulair
eiwit. Het bestaat uit 3 lange peptide ketens die om elkaar draaien. De covalente binding van deze
eiwitten aan elkaar maakt het een heel erg stevige matrix die zich buiten de cel becindt en structuur
levert zodat weefsel bij elkaar blijven. Het is hydrofoob aan de binnenkant en hydrofiel aan de
buitenkant. Elke 3e aminozuur positie in callogeen is een glycine.
Hemoglobine is een complex van twee alfa-globine en twee beta-globine eiwitten die samen met 4
non-covalent gebonden heemgroepen (niet-eiwit) verbonden staan. In het midden van elke
heemgroep is er een ijzer atoom gebonden. De heemgroep met het gebonden ijzer maakt dat bloed
een rode kleur heeft. Het heem in hemoglobine zorgt ervoor dat zuurstof kan worden opgenomen in
de longen en kan worden vervoerd naar weefsel in het lichaam. Het bindt met opgelost zuurstofgas
door het ijzeratoom in de heemgroep.
, Lysozymen werken als een natuurlijk antibiotica in speeksel, tranen en andere secreties en is een
enzym dat substraat kan knippen. Ze knippen de polysaccharide binden in het celmembraan van de
bacterien, waardoor ze dood gaan (ontploft). Dit proces ontstaat door een hydrolysis; Het toevoegen
van een water molecuul tussen de aanliggende celmembranen zorgt ervoor dat de binding breekt.
Dit is een energetisch gunstige actie omdat de toestand na de actie minder energie kost dan degene
ervoor. Het enige wat moet worden overschreven is de activatie energie, dat er voor zordt dat de
reactie zal gaan starten. Deze is normaal heel hoog. Lysozyme is de katalyse voor dit proces; zorgt
ervoor dat de stabiele conformatie tussen twee suiker delen verandert waardoor deze activatie
energie heel erg lager komt te liggen. Het Lysozyme heeft een ‘active site’ waar hij aan de
suikermoleculen bindt.
Eiwitfamilies zijn soorten eiwitten waarbij de aminozuur sequentie en de 3D formatie heel erg op
elkaar lijken. Maar toch door de kleine verschillen kunnen ze hele andere soorten functies hebben.
Een voorbeeld is de familie serine protease. Deze eiwitten hebben een active site waar hun
substraten binden en waar ze worden geknipt/gespleten (cleaved). Ze zijn in sequentie en vorm dus
heel erg hetzelfde, maar de active site is wel specifiek voor het spleten van hun eigen substraten
(passen de andere niet op). Dus ze hebben allemaal hun eigen functie, ook al behoren ze tot een
familie.
Beide α-helix en β-sheets ontstaan door non-covalente waterstof bruggen tussen verschillende
aminozuren in de keten, tussen de N-H en O=H groepen in de backbone. De zijketens zijn die
betrokken bij de vorming van deze structuren en ze komen daarom ook zo vaak voor omdat alle
backbones van eiwitten hetzelfde zijn.
De helix is een draaiing in de keten waarbij de N-H groep bindt met de O=H groep 4 aminozuren
verderop (n+4). Deze constructie is de verticaal. Bij sheets zijn het dezelfde bindingen maar nu
doordat de keten deels gevouwen wordt (in deze bochten is er geen gestructureerde configuratie)
waardoor ze tegenover elkaar gelegd. Dit kan of door zigzaggen ( , antiparallel) of door grote
soorten loops te vormen ( , parallel). Het creëert dus een sheet en kan als diagonaal vlak
worden gezien, hoewel ze nooit helemaal plat zijn.
Helix heeft zijtakken naar buiten gericht. Sheet heeft zijtakken naar boven en onder liggen. (dan
bijvoorbeeld boven hydrofoob en onder hydrofiel).
In een zuur milieu breken de waterstofverbindingen in een molecuul. Dit kan een reversibel proces
zijn, maar ook onomkeerbaar (denk aan het koken van een ei). In het DNA zijn deze
waterstofverbindingen sterker dan bij andere eiwitten omdat het er zoveel zijn (per basepaar 2 of 3
bindingen). Deze bindingen moeten tijdens de replicatie van het DNA tijdelijk worden verbroken.
Reversible protein phosphorylation controleert de activiteit van veel eiwitten. Binding van een
fosfaat-groep zorgt voor verandering in vorm waardoor bijv. een bepaald ligand niet meer kan
binden, of juist wel. Het verwijderen van deze groep zal het eiwit weer terug veranderen naar zijn
eerdere staat; daarom is het reversibel.
De biologische activiteit van eiwitten wordt bepaald door de aminozuur volgorde van dit eiwit. Dit is
omdat deze primaire structuur de secundaire, tertiaire en mogelijke quaternaire structuren bepaald
van het eiwit. Alle aminozuren hebben hun eigen karakteristieken (polair, geladen etc.) die de
interacties onderling gaan bepalen. De vouwing van het eiwit is namelijk afhankelijk van de non-
covalente bindingen die er gevormd kunnen worden. Zo kan de vorm van het eiwit, gemaakt door de
zijketens van aminozuren, de biologische activiteit bepalen (denk bijvoorbeeld aan bindingsplaatsen).
