College 1
Meer dan 25% overlap tussen twee aminozuursequenties wordt al gezien als
homoloog. 3D structuur is vaak belangrijk voor homologie check omdat de structuur
van een eiwit het meest geconserveerd is.
Er zijn in totaal 20 verschillende aminozuren.
Ortholoog → zelfde ancestor en functie, maar verschillende species
Paralog → zelfde ancestor en species, maar andere functie
Divergent evolution → common ancestor , different function
Convergent evolution → different ancestor, similar function (not similar 3D structure
per se)
pH berekeningen:
Wanneer 50% van het zuur de protonen afgeeft aan het water, is de pKa gelijk aan
de pH. Wanneer je een buffer wilt creëren wil je dat deze van zichzelf al dichtbij de waarde
ligt van de pH die je uiteindelijk wilt bereiken.
, College 2
De kracht van non covalente bindingen hangt sterk af van de omgeving:
De enige non covalente binding die niet afhankelijk is van de omgeving is de VDW interactie.
Soorten non covalente bindingen
1. Ionische interactie
Ook wel elektrostatische interacties gebeuren tussen twee tegenovergesteld geladen
moleculen. De bindingsafstand is in water ongeveer 3 angstroms en de bond energy is 5.86
kJ/mol, berekend door de volgende formule:
k = constante = 1389 kJ/mol
D = dielectric constant (medium afhankelijk)
2. Waterstofbruggen
Sterkste secundaire interactie , maakt gebruik van partieel geladen deeltjes.
Waterstofbruggen zijn lineair.
3. VDW bindingen
Interacties tussen buren van atomen.
Alle proteinogenic amino acids (i.e. aminozuren die
door ribosomen gemaakt kunnen worden) zijn L
isomeren. Het enige aminozuur dat niet L is, is glycine
maar dat komt omdat dit aminozuur geen
stereocentrum heeft. Ook zijn al deze aminozuren S.
Er is 1 aminozuur dat R is en dat is cysteine omdat de
R groep van dit aminozuur een hogere prioriteit heeft
dan de carboxylgroep.
Het menselijk lichaam is volledig afhankelijk van
voeding om de volgende essentiële aminozuren
binnen te krijgen:
, 1. Threonine
2. Methionine
3. Lysine
4. Valine
5. Leucine
6. Isoleucine
7. Histidine
8. Phenylalanine
9. Tryptophan
De pKa geeft aan welke pH nodig is om de helft van het
zuur om te zetten. Voorbeeld:
De terminale alfa amino groep is zuurder dan Lysine. 50%
van het zuur wordt namelijk al omgezet bij een pH van 8
i.p.v. 10.8.
Peptides worden altijd geschreven vanaf de N-terminus
naar de C-terminus. Het maken van peptides is een
onnatuurlijk proces. Carboxylgroepen worden namelijk niet
van nature snel reactief. Daarom zijn er altijd enzymen
nodig om de reacties te katalyseren.
Ramachandran plots geven aan wat de sterische meest
wenselijke conformaties zijn van een molecuul. De graden van de hoeken worden berekend
door de kijken langs de as van het molecuul zelf:
Secundaire structuren:
Alfa helix
Bij alfa helixen staan alle residuen naar buiten
gericht. De helix vorm ontstaat doordat de amino
residuen en de carbonylgroep (=carboxyl maar
zonder OH groep) samen waterstofbruggen
vormen en elkaar aantrekken.
Een omwenteling vindt plaats bij precies 3.6
residuen. Bij elke stap ga je 1.5 angstrom
omhoog. De pitch is dus 5.4 angstrom.
De alfa helix is door de frequente
waterstofbruggen de meest stabiele secundaire
structuur die er is.
, Beta sheet
In beta sheets worden er waterstofbruggen gevormd door de
backbone atomen met de aangrenzende moleculen, genaamd
beta strands. Deze structuren worden weergegeven met pijlen
die wijzen vanaf de N-terminus naar de C-terminus. Beta
sheets zijn vaak lichtelijk gedraaid en niet compleet plat.
Deze sheets kunnen zich parallel en anti parallel t.o.v. elkaar
oriënteren. In de antiparallelle toestand zijn de
waterstofbruggen recht t.o.v. elkaar en hebben ze de kleinste
onderlinge afstand. Hierdoor zijn de antiparallelle varianten de
meest stabiele varianten.
Beta turn
Is een bekende sequentie waarbij beta sheets met vier aminozuren
180 graden kunnen draaien.
Coiled coil (super-secundair)
Wanneer twee alfa helixen bij elkaar komen, trekken de hydrofobe
kanten van de helixen elkaar aan en zijn de hydrofiele kanten van
de helixen aangetrokken door water. Hierdoor ontstaat er een
coiled coil structuur.
Trivia:
Collageen heeft veel repeterende eenheden, waaronder vooral gly pro en hyp. Gly heeft de
minste sterische hinder en zit daarom altijd in het midden als schakelstuk. Pro is het minst
beweeglijk en zorgt voor de draaiing in de structuur. Hyp (hydroxyproline) zorgt voor een
watermantel die verzekerd dat de vorming juist verloopt. Het inbouwen van hyp moet met
een enzym dat een cofactor nodig heeft: vitamine C. Scheurbuik → te weinig vitamine C →
geen goede collageenvorming → gelatine vorming → alles kapot.
