Alle macromoleculen worden bestaan uit subunits die bijeengehouden worden door
bindingen tussen deze groepen. Er zijn belangrijke chemische groepen met een
functie. Veel van deze moleculen bevatten een carbonylgroep; een koolstof dubbel
gebonden aan een hoog elektronegatief zuurstofatoom.
Macromolecuul 1; eiwit, een keten van aminozuren die
processen katalyseert. Het bevat een peptide binding en de
zijgroep, R, aan koolstof-alfa bepaalt de eigenschappen van
het aminozuur. Zwavelbruggen kunnen crosslinks vormen
die helpen bij 3D-vorming van een eiwit. Er zijn 20
aminozuren.
Macro‘molecuul’ 2; Lipide bilaag, amfipatische zelforganisatie, houdt de hydrofiele
moleculen in de cel. De kop is hydrofiel, de staart is hydrofoob. Deze dubbele laag
creëert dus een scheidingswand. De staart is een vetzuur, bestaand uit een
koolwaterstofketen met een carboxylic zuur kop. De vetzuren zitten met een esterbinding
aan glycerol. Vetten en oliën zijn triacylglycerols.
Macromolecuul 3; DNA, geheugen door quaternaire code. Pyrimidines, T, C en U
bestaan uit 1 ring. Purine, A en G bestaan uit 2 ringen. Een enkele DNA streng is
complementair. Nucleoside heeft geen fosfaat aan suiker en base, nucleotide wel.
Tussen DNA en RNA is verschil. Nucleic acid is DNA, het polymeer, bestand uit
nucleotiden monomeren die kunnen binden mbv condensatie. Repliceren van DNA
gaat van 5’ -> 3’.
Macromolecuul 4; Poly-suiker. Door middel van condensatie kunnen 2 suikermoleculen
binden en middels hydrolyse kan deze binding worden verbroken. Als de gebonden
zuurstofatoom naar beneden staat, alfa-binding, heeft dit een ander macro effect op de
eigenschappen van de stof. Alfa-gebonden glucose is zetmeel, beta-gebonden
geeft cellulose.
Polymerisatie kost energie, ATP en een katalysator, Polymerase. In deze
bindingen zit dus energie, deze kan uit de binding worden gehaald of juist
worden opgeslagen.
Sterke interacties, zoals een covalente binding, hebben een enzym nodig voor het maken
en breken. Zwakke interacties, geen enzym nodig voor maken en breken. Er zijn 4 zwakke.
- Elektrostatisch, positief en negatief trekken elkaar aan.
- Waterstofbruggen, 3 keer zo lang als een covalente binding, 0.1nm.
- Van der Waals
- Hydrofobe interactie, een anti-interactie. Om zo weinig mogelijk druk van
watermoleculen te ondervinden zullen deze elkaar binden, moleculen die hydrofoob
zijn.
Er worden verschillende interacties gebruikt om een eiwit zijn juiste vouwing te geven.
N.B; Archaea hebben een dubbel membraan die sterke bindingen heeft, zo kunnen zij leven onder hele warme omstandigheden.
, 03-09, HC2
Entropie; de mate van wanorde, Gibbs energie; de maat voor bruikbare energie die ergens
uit te halen valt. Enthalpie; de energie inhoud van een systeem; bruikbare en warmte.
Arbeid; Het proces om een voorwerp te verplaatsen. Tevens is een systeem met een lage
energie stabieler.
Ziekte van pompe; Stapelingsziekte van glycogeen in cellen doordat alfa-glucosidase
(lysosomaal enzym) glycogeen niet kan afbreken en dus te weinig energie kan vrijmaken ->
myopathie. Lysosomale stapelingsziekte.
Wetten; De biochemie van alle organismen is hetzelfde, uniformiteit in de biochemie.
Alles is overal, maar het milieu selecteert, Baas Becking. Biochemie maakt alles wat
chemisch mogelijk is.
Enzym gekatalyseerde chemische reactie; reactie die door enzymen gekatalyseerd wordt
in waterig milieu, pH 4-8, 50-150mM zoutoplossing bij 37c en 1atm. Hierbij blijft volume en
druk gelijk, met een niet lineaire kinetiek. Bij niet gekatalyseerde chemische reacties
verlopen onder allerlei condities en is lineair.
Chemische energie is opgeslagen in (covalente) bindingen, grootheid interne energie (U).
Het vormen van een covalente binding conserveert energie en het verbreken kost energie.
De eerste hoofdwet (biochemie); de totale energie (H) voor en na reactie is constant. De
energie zit gedeeltelijk in nieuw gevormde chemische binding (U). In de biochemie wordt er
geen arbeid verricht op de omgeving.
De richting van spontaan verlopende processen wordt bepaald
door entropie (S); wanorde/ aantal manieren waarop een toestand verwezenlijkt wordt. De
toename van entropie is groter bij een lagere omgevingstemperatuur -> als energie schaars
is, heeft een kleine toevoeging relatief meer effect.
Wetten, wet 1 en 2 van thermodynamica; Er is geen energie
verdwijning bij omzetting, maar omzetting in bruikbare energie (G) en
warmte (q). De overdracht aan warmte aan de omgeving kan je niet
meer terug winnen. Als je een reactie wilt laten lopen moet de formule
uitkomen op <0. Je product moet minder energie hebben dan je
substraat of je mate van chaos moet toenemen. Als dG > 0 dan is het een endogene/
endotherme reactie.
De natuurkunde zegt dus dat entropie altijd meer wordt, maar de biologie wil orde creëren,
Schrodinger paradox, hoe slaagt een cel erin de tweede hoofdwet te ‘omzeilen’? S in een
cel moet kleiner zijn dan nul, want je wil structuur. Dit kan door dQ/T kleiner dan 0 te krijgen
en/of S in voedsel kleiner dan nul + S productie-consumptie groter of gelijk aan 0.
- Dus om te kunnen ordenen als cel moet je veel warmte afvoeren en/of chaotische
stoffen (gassen) produceren uit ordelijke (vaste) stof. Zie DIA57 en 58.
De dG hangt af van;
- De aard van de reactanten
- De concentraties van de reactanten.
, Voor het handhaven van orde in de cel en het doen verlopen van processen in de cel
verbruikt het voortdurend Gibbs energie, voornamelijk via ATP. In de derde
fosfaatverbinding zit veel enthalpie (= energie).
- Hogere concentratie van ATP helpt ook bij het aandrijven van anabole reacties, want
Gibbs vrije energie van een molecuul ATP neemt
toe met de [ATP].
Een fosfaatverbinding levert ~ 45 kJ/mol op.
Als dG = 0, mag je voor de concentraties in de verhouding de
evenwichtsconstante K invullen.
Gibbs energie ene bron voor orde, energie van het leven en om levensprocessen snelheid
en evolutionaire voordelen te geven.
N.B. 0 -> alle chemicaliën zijn aanwezig met een concentratie van 1M, ‘ -> protonenconcentratie is gelijk aan 10^-7 M (pH 7.0). Chemische reacties bij 298K en
biochemische bij 310K.
Hoe ziet Pyruvaat eruit?