Hoofdstuk 6: enzymen
Activatie energie en de metastabiele staat
Waarom zijn enzymen nodig?:
Glucose + 6O2 6CO2 + 6H2O
∆G = -686 kcal/mol
∆G = ∆H-T∆S
Deze reactie is traag omdat de kans dat glucose en 6 zuurstofmoleculen met elkaar botsen in de
juiste oriëntatie erg klein is (glucose is in een metastabiele toestand).
Spontane reactie delta G Kleiner dan 0 (heel traag want heel hoge activeringsE)
Zie notities voor tekening.
Hoe werken enzymen?:
• Ze binden alle reagentia (substraten) zodat de reactie niet afhangt van een toevallige botsing
• Ze verlagen de activeringsenergie (binden van substraten in bijna-transitietoestand of
‘quantum tunneleffect’)
• Ze omgeven de substraten door strategisch gepositioneerde groepen die het optreden van de
reactie bevorderen
Voordat een chemische reactie kan plaatsvinden moet de activatie energie overstegen worden.
Activatie energie: de minimale hoeveelheid energie die reagentia moeten hebben om botsingen
tussen de moleculen succesvol te laten zijn. De reagentia moeten dus een intermediaire chemische
staat (= transitie staat) bereiken, dat een vrije energie hoger dan de initiële reagentia heeft.
Figuur a toont de activatie energie die nodig is voor ATP-
moleculen en water om hun transitiestaat te bereiken voor
geconverteerd te worden in ADP + Pi. ∆G0’ meet het verschil
in vrije energie tussen reagentia en producten (-7,3
kcal/mol), EA geeft de minimum energie nodig voor de
reagentia om de transitiestaat te bereiken (en geconverteerd
te worden naar de producten) aan.
De energiedistributie onder de moleculen bij een gegeven
temperatuur zullen symmetrisch verdeeld zijn rond een gegeven
waarde. Sommige moleculen zullen heel weinig energie hebben,
anderen heel veel, maar de meeste zullen rond het middelpunt
liggen. Door de temperatuur te verhogen zijn er meer moleculen die
de EA overstijgen.
, Omdat bij de meeste reacties de hoeveelheid moleculen
die de EA overstijgen heel laag is, zijn er weinig reacties
die gebeuren zonder katalysator. Metastabiele toestand:
een staat waarin moleculen thermodynamisch onstabiel
zijn, maar niet genoeg energie hebben om de E A te
overstijgen (lijken stabiel, zonder katalyse). Zonder deze
metastabiele toestand zou er geen leven zijn, want alle
reacties zouden het evenwicht bereiken. Het leven heeft
deze hoge EA’s dus nodig.
Om meer moleculen de juiste E te geven kan men of de gemiddelde energie inhoud van alle
moleculen verhogen of de EA verlagen. Voor het eerste kan men de temperatuur verhogen, zo
verhoogt men de Ekin van elk molecule. Dit is echter niet mogelijk in het echte leven, omdat op een
gegeven moment, de meeste biologische systemen isotherm zijn (op een relatief constante T).
Voor de tweede optie kan men een katalysator gebruiken. Een katalysator wordt niet permanent
veranderd of geconsumeerd als de reactie gebeurt.
Er is ook een andere manier om de EA te verlagen, genaamd ‘quantum tunneling’. Het gebaseerd op
het feit dat materie beide golf-achtige en partikel-achtige kenmerken heeft. (P.153)
Enzymen als biologische katalysatoren
Alle katalysatoren delen de volgende 3 basisprincipes:
Het verhoogt de snelheid van een reactie door de E A te verlagen, hierbij staat het toe een
thermodynamisch haalbare reactie te laten gebeuren aan een redelijke snelheid in de
afwezigheid van thermische activatie.
Een katalysator handelt door het vormen van vergankelijke, omkeerbare complexen met
substraatmoleculen, door ze te binden op een manier dat hun interacties vergemakkelijkt
en de intermediaire transitiestaat stabiliseert.
Een katalysator versnelt enkel de snelheid waarmee het evenwicht wordt bereikt, het heeft
geen effect op de positie van het evenwicht. Dit betekent dat het de reactiesnelheid wel kan
verhogen, maar niet de ∆G’ kan veranderen zodat een endergonische reactie spontaan
wordt.
p.154
The active site: elk enzyme heeft een deel aminozuren die
de active site vormen waar het substraat bindt en het
katalytische voorval gebeurt. Meestal is het een echte
groeve met chemische en structurele kenmerken die het
substraat accommoderen met hoge specifiteit. De
aminozuren worden op de juiste plaats gezet door een juiste
vouwing van het polypeptide. Lysozyme hydrolyseert het
peptidoglycan polymeer waaruit de celwand van een
bacterie bestaat. Het is een enkele polypeptide met 129
aminozuurresidu’s, maar relatief weinig van deze zijn direct
Activatie energie en de metastabiele staat
Waarom zijn enzymen nodig?:
Glucose + 6O2 6CO2 + 6H2O
∆G = -686 kcal/mol
∆G = ∆H-T∆S
Deze reactie is traag omdat de kans dat glucose en 6 zuurstofmoleculen met elkaar botsen in de
juiste oriëntatie erg klein is (glucose is in een metastabiele toestand).
