CM Stryer – College 1 tot 7
Hoofdstuk 1
Eiwitten bestaan uit aan elkaar gekoppelde aminozuren. De bindingen tussen de
aminozuren noemen we peptidebindingen.
Eiwitten dienen als; - receptoren (doorgeven van signalen)
- signaal moleculen
- enzymen (katalyseren/versnellen van processen)
Nucleotiden bevatten alle informatie voor de cellen en zijn opgebouwd uit een desoxyribose
(monosacharide) of een ribose, een nucleide basen (A-T en G-C) en een fosfaatgroep.
DNA is een dubbelstrengs en bevat desoxyribose.
RNA is enkelstrengs, bevat ribose (sacharide) en de T is vervangen door een U.
Gekopieerde stukken uit DNA noemen we mRNA.
Lipiden (vetten) dienen als brandstof en als membranen in cellen (dubbellaag), maar zo ook
als signaal moleculen.
Koolhydraten leveren brandstof en zorgen voor cel tot cel ineracties.
DNA wordt gerepliceerd (gekopieerd), het enzym DNA-polymerase versnelt dit proces.
Hierna vindt transcriptie plaats waarbij een nucleïne zuur, DNA, is omgezet in een andere,
RNA. Het enzym RNA-polymerase versnelt dit proces. Transcriptie geeft mRNA, vervolgens
kan er translatie plaatsvinden, waarbij de genetische informatie wordt omgezet in eiwitten
die een speciale functie in een cel zullen vervullen.
Er zijn twee soorten cellen: eukaryoot (met celkern en organellen) en prokaryoot.
Onderdelen van een cel
Plasma membraan: scheidt de binnen en buitenkant van de cel t.o.v een andere cel. Dit
membraan is impermeabel voor de meeste stoffen. De membraan moet het transport van
bepaalde moleculen en informatie toestaan (semipermeabel) zijn in een selectieve manier.
Hiervoor zorgen eiwitten die in het membraan zijn ingebed.
Celwand (van een plant): de celwand omring het plasma membraan, grotendeels cellulose.
Cytoplasma: tussen de plasma membranen, hier vinden biochemische processen plaats, mix
van belangrijke biomoleculen. Het cytoplasma is georganiseerd door een netwerk
filamenten: cytoskelet. Die bestaat uit drie eiwit vezels. Ze maken de structuur van de cel
mogelijk, helpen bij het lokaliseren van biochemische activiteiten en functioneren als
moleculaire snelwegen waarbij moleculen geschoven kunnen worden rond de cel.
Organellen van een cel
Celkern: grootste organel van de cel. Kernmembraan heeft poriën die transport in en uit de
celkern mogelijk maken, wat cruciaal is, want de celkern bevat alle informatie van de cel.
Mitochondriën: bevat twee membranen. De ene is in contact met het cytoplasma en de
andere innerlijke membraan definieert de matrix. Ze zorgen voor ATP productie d.m.v
aerobe dissimilatie.
Chloroplasten: een dubbel membraan en komt alleen in planten voor. Chloroplasten maken
fotosynthese mogelijk (omzetten van zonlicht in chemische energie).
Endoplasmatisch riticulum: gladde riticulum speelt een rol bij processen buiten de cel zoals
drugs. Het ruige riticulum bevat ruige ribosomen gehecht aan de cytoplasma-achtige kant.
Ze maken de synthese van eiwitten mogelijk.
1
,CM Stryer – College 1 tot 7
Golgy systeem: eiwitten van het ruige riticulum worden naar het golgy systeem
getransporteerd waar het verdere proces plaatsvindt en het transport naar buiten de cel
plaatsvindt: exocytose.
Endocytose: een eiwit door het celmembraan omsloten en wordt opgenomen in de cel.
Lysosomen: kleine blaasjes met enzymen die o.a zorgen voor vertering van beschadigde
organellen in de cel en voor de vertering van materiaal buiten de cel wat wordt omsloten
door de cel.
Vacuole (plant): bevat water, ionen en voedingsstoffen.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Hoofdstuk 2
Water heeft een polaire binding, doordat de molecuul een elektronegativiteit groter dan nul
heeft. Het zuurstofatoom is negatief geladen, doordat dit atoom harder aan de
waterstofmoleculen trekt. De waterstofmoleculen zijn positief geladen. Water kan onderling
waterstofbruggen vormen, hierbij trekken de negatieve deeltjes de positieve deeltjes aan en
andersom.
Er zijn drie belangrijke niet-covalente verbindingen:
1) Elektrostatische/ion-bindingen: ook wel zout bruggen, zijn de verbindingen tussen
atomen met verschillende elektrische ladingen (sterkst in vacuüm). Water doet de
ion bindingen verbreken. De negatieve ionen worden door de waterstofatomen
omgeven en de positieve ionen worden door de zuurstofatomen omgeven.
