Moleculaire interacties
Herhaling chemie
Atoom opgebouwd uit protonen, neutronen en elektronen.
Elektronen verloren of bijgewonnen -> dan ontstaan ionen.
! Natrium = sodium; Kalium = potassium
Atomen samen organiseren -> molecule -> polaire en niet-polaire molecules
Poliare hebben gedeeltelijke positieve en negatieve pool, bv water -> polaire moleculen zijn
goed oplosbaar in water, niet-polaire niet
Biomoleculen (C, H, O, N):
Proteïnes kunnen vaak geactiveerd worden door fosforylatie = aanhechting fosfaatgroep bv
wanneer eiwit een membraanreceptor is en een groeifactor bindt op receptor, dan receptor
geactiveerd door fosforylatie en dan daardoor is het eiwit geactiveerd en gaat zo andere
eiwitten activeren zo bv in gang zetten celcyclus ofzo
,Koolhydraten -> fructose, glucose en galactose
->sucrose (glu + fru), maltose (glu +glu), galactose (glu+lac)
->bepaalde transporters kunnen alleen glucose, anderen alleen disachariden
->polysachariden bv glycogeen, zetmeel
Lipiden-> triglyceride (glycerol en 3 vetzuurstaarten)
->fosfolipiden (glycerol, 2 vetzuurstaarten, fosfaat)
->cholesterol voor flexibiliteit in membraan
Eiwitten -> uit aminozuren
->definite: bestaat uit keten van meer dan 100 aminozuren aan elkaar !!!!
->polypeptide: 10-100 AZ
->oligopeptide: 2-9 AZ
->primaire structuur: aaneenschakeling AZ
->secundaire, tertiaire en quaternaire structuur bv hemoglobine bestaat uit 4 subunits, elke
subunit bindt 1 zuurstofmolecule
->eiwit zich organiseert: vaak disulfidebruggen, waterstofbruggen en ionbindingen etc tussen
Azen
Nucleotides -> DNA en RNA opbouwen (adenine en guanine = purines; de rest zijn
pyrimidines -> transporters weer voor bepaalde)
Koolhydraten binden aan lipiden =
glycolipiden
Koolhydraten binden aan eiwitten =
glycoproteïnen
Eiwitten binden aan lipiden = lipoproteïnen
,Waterige oplossingen
Ph moet in nauwe grenzen bewaard
blijven
Meeste lichaamsvochten en
opnemen via voeding: zuur zijn
Speeksel is zuurder net zoals urine
Maagzuur is heel zuur om
voedingsstoffen af te breken in maag
Enkel secreties pancreas licht basisch
Proteïnen en proteïne-interacties
- Enzymen
- Membraantransportproteïnen
- Signaalmoleculen
- Receptoren
- Bindingsproteïnen
- Regulatieproteïnen, transcriptiefactoren
- Immunoglobulinen
Proteïnbinding
- Proteïne kan binden wanneer er ligand op eiwit bindt (ligand een enzyme is dan =
substraat)
- Binding tussen eiwit en ligand/substraat is niet-covalent (liganden kunnen terug
loskomen) = induced fit model
- Vaak is eiwit erna geactiveerd -> nodig omdat dat eiwit na binding ligand heel snel
geactiveerd kan worden, dus ze zijn al inactief aanwezig en moeten dan gewoon
geactiveerd worden zodat het snel ingezet kan worden
- Specificiteit: 1 proteïne bindt met 1 ligand of in sommige gevallen met meerdere
liganden vb peptidasen (enzym) gaan peptides knippen van een polypeptiden en is
niet specifiek, gaat gewoon peptides splitsen in spijsverteringsstelsel;
aminopeptidasen gaan niet elk peptide afsplitsen, alleen als er op einde een
aminogroep aanwezig is, is dus specifieker
, - Affiniteit: de bindingskracht tussen eiwit en ligand
Hoge affiniteit = meer kans op binding
Dissociatieconstante= (ligand x proteine)/ proteine-ligand complex -> hoe hoger
concentratie van prot-ligand complex, hoe kleiner de constante
Hoe hoger de affiniteit, hoe lager de constante
Agonist: ligand met gelijkaardige effecten als oorspronkelijke ligand bv acetylcholine gaat
binden op acetylcholinereceptor, acetlycholine is neurotransmitter die voor rust zorgt in
lichaam (antagonist is adrenaline), een agonist voor acetylcholine is nicotine (heeft zelfde
effect en kan ook binden op die receptor) -> competitie
Concept check
A researcher is trying to design a drug to bind to a particular cell
receptor protein. Candidate molecule A has a Kd of 4.9 for the
receptor. Molecule B has a Kd of 0.3. Which molecule has the
most potential to be successful as a drug?
