Hoofdstuk 20: Eiwit
§1 Van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
Om eiwitten op de juiste plek te brengen krijgen ze een adreslabel mee.
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie gaat het mRNA van de kern
naar een ribosoom in het grondplasma. Daar begint de translatie. Het eerst
gevormde polypeptideketen is een adreslabel. Eén van die adreslabels is een
signaalpeptide voor verdere verwerking aan het ER. Deze bindt aan een
signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. Hierdoor stopt de
translatie tijdelijk. Het SHM hecht aan een SHM-receptoreiwit van het ER en het
ribosoom koppelt aan een ribosoom receptor van het ER. Het ribosoom komt
precies boven een eiwitpoort in het ER, die daarop open gaat.
Energierijk GTP hecht aan de SHM-receptor. Het GTP splitst in GDP en P en het
SHM komt los van zijn receptor. Een enzym verwijdert het signaalpeptide van de
polypeptideketen. De translatie gaat verder, waarbij de groeiende
polypeptideketen binnen het ER terechtkomt. Zodra het stopcodon bereikt is,
bindt een ontkoppelingsfactor aan het mRNA. Deze koppelt de polypeptideketen
los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat het ribosoom los dat in twee
delen uiteenvalt. De eiwitpoort sluit.
In het gladde ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen krijgt
zijn eiwitstructuur en toevoegingen*. Stukjes ER-membraan vormen
transportblaasje die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem
vervoeren.
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Hier voegen enzymen o.a.
fosfaatgroepen toe, wijzigen ze de toegevoegde suikers* of koppelen meerder
polypeptideketens aaneen tot een eiwit. Het Golgi-systeem verpakt en sorteert
de gevormde eiwitten in blaasjes. Ook hier bepalen de adreslabels de
eindbestemming.
- De blaasjes kunnen hun inhoud door exocytose afgeven aan de
afvoerbuis van een klier.
- De blaasjes kunnen als lysosomen in het cytoplasma van de cel hun
functie vervullen. Enzymen in die lysosomen breken afvalstoffen binnen
de cel af. De cel hergebruikt deze afbraakproducten of scheidt ze uit.
- De blaasjes hebben de eiwitten in hun membranen opgenomen. Die
eiwitten zijn bedoeld als eiwtipoorten of receptoreiwitten. De eiwitten
maken deel uit van het celmembraan als zo’n blaasje met het
celmembraan fuseert.
, Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur. Het type aminozuur en hun
volgorde bepaalt de primaire structuur van een eiwit. Polypeptiden kunnen in
een bepaalde vorm gevouwen zijn waardoor ze verschillen vormen kunnen
aannemen:
- a-helix: een polypeptideketen met een spiraalvormige structuur
- B-plaat: een heen en weer gevouwen polypeptideketen.
Deze geven de secundaire structuur aan polypeptideketens. Deze structuur is het
resultaat van waterstofbruggen tussen de NH-groepen en C=O- groepen in
eiwitten.
De driedimensionale structuur van een eiwit vormt de tertiaire structuur. Deze
komt tot stand door bindingen tussen de restgroepen van aminozuren zoals
vdw-bindingen, elektrostatische aantrekking, H-bruggen, S-bruggen etc.
Eiwitmoleculen zijn soms samengesteld uit meerdere polypeptideketens. De
verschillende polypeptideketens vormen samen één groot eiwit: de quaternaire
structuur.
Denaturatie is het verlies van de oorspronkelijke ruimtelijke structuur. Bij het
verhitten van een ei gaan de H-bruggen stuk en er ontstaan nieuwe H-bruggen
tussen aminozuren van verschillende eiwitketens, die een andere ruimtelijke
structuur geven. Ook door een chemische oorzaak kunnen eiwitten denatureren.
Bij een permanent worden de S-bruggen van keratine verbroken om in een
andere vorm nieuwe S-bruggen te vormen.