F = k q1 q2 / D r^2
F (kracht), q1 en q2 (ladingen tussen atomen), k (constante), D (tussenliggende
middel)
2) Waterstofbruggen: niet alleen tussen waterstofatomen te ontstaan, ook bij covalente
bindingen gebonden aan elektronegatieve atomen. Deze bindingen zijn aanzienlijk
langer dan covalente bindingen (bindingen tussen de atomen).
Waterstofbruggen ontstaan tussen O-H en N-H.
3) Van der Waals bindingen: apolaire of niet geladen moleculen kunnen bindingen
vormen. De basis van deze binding is dat de verdeling van de elektrische ladingen in
een atoom veranderen met de tijd. Er zullen regio’s zijn van positieve of negatieve
ladingen. (bindingen tussen moleculen).
Hydrofobe stoffen lossen niet op in water en vormen samen twee lagen.
pH is belangrijk voor de biochemie, verandering van de pH kan effect hebben op de
inwendige elektrostatische omgeving, wat de zwakke verbindingen dat de structuur van de
moleculen bepaalt kan veranderen. Hierdoor zal de functie van de moleculen mogelijk
veranderen.
pH = - log [ H+ ]
[ H+ ] = 10- pH
Een zuur is een proton (positief deeltje) donor (H+ afstaan) en een base is een proton
acceptor (H+ opnemen).
Een geconjugeerd zuur-base oplossing kan veranderingen van de pH weerstaan; buffer.
2
, CM Stryer – College 1 tot 7
Een buffer-oplossing bevat een zwak zuur en de corresponderende base.
De evenwichtsconstante (K) van een zuur is de concentratie van de stoffen na de pijl delen
door de concentratie van de stof voor de pijl.
De pK van een zuur wordt gedefinieerd als; pK = -logK = log 1/K
De Henderson-Hasselbach vergelijking: pH = pK + log [base] / [zuur]
Een oplossing buffert het best in de buurt van zijn pK. De vuistregel die men hanteert om
geschikt te bufferen is; bij pH-waarden die liggen tussen pK – 1 en pK + 1
Aminozuren en eiwitten kunnen eveneens als buffer dienen.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Hoofdstuk 3
Aminozuren zijn de bouwstenen voor eiwitten en bestaan uit een centraal koolstofatoom
met daaromheen carbonzuur (COOH), een aminogroep (NH2) en een restgroep. Elke
aminozuur heeft een andere restgroep.
Alle aminozuren hebben op z´n minst twee geladen groepen. Vrije aminozuren in een
neutrale oplossing bestaat voornamelijk uit dipolaire ionen (uit een NH3+ en een CHOO-).
In de dipolaire vorm is de NH3+ geladen en de CHOO- is ongeladen. Als de pH van een zure
oplossing wordt verhoogd is de carbonzuur groep de eerste groep die een H+ afstaat.
Aminozuren worden in 4 groepen ingedeeld(aan de hand van hun R groep):
1) Hydrofobe aminozuren met een apolaire R groep;
Deze groep heeft voornamelijk een CH als R groep. Deze aminozuren hebben de
neiging om met hun hydrofobe groep bij elkaar de komen; hydrofoob effect.
2) Polaire aminozuren die bij een neutrale pH geen lading hebben.
3) Aminozuren met een R groep, die bij neutrale pH positief zijn;
Deze groep aminozuren zijn zeer hydrofiel.
4) Aminozuren met een R groep, die bij een neutrale pH negatief zijn.
Er zijn 7 aminozuren die zowel een zuur als een base zijn. Ze kunnen zowel een H + afstaan
(zuur) als een H+ opnemen (base). Daarnaast maakt het menselijk lichaam maar 11 van de 20
aminozuren. De andere 9 aminozuren worden essentiële aminozuren genoemd en moeten
via het voedsel het lichaam bereiken.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Hoofdstuk 4
De primaire structuur is de volgorde van de aminozuren. (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu)
De verbinding tussen de aminozuren noemen we een peptide binding, tussen de COOH en
de NH2 groep. Hierbij komt water vrij. Weet dat (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu) en (Leu-Gly-Gly-Phe-
Tyr) dezelfde aminozuur volgorde hebben maar een andere primaire structuur hebben.
Een peptide binding heeft belangrijke eigenschappen:
1) Ze zijn hydrolyse bestendig waardoor de eiwitten stabiel kinetisch zijn.