➔ B
- Isovormen: sterk gerelateerde proteïnen met gelijke functie maar met andere
affiniteit vb hemoglobine en foetaal hemoglobine, gelijkende structuur maar andere
affiniteit voor zuurstof, de foetale heeft een hogere affiniteit dus zo zuurstof
onttrekken aan moeder
- Activatie: kan door binding ligand
->kan ook proteolytisch: stukje eiwit nog afgesplits moet worden vooraleer actief
profix ‘pro’ = pro-enzyme dat na afsplisting van stukje tot enzyme geactiveerd (vb
pro-insuline is de inactieve vorm van insuline)
->suffix ‘oegeen’ = na afsplitsing stukje krijgen we actieve vorm (bv trypsinogeen ->
trypsine) (ook plasminogeen -> plasmide) (allebei belangrijk voor loskomen uit
weefselverband, vb kankercel die wil metastaseren eerste stap is dan loskomen uit
tumorgezwel, door extracellulaire matrix te banen en zo naar bloedbaan, daarom
moet die matrix afgebroken worden, gebeurt met bv trypsine en plasmide)
->of door co-factor binden: na binden co-factor een conformatieverandering
waardoor liganden gaan kunnen binden
Herhaling chemie
Atoom opgebouwd uit protonen, neutronen en elektronen.
Elektronen verloren of bijgewonnen -> dan ontstaan ionen.
! Natrium = sodium; Kalium = potassium
Atomen samen organiseren -> molecule -> polaire en niet-polaire molecules
Poliare hebben gedeeltelijke positieve en negatieve pool, bv water -> polaire moleculen zijn
goed oplosbaar in water, niet-polaire niet
Biomoleculen (C, H, O, N):
Proteïnes kunnen vaak geactiveerd worden door fosforylatie = aanhechting fosfaatgroep bv
wanneer eiwit een membraanreceptor is en een groeifactor bindt op receptor, dan receptor
geactiveerd door fosforylatie en dan daardoor is het eiwit geactiveerd en gaat zo andere
eiwitten activeren zo bv in gang zetten celcyclus ofzo
,Koolhydraten -> fructose, glucose en galactose
->sucrose (glu + fru), maltose (glu +glu), galactose (glu+lac)
->bepaalde transporters kunnen alleen glucose, anderen alleen disachariden
->polysachariden bv glycogeen, zetmeel
Lipiden-> triglyceride (glycerol en 3 vetzuurstaarten)
->fosfolipiden (glycerol, 2 vetzuurstaarten, fosfaat)
->cholesterol voor flexibiliteit in membraan
Eiwitten -> uit aminozuren
->definite: bestaat uit keten van meer dan 100 aminozuren aan elkaar !!!!