§2 Functies van eiwitten
§1 Van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
Om eiwitten op de juiste plek te brengen krijgen ze een adreslabel mee.
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie gaat het mRNA van de kern
naar een ribosoom in het grondplasma. Daar begint de translatie. Het eerst
gevormde polypeptideketen is een adreslabel. Eén van die adreslabels is een
signaalpeptide voor verdere verwerking aan het ER. Deze bindt aan een
signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. Hierdoor stopt de
translatie tijdelijk. Het SHM hecht aan een SHM-receptoreiwit van het ER en het
ribosoom koppelt aan een ribosoom receptor van het ER. Het ribosoom komt
precies boven een eiwitpoort in het ER, die daarop open gaat.
Energierijk GTP hecht aan de SHM-receptor. Het GTP splitst in GDP en P en het
SHM komt los van zijn receptor. Een enzym verwijdert het signaalpeptide van de
polypeptideketen. De translatie gaat verder, waarbij de groeiende
polypeptideketen binnen het ER terechtkomt. Zodra het stopcodon bereikt is,
bindt een ontkoppelingsfactor aan het mRNA. Deze koppelt de polypeptideketen
los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat het ribosoom los dat in twee
delen uiteenvalt. De eiwitpoort sluit.
In het gladde ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen krijgt
zijn eiwitstructuur en toevoegingen*. Stukjes ER-membraan vormen
transportblaasje die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem
vervoeren.
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Hier voegen enzymen o.a.
fosfaatgroepen toe, wijzigen ze de toegevoegde suikers* of koppelen meerder
polypeptideketens aaneen tot een eiwit. Het Golgi-systeem verpakt en sorteert
de gevormde eiwitten in blaasjes. Ook hier bepalen de adreslabels de
eindbestemming.
- De blaasjes kunnen hun inhoud door exocytose afgeven aan de
afvoerbuis van een klier.
- De blaasjes kunnen als lysosomen in het cytoplasma van de cel hun
functie vervullen. Enzymen in die lysosomen breken afvalstoffen binnen
de cel af. De cel hergebruikt deze afbraakproducten of scheidt ze uit.
- De blaasjes hebben de eiwitten in hun membranen opgenomen. Die
eiwitten zijn bedoeld als eiwtipoorten of receptoreiwitten. De eiwitten
maken deel uit van het celmembraan als zo’n blaasje met het
celmembraan fuseert.
, Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur. Het type aminozuur en hun
volgorde bepaalt de primaire structuur van een eiwit. Polypeptiden kunnen in
een bepaalde vorm gevouwen zijn waardoor ze verschillen vormen kunnen
aannemen:
- a-helix: een polypeptideketen met een spiraalvormige structuur
- B-plaat: een heen en weer gevouwen polypeptideketen.
Deze geven de secundaire structuur aan polypeptideketens. Deze structuur is het
resultaat van waterstofbruggen tussen de NH-groepen en C=O- groepen in
eiwitten.
De driedimensionale structuur van een eiwit vormt de tertiaire structuur. Deze
komt tot stand door bindingen tussen de restgroepen van aminozuren zoals
vdw-bindingen, elektrostatische aantrekking, H-bruggen, S-bruggen etc.
Eiwitmoleculen zijn soms samengesteld uit meerdere polypeptideketens. De
verschillende polypeptideketens vormen samen één groot eiwit: de quaternaire
structuur.
Denaturatie is het verlies van de oorspronkelijke ruimtelijke structuur. Bij het
verhitten van een ei gaan de H-bruggen stuk en er ontstaan nieuwe H-bruggen
tussen aminozuren van verschillende eiwitketens, die een andere ruimtelijke
structuur geven. Ook door een chemische oorzaak kunnen eiwitten denatureren.
Bij een permanent worden de S-bruggen van keratine verbroken om in een
andere vorm nieuwe S-bruggen te vormen.
§2 Functies van eiwitten