Meer dan 25% overlap tussen twee aminozuursequenties wordt al gezien als
homoloog. 3D structuur is vaak belangrijk voor homologie check omdat de structuur
van een eiwit het meest geconserveerd is.
Er zijn in totaal 20 verschillende aminozuren.
Ortholoog → zelfde ancestor en functie, maar verschillende species
Paralog → zelfde ancestor en species, maar andere functie
Divergent evolution → common ancestor , different function
Convergent evolution → different ancestor, similar function (not similar 3D structure
per se)
pH berekeningen:
Wanneer 50% van het zuur de protonen afgeeft aan het water, is de pKa gelijk aan
de pH. Wanneer je een buffer wilt creëren wil je dat deze van zichzelf al dichtbij de waarde
ligt van de pH die je uiteindelijk wilt bereiken.
, College 2
De kracht van non covalente bindingen hangt sterk af van de omgeving:
De enige non covalente binding die niet afhankelijk is van de omgeving is de VDW interactie.
Soorten non covalente bindingen
1. Ionische interactie
Ook wel elektrostatische interacties gebeuren tussen twee tegenovergesteld geladen
moleculen. De bindingsafstand is in water ongeveer 3 angstroms en de bond energy is 5.86
kJ/mol, berekend door de volgende formule:
k = constante = 1389 kJ/mol
D = dielectric constant (medium afhankelijk)
2. Waterstofbruggen
Sterkste secundaire interactie , maakt gebruik van partieel geladen deeltjes.
Waterstofbruggen zijn lineair.
3. VDW bindingen
Interacties tussen buren van atomen.
Alle proteinogenic amino acids (i.e. aminozuren die
door ribosomen gemaakt kunnen worden) zijn L
isomeren. Het enige aminozuur dat niet L is, is glycine
maar dat komt omdat dit aminozuur geen
stereocentrum heeft. Ook zijn al deze aminozuren S.
Er is 1 aminozuur dat R is en dat is cysteine omdat de
R groep van dit aminozuur een hogere prioriteit heeft
dan de carboxylgroep.
Het menselijk lichaam is volledig afhankelijk van
voeding om de volgende essentiële aminozuren
binnen te krijgen:
, 1. Threonine
2. Methionine
3. Lysine
4. Valine
5. Leucine
6. Isoleucine
7. Histidine
8. Phenylalanine
9. Tryptophan
De pKa geeft aan welke pH nodig is om de helft van het
zuur om te zetten. Voorbeeld:
De terminale alfa amino groep is zuurder dan Lysine. 50%
van het zuur wordt namelijk al omgezet bij een pH van 8
i.p.v. 10.8.
Peptides worden altijd geschreven vanaf de N-terminus
naar de C-terminus. Het maken van peptides is een
onnatuurlijk proces. Carboxylgroepen worden namelijk niet
van nature snel reactief. Daarom zijn er altijd enzymen
nodig om de reacties te katalyseren.
Ramachandran plots geven aan wat de sterische meest
wenselijke conformaties zijn van een molecuul. De graden van de hoeken worden berekend
door de kijken langs de as van het molecuul zelf:
Secundaire structuren:
Alfa helix
Bij alfa helixen staan alle residuen naar buiten
gericht. De helix vorm ontstaat doordat de amino
residuen en de carbonylgroep (=carboxyl maar
zonder OH groep) samen waterstofbruggen
vormen en elkaar aantrekken.
Een omwenteling vindt plaats bij precies 3.6
residuen. Bij elke stap ga je 1.5 angstrom
omhoog. De pitch is dus 5.4 angstrom.
De alfa helix is door de frequente
waterstofbruggen de meest stabiele secundaire
structuur die er is.
, Beta sheet
In beta sheets worden er waterstofbruggen gevormd door de
backbone atomen met de aangrenzende moleculen, genaamd
beta strands. Deze structuren worden weergegeven met pijlen
die wijzen vanaf de N-terminus naar de C-terminus. Beta
sheets zijn vaak lichtelijk gedraaid en niet compleet plat.
Deze sheets kunnen zich parallel en anti parallel t.o.v. elkaar
oriënteren. In de antiparallelle toestand zijn de
waterstofbruggen recht t.o.v. elkaar en hebben ze de kleinste
onderlinge afstand. Hierdoor zijn de antiparallelle varianten de
meest stabiele varianten.
Beta turn
Is een bekende sequentie waarbij beta sheets met vier aminozuren
180 graden kunnen draaien.
Coiled coil (super-secundair)
Wanneer twee alfa helixen bij elkaar komen, trekken de hydrofobe
kanten van de helixen elkaar aan en zijn de hydrofiele kanten van
de helixen aangetrokken door water. Hierdoor ontstaat er een
coiled coil structuur.
Trivia:
Collageen heeft veel repeterende eenheden, waaronder vooral gly pro en hyp. Gly heeft de
minste sterische hinder en zit daarom altijd in het midden als schakelstuk. Pro is het minst
beweeglijk en zorgt voor de draaiing in de structuur. Hyp (hydroxyproline) zorgt voor een
watermantel die verzekerd dat de vorming juist verloopt. Het inbouwen van hyp moet met
een enzym dat een cofactor nodig heeft: vitamine C. Scheurbuik → te weinig vitamine C →
geen goede collageenvorming → gelatine vorming → alles kapot.