->polypeptide: 10-100 AZ
->oligopeptide: 2-9 AZ
->primaire structuur: aaneenschakeling AZ
->secundaire, tertiaire en quaternaire structuur bv hemoglobine bestaat uit 4 subunits, elke
subunit bindt 1 zuurstofmolecule
->eiwit zich organiseert: vaak disulfidebruggen, waterstofbruggen en ionbindingen etc tussen
Azen
Nucleotides -> DNA en RNA opbouwen (adenine en guanine = purines; de rest zijn
pyrimidines -> transporters weer voor bepaalde)
Koolhydraten binden aan lipiden =
glycolipiden
Koolhydraten binden aan eiwitten =
glycoproteïnen
Eiwitten binden aan lipiden = lipoproteïnen
,Waterige oplossingen
Ph moet in nauwe grenzen bewaard
blijven
Meeste lichaamsvochten en
opnemen via voeding: zuur zijn
Speeksel is zuurder net zoals urine
Maagzuur is heel zuur om
voedingsstoffen af te breken in maag
Enkel secreties pancreas licht basisch
Proteïnen en proteïne-interacties
- Enzymen
- Membraantransportproteïnen
- Signaalmoleculen
- Receptoren
- Bindingsproteïnen
- Regulatieproteïnen, transcriptiefactoren
- Immunoglobulinen
Proteïnbinding
- Proteïne kan binden wanneer er ligand op eiwit bindt (ligand een enzyme is dan =
substraat)
- Binding tussen eiwit en ligand/substraat is niet-covalent (liganden kunnen terug
loskomen) = induced fit model
- Vaak is eiwit erna geactiveerd -> nodig omdat dat eiwit na binding ligand heel snel
geactiveerd kan worden, dus ze zijn al inactief aanwezig en moeten dan gewoon
geactiveerd worden zodat het snel ingezet kan worden
- Specificiteit: 1 proteïne bindt met 1 ligand of in sommige gevallen met meerdere
liganden vb peptidasen (enzym) gaan peptides knippen van een polypeptiden en is
niet specifiek, gaat gewoon peptides splitsen in spijsverteringsstelsel;
aminopeptidasen gaan niet elk peptide afsplitsen, alleen als er op einde een
aminogroep aanwezig is, is dus specifieker
, - Affiniteit: de bindingskracht tussen eiwit en ligand
Hoge affiniteit = meer kans op binding
Dissociatieconstante= (ligand x proteine)/ proteine-ligand complex -> hoe hoger
concentratie van prot-ligand complex, hoe kleiner de constante
Hoe hoger de affiniteit, hoe lager de constante
Agonist: ligand met gelijkaardige effecten als oorspronkelijke ligand bv acetylcholine gaat
binden op acetylcholinereceptor, acetlycholine is neurotransmitter die voor rust zorgt in
lichaam (antagonist is adrenaline), een agonist voor acetylcholine is nicotine (heeft zelfde
effect en kan ook binden op die receptor) -> competitie
Concept check
A researcher is trying to design a drug to bind to a particular cell
receptor protein. Candidate molecule A has a Kd of 4.9 for the
receptor. Molecule B has a Kd of 0.3. Which molecule has the
most potential to be successful as a drug?
➔ B
- Isovormen: sterk gerelateerde proteïnen met gelijke functie maar met andere
affiniteit vb hemoglobine en foetaal hemoglobine, gelijkende structuur maar andere
affiniteit voor zuurstof, de foetale heeft een hogere affiniteit dus zo zuurstof
onttrekken aan moeder
- Activatie: kan door binding ligand
->kan ook proteolytisch: stukje eiwit nog afgesplits moet worden vooraleer actief
profix ‘pro’ = pro-enzyme dat na afsplisting van stukje tot enzyme geactiveerd (vb
pro-insuline is de inactieve vorm van insuline)
->suffix ‘oegeen’ = na afsplitsing stukje krijgen we actieve vorm (bv trypsinogeen ->
trypsine) (ook plasminogeen -> plasmide) (allebei belangrijk voor loskomen uit
weefselverband, vb kankercel die wil metastaseren eerste stap is dan loskomen uit
tumorgezwel, door extracellulaire matrix te banen en zo naar bloedbaan, daarom
moet die matrix afgebroken worden, gebeurt met bv trypsine en plasmide)
->of door co-factor binden: na binden co-factor een conformatieverandering
waardoor liganden gaan kunnen binden