Spontane reactie delta G Kleiner dan 0 (heel traag want heel hoge activeringsE)
Zie notities voor tekening.
Hoe werken enzymen?:
• Ze binden alle reagentia (substraten) zodat de reactie niet afhangt van een toevallige botsing
• Ze verlagen de activeringsenergie (binden van substraten in bijna-transitietoestand of
‘quantum tunneleffect’)
• Ze omgeven de substraten door strategisch gepositioneerde groepen die het optreden van de
reactie bevorderen
Voordat een chemische reactie kan plaatsvinden moet de activatie energie overstegen worden.
Activatie energie: de minimale hoeveelheid energie die reagentia moeten hebben om botsingen
tussen de moleculen succesvol te laten zijn. De reagentia moeten dus een intermediaire chemische
staat (= transitie staat) bereiken, dat een vrije energie hoger dan de initiële reagentia heeft.
Figuur a toont de activatie energie die nodig is voor ATP-
moleculen en water om hun transitiestaat te bereiken voor
geconverteerd te worden in ADP + Pi. ∆G0’ meet het verschil
in vrije energie tussen reagentia en producten (-7,3
kcal/mol), EA geeft de minimum energie nodig voor de
reagentia om de transitiestaat te bereiken (en geconverteerd
te worden naar de producten) aan.
De energiedistributie onder de moleculen bij een gegeven
temperatuur zullen symmetrisch verdeeld zijn rond een gegeven
waarde. Sommige moleculen zullen heel weinig energie hebben,
anderen heel veel, maar de meeste zullen rond het middelpunt
liggen. Door de temperatuur te verhogen zijn er meer moleculen die
de EA overstijgen.
, Omdat bij de meeste reacties de hoeveelheid moleculen
die de EA overstijgen heel laag is, zijn er weinig reacties
die gebeuren zonder katalysator. Metastabiele toestand:
een staat waarin moleculen thermodynamisch onstabiel
zijn, maar niet genoeg energie hebben om de E A te
overstijgen (lijken stabiel, zonder katalyse). Zonder deze
metastabiele toestand zou er geen leven zijn, want alle
reacties zouden het evenwicht bereiken. Het leven heeft
deze hoge EA’s dus nodig.
Om meer moleculen de juiste E te geven kan men of de gemiddelde energie inhoud van alle
moleculen verhogen of de EA verlagen. Voor het eerste kan men de temperatuur verhogen, zo
verhoogt men de Ekin van elk molecule. Dit is echter niet mogelijk in het echte leven, omdat op een
gegeven moment, de meeste biologische systemen isotherm zijn (op een relatief constante T).
Voor de tweede optie kan men een katalysator gebruiken. Een katalysator wordt niet permanent
veranderd of geconsumeerd als de reactie gebeurt.
Er is ook een andere manier om de EA te verlagen, genaamd ‘quantum tunneling’. Het gebaseerd op
het feit dat materie beide golf-achtige en partikel-achtige kenmerken heeft. (P.153)
Enzymen als biologische katalysatoren
Alle katalysatoren delen de volgende 3 basisprincipes:
Het verhoogt de snelheid van een reactie door de E A te verlagen, hierbij staat het toe een
thermodynamisch haalbare reactie te laten gebeuren aan een redelijke snelheid in de
afwezigheid van thermische activatie.
Een katalysator handelt door het vormen van vergankelijke, omkeerbare complexen met
substraatmoleculen, door ze te binden op een manier dat hun interacties vergemakkelijkt
en de intermediaire transitiestaat stabiliseert.
Een katalysator versnelt enkel de snelheid waarmee het evenwicht wordt bereikt, het heeft
geen effect op de positie van het evenwicht. Dit betekent dat het de reactiesnelheid wel kan
verhogen, maar niet de ∆G’ kan veranderen zodat een endergonische reactie spontaan
wordt.
p.154
The active site: elk enzyme heeft een deel aminozuren die
de active site vormen waar het substraat bindt en het
katalytische voorval gebeurt. Meestal is het een echte
groeve met chemische en structurele kenmerken die het
substraat accommoderen met hoge specifiteit. De
aminozuren worden op de juiste plaats gezet door een juiste
vouwing van het polypeptide. Lysozyme hydrolyseert het
peptidoglycan polymeer waaruit de celwand van een
bacterie bestaat. Het is een enkele polypeptide met 129
aminozuurresidu’s, maar relatief weinig van deze zijn direct