2) Elke peptide binding heeft een waterstof donor (NH3+) en een waterstof acceptor
(COO-)
3
Hoofdstuk 1
Eiwitten bestaan uit aan elkaar gekoppelde aminozuren. De bindingen tussen de
aminozuren noemen we peptidebindingen.
Eiwitten dienen als; - receptoren (doorgeven van signalen)
- signaal moleculen
- enzymen (katalyseren/versnellen van processen)
Nucleotiden bevatten alle informatie voor de cellen en zijn opgebouwd uit een desoxyribose
(monosacharide) of een ribose, een nucleide basen (A-T en G-C) en een fosfaatgroep.
DNA is een dubbelstrengs en bevat desoxyribose.
RNA is enkelstrengs, bevat ribose (sacharide) en de T is vervangen door een U.
Gekopieerde stukken uit DNA noemen we mRNA.
Lipiden (vetten) dienen als brandstof en als membranen in cellen (dubbellaag), maar zo ook
als signaal moleculen.
Koolhydraten leveren brandstof en zorgen voor cel tot cel ineracties.
DNA wordt gerepliceerd (gekopieerd), het enzym DNA-polymerase versnelt dit proces.
Hierna vindt transcriptie plaats waarbij een nucleïne zuur, DNA, is omgezet in een andere,
RNA. Het enzym RNA-polymerase versnelt dit proces. Transcriptie geeft mRNA, vervolgens
kan er translatie plaatsvinden, waarbij de genetische informatie wordt omgezet in eiwitten
die een speciale functie in een cel zullen vervullen.
Er zijn twee soorten cellen: eukaryoot (met celkern en organellen) en prokaryoot.
Onderdelen van een cel
Plasma membraan: scheidt de binnen en buitenkant van de cel t.o.v een andere cel. Dit
membraan is impermeabel voor de meeste stoffen. De membraan moet het transport van
bepaalde moleculen en informatie toestaan (semipermeabel) zijn in een selectieve manier.
Hiervoor zorgen eiwitten die in het membraan zijn ingebed.
Celwand (van een plant): de celwand omring het plasma membraan, grotendeels cellulose.
Cytoplasma: tussen de plasma membranen, hier vinden biochemische processen plaats, mix
van belangrijke biomoleculen. Het cytoplasma is georganiseerd door een netwerk
filamenten: cytoskelet. Die bestaat uit drie eiwit vezels. Ze maken de structuur van de cel
mogelijk, helpen bij het lokaliseren van biochemische activiteiten en functioneren als
moleculaire snelwegen waarbij moleculen geschoven kunnen worden rond de cel.
Organellen van een cel
Celkern: grootste organel van de cel. Kernmembraan heeft poriën die transport in en uit de
celkern mogelijk maken, wat cruciaal is, want de celkern bevat alle informatie van de cel.
Mitochondriën: bevat twee membranen. De ene is in contact met het cytoplasma en de
andere innerlijke membraan definieert de matrix. Ze zorgen voor ATP productie d.m.v
aerobe dissimilatie.
Chloroplasten: een dubbel membraan en komt alleen in planten voor. Chloroplasten maken
fotosynthese mogelijk (omzetten van zonlicht in chemische energie).
Endoplasmatisch riticulum: gladde riticulum speelt een rol bij processen buiten de cel zoals
drugs. Het ruige riticulum bevat ruige ribosomen gehecht aan de cytoplasma-achtige kant.
Ze maken de synthese van eiwitten mogelijk.
1
,CM Stryer – College 1 tot 7
Golgy systeem: eiwitten van het ruige riticulum worden naar het golgy systeem
getransporteerd waar het verdere proces plaatsvindt en het transport naar buiten de cel
plaatsvindt: exocytose.
Endocytose: een eiwit door het celmembraan omsloten en wordt opgenomen in de cel.
Lysosomen: kleine blaasjes met enzymen die o.a zorgen voor vertering van beschadigde
organellen in de cel en voor de vertering van materiaal buiten de cel wat wordt omsloten
door de cel.
Vacuole (plant): bevat water, ionen en voedingsstoffen.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Hoofdstuk 2
Water heeft een polaire binding, doordat de molecuul een elektronegativiteit groter dan nul
heeft. Het zuurstofatoom is negatief geladen, doordat dit atoom harder aan de
waterstofmoleculen trekt. De waterstofmoleculen zijn positief geladen. Water kan onderling
waterstofbruggen vormen, hierbij trekken de negatieve deeltjes de positieve deeltjes aan en
andersom.
Er zijn drie belangrijke niet-covalente verbindingen:
1) Elektrostatische/ion-bindingen: ook wel zout bruggen, zijn de verbindingen tussen
atomen met verschillende elektrische ladingen (sterkst in vacuüm). Water doet de
ion bindingen verbreken. De negatieve ionen worden door de waterstofatomen
omgeven en de positieve ionen worden door de zuurstofatomen omgeven.