Callogeen werkt in het lichaam als een structureel eiwit. Het is namelijk een fibrous extracellulair
eiwit. Het bestaat uit 3 lange peptide ketens die om elkaar draaien. De covalente binding van deze
eiwitten aan elkaar maakt het een heel erg stevige matrix die zich buiten de cel becindt en structuur
levert zodat weefsel bij elkaar blijven. Het is hydrofoob aan de binnenkant en hydrofiel aan de
buitenkant. Elke 3e aminozuur positie in callogeen is een glycine.
Hemoglobine is een complex van twee alfa-globine en twee beta-globine eiwitten die samen met 4
non-covalent gebonden heemgroepen (niet-eiwit) verbonden staan. In het midden van elke
heemgroep is er een ijzer atoom gebonden. De heemgroep met het gebonden ijzer maakt dat bloed
een rode kleur heeft. Het heem in hemoglobine zorgt ervoor dat zuurstof kan worden opgenomen in
de longen en kan worden vervoerd naar weefsel in het lichaam. Het bindt met opgelost zuurstofgas
door het ijzeratoom in de heemgroep.
, Lysozymen werken als een natuurlijk antibiotica in speeksel, tranen en andere secreties en is een
enzym dat substraat kan knippen. Ze knippen de polysaccharide binden in het celmembraan van de
bacterien, waardoor ze dood gaan (ontploft). Dit proces ontstaat door een hydrolysis; Het toevoegen
van een water molecuul tussen de aanliggende celmembranen zorgt ervoor dat de binding breekt.
Dit is een energetisch gunstige actie omdat de toestand na de actie minder energie kost dan degene
ervoor. Het enige wat moet worden overschreven is de activatie energie, dat er voor zordt dat de
reactie zal gaan starten. Deze is normaal heel hoog. Lysozyme is de katalyse voor dit proces; zorgt
ervoor dat de stabiele conformatie tussen twee suiker delen verandert waardoor deze activatie
energie heel erg lager komt te liggen. Het Lysozyme heeft een ‘active site’ waar hij aan de
suikermoleculen bindt.
Eiwitfamilies zijn soorten eiwitten waarbij de aminozuur sequentie en de 3D formatie heel erg op
elkaar lijken. Maar toch door de kleine verschillen kunnen ze hele andere soorten functies hebben.
Een voorbeeld is de familie serine protease. Deze eiwitten hebben een active site waar hun
substraten binden en waar ze worden geknipt/gespleten (cleaved). Ze zijn in sequentie en vorm dus
heel erg hetzelfde, maar de active site is wel specifiek voor het spleten van hun eigen substraten
(passen de andere niet op). Dus ze hebben allemaal hun eigen functie, ook al behoren ze tot een
familie.
Beide α-helix en β-sheets ontstaan door non-covalente waterstof bruggen tussen verschillende
aminozuren in de keten, tussen de N-H en O=H groepen in de backbone. De zijketens zijn die
betrokken bij de vorming van deze structuren en ze komen daarom ook zo vaak voor omdat alle
backbones van eiwitten hetzelfde zijn.
De helix is een draaiing in de keten waarbij de N-H groep bindt met de O=H groep 4 aminozuren
verderop (n+4). Deze constructie is de verticaal. Bij sheets zijn het dezelfde bindingen maar nu
doordat de keten deels gevouwen wordt (in deze bochten is er geen gestructureerde configuratie)
waardoor ze tegenover elkaar gelegd. Dit kan of door zigzaggen ( , antiparallel) of door grote
soorten loops te vormen ( , parallel). Het creëert dus een sheet en kan als diagonaal vlak
worden gezien, hoewel ze nooit helemaal plat zijn.
Helix heeft zijtakken naar buiten gericht. Sheet heeft zijtakken naar boven en onder liggen. (dan
bijvoorbeeld boven hydrofoob en onder hydrofiel).
In een zuur milieu breken de waterstofverbindingen in een molecuul. Dit kan een reversibel proces
zijn, maar ook onomkeerbaar (denk aan het koken van een ei). In het DNA zijn deze
waterstofverbindingen sterker dan bij andere eiwitten omdat het er zoveel zijn (per basepaar 2 of 3
bindingen). Deze bindingen moeten tijdens de replicatie van het DNA tijdelijk worden verbroken.
Reversible protein phosphorylation controleert de activiteit van veel eiwitten. Binding van een
fosfaat-groep zorgt voor verandering in vorm waardoor bijv. een bepaald ligand niet meer kan
binden, of juist wel. Het verwijderen van deze groep zal het eiwit weer terug veranderen naar zijn
eerdere staat; daarom is het reversibel.