F = k q1 q2 / D r^2
F (kracht), q1 en q2 (ladingen tussen atomen), k (constante), D (tussenliggende
middel)
2) Waterstofbruggen: niet alleen tussen waterstofatomen te ontstaan, ook bij covalente
bindingen gebonden aan elektronegatieve atomen. Deze bindingen zijn aanzienlijk
langer dan covalente bindingen (bindingen tussen de atomen).
Waterstofbruggen ontstaan tussen O-H en N-H.
3) Van der Waals bindingen: apolaire of niet geladen moleculen kunnen bindingen
vormen. De basis van deze binding is dat de verdeling van de elektrische ladingen in
een atoom veranderen met de tijd. Er zullen regio’s zijn van positieve of negatieve
ladingen. (bindingen tussen moleculen).
Hydrofobe stoffen lossen niet op in water en vormen samen twee lagen.
pH is belangrijk voor de biochemie, verandering van de pH kan effect hebben op de
inwendige elektrostatische omgeving, wat de zwakke verbindingen dat de structuur van de
moleculen bepaalt kan veranderen. Hierdoor zal de functie van de moleculen mogelijk
veranderen.
pH = - log [ H+ ]
[ H+ ] = 10- pH
Een zuur is een proton (positief deeltje) donor (H+ afstaan) en een base is een proton
acceptor (H+ opnemen).
Een geconjugeerd zuur-base oplossing kan veranderingen van de pH weerstaan; buffer.
2
, CM Stryer – College 1 tot 7
Een buffer-oplossing bevat een zwak zuur en de corresponderende base.
De evenwichtsconstante (K) van een zuur is de concentratie van de stoffen na de pijl delen
door de concentratie van de stof voor de pijl.
De pK van een zuur wordt gedefinieerd als; pK = -logK = log 1/K
De Henderson-Hasselbach vergelijking: pH = pK + log [base] / [zuur]
Een oplossing buffert het best in de buurt van zijn pK. De vuistregel die men hanteert om
geschikt te bufferen is; bij pH-waarden die liggen tussen pK – 1 en pK + 1
Aminozuren en eiwitten kunnen eveneens als buffer dienen.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Hoofdstuk 3
Aminozuren zijn de bouwstenen voor eiwitten en bestaan uit een centraal koolstofatoom
met daaromheen carbonzuur (COOH), een aminogroep (NH2) en een restgroep. Elke
aminozuur heeft een andere restgroep.
Alle aminozuren hebben op z´n minst twee geladen groepen. Vrije aminozuren in een
neutrale oplossing bestaat voornamelijk uit dipolaire ionen (uit een NH3+ en een CHOO-).
In de dipolaire vorm is de NH3+ geladen en de CHOO- is ongeladen. Als de pH van een zure
oplossing wordt verhoogd is de carbonzuur groep de eerste groep die een H+ afstaat.
Aminozuren worden in 4 groepen ingedeeld(aan de hand van hun R groep):
1) Hydrofobe aminozuren met een apolaire R groep;
Deze groep heeft voornamelijk een CH als R groep. Deze aminozuren hebben de
neiging om met hun hydrofobe groep bij elkaar de komen; hydrofoob effect.
2) Polaire aminozuren die bij een neutrale pH geen lading hebben.
3) Aminozuren met een R groep, die bij neutrale pH positief zijn;
Deze groep aminozuren zijn zeer hydrofiel.
4) Aminozuren met een R groep, die bij een neutrale pH negatief zijn.
Er zijn 7 aminozuren die zowel een zuur als een base zijn. Ze kunnen zowel een H + afstaan
(zuur) als een H+ opnemen (base). Daarnaast maakt het menselijk lichaam maar 11 van de 20
aminozuren. De andere 9 aminozuren worden essentiële aminozuren genoemd en moeten
via het voedsel het lichaam bereiken.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Hoofdstuk 4
De primaire structuur is de volgorde van de aminozuren. (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu)
De verbinding tussen de aminozuren noemen we een peptide binding, tussen de COOH en
de NH2 groep. Hierbij komt water vrij. Weet dat (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu) en (Leu-Gly-Gly-Phe-
Tyr) dezelfde aminozuur volgorde hebben maar een andere primaire structuur hebben.
Een peptide binding heeft belangrijke eigenschappen:
1) Ze zijn hydrolyse bestendig waardoor de eiwitten stabiel kinetisch zijn.
2) Elke peptide binding heeft een waterstof donor (NH3+) en een waterstof acceptor
(COO-)
3
