Hoofdstuk 1
De enzymatische katalyse
Rol van enzymen
Enzymen zijn biologische katalysatoren. De meeste enzymen zijn proteïnen, bestaande uit een of
meerdere polypeptide ketens. (soms zien we RNA moleculen als enzym). Eiwitten hebben namelijk
een grote range aan functionaliteit door de aminozuren. Ook zien we soms de noodzaak van een
cofactor. Enzymen katalyseren bijna alle biochemische reacties en eenvoudigste model is als een
substraat wordt omgezet in product.
Gelijkenis met chemische katalysatoren
- Enzymen verhogen de snelheid van de reactie door verlagen activeringsenergie
- Onveranderd na reactie dus ze worden niet verbruikt
Verschillen met chemische katalysatoren
- Enzymen werken onder mildere condities
- Hoge specificiteit voor binden van substraat
- Mogelijkheid tot regulatie
Begrippen van de thermodynamica
Alles draait om energie en om energie conversies. Cellulaire energieconversies kunnen bekeken
worden in context van wetten van thermodynamica. Om energie uit een molecule te halen, heeft
men processen die energie vergen.
Dit is de Gibbs vrije energie inhoud van een stof. H staat voor de enthalpie wat een eenheid is voor
interne energie en afhankelijk is van aantal en soort bindingen in een molecule. S is de entropie en is
de graad van wanorde. T is de absolute temperatuur in Kelvin maar vaak is deze constant bij een
chemische reactie.
Een reactie met een negatieve
ΔG is een exergonisch proces en
zal spontaan verlopen en komt er
energie vrij. Reacties met een
positieve ΔG is een endergonisch
proces en zal niet spontaan
verlopen. Er is energie nodig om
de reactie te laten doorgaan.
, In de reactie aA + bB <-> cC + dD
[ ] ∙[ ]
Keq= [ ] ∙[ ]
Alle concentraties zijn de concentraties bij evenwicht dus overal staat eq als subscript. De
evenwichtsconstante heeft geen eenheid. Hoe groter K, hoe meer reagentia worden omgezet naar
producten tijdens de chemische reactie. Stel dat K gelijk is aan 10 dan wil dit zeggen dat er 10 keer
meer producten gevormd worden dan reagentia.
ΔG is ook afhankelijk van de initiële concentraties van de reagentia en producten. Hierdoor kunnen
we volgende vergelijking stellen.
ΔG0 is de standaard vrije energie verandering onder standaard condities. Dit wil in de chemie zeggen
dat alle concentraties 1 M zijn, 25°C en 101,3 kPa. In de biochemie zijn standaardcondities anders
verwoord namelijk bij pH 7, 25°C en 101,3 kPa.
We zien bij evenwicht dat ΔG=0 waaruit dan volgt dat
Er is dus een verband tussen ΔG0 en de evenwichtsconstante.
Chemische reactie snelheden: herhaling
De reactiesnelheid hangt af van een groot aantal factoren.
- Concentratie of activiteit van reactanten
- Temperatuur
- Druk
- Aanwezigheid van katalysator
Bepalen reactiesnelheid V
Reactie: rR + sS -> pP + qQ
Je kan de verandering van concentratie aan reagentia of
producten meten over een tijdsinterval. Dit is afhankelijk
van de stoichiometrie.
Men kan de reactiesnelheid op vier gelijkwaardige
manieren uitdrukken:
[ ] [ ] [ ] [ ]
- Gemiddelde snelheid V: = = =
- Rekening houdend met de coëfficiënten= unieke gemiddelde reactiesnelheid V:
[ ] [ ] [ ] [ ]
∙
= ∙
= ∙
= ∙
[ ] [ ] [ ] [ ]
- Onmiddellijke reactiesnelheid V: ∙
= ∙
= ∙
= ∙
Voor dit vak gebruiken we de onmiddellijke snelheid en hiervoor gebruik je de afgeleide. R en S zal
verdwijnen waardoor er een min voor moet aangezien een snelheid altijd positief is.
De enzymatische katalyse
Rol van enzymen
Enzymen zijn biologische katalysatoren. De meeste enzymen zijn proteïnen, bestaande uit een of
meerdere polypeptide ketens. (soms zien we RNA moleculen als enzym). Eiwitten hebben namelijk
een grote range aan functionaliteit door de aminozuren. Ook zien we soms de noodzaak van een
cofactor. Enzymen katalyseren bijna alle biochemische reacties en eenvoudigste model is als een
substraat wordt omgezet in product.
Gelijkenis met chemische katalysatoren
- Enzymen verhogen de snelheid van de reactie door verlagen activeringsenergie
- Onveranderd na reactie dus ze worden niet verbruikt
Verschillen met chemische katalysatoren
- Enzymen werken onder mildere condities
- Hoge specificiteit voor binden van substraat
- Mogelijkheid tot regulatie
Begrippen van de thermodynamica
Alles draait om energie en om energie conversies. Cellulaire energieconversies kunnen bekeken
worden in context van wetten van thermodynamica. Om energie uit een molecule te halen, heeft
men processen die energie vergen.
Dit is de Gibbs vrije energie inhoud van een stof. H staat voor de enthalpie wat een eenheid is voor
interne energie en afhankelijk is van aantal en soort bindingen in een molecule. S is de entropie en is
de graad van wanorde. T is de absolute temperatuur in Kelvin maar vaak is deze constant bij een
chemische reactie.
Een reactie met een negatieve
ΔG is een exergonisch proces en
zal spontaan verlopen en komt er
energie vrij. Reacties met een
positieve ΔG is een endergonisch
proces en zal niet spontaan
verlopen. Er is energie nodig om
de reactie te laten doorgaan.
, In de reactie aA + bB <-> cC + dD
[ ] ∙[ ]
Keq= [ ] ∙[ ]
Alle concentraties zijn de concentraties bij evenwicht dus overal staat eq als subscript. De
evenwichtsconstante heeft geen eenheid. Hoe groter K, hoe meer reagentia worden omgezet naar
producten tijdens de chemische reactie. Stel dat K gelijk is aan 10 dan wil dit zeggen dat er 10 keer
meer producten gevormd worden dan reagentia.
ΔG is ook afhankelijk van de initiële concentraties van de reagentia en producten. Hierdoor kunnen
we volgende vergelijking stellen.
ΔG0 is de standaard vrije energie verandering onder standaard condities. Dit wil in de chemie zeggen
dat alle concentraties 1 M zijn, 25°C en 101,3 kPa. In de biochemie zijn standaardcondities anders
verwoord namelijk bij pH 7, 25°C en 101,3 kPa.
We zien bij evenwicht dat ΔG=0 waaruit dan volgt dat
Er is dus een verband tussen ΔG0 en de evenwichtsconstante.
Chemische reactie snelheden: herhaling
De reactiesnelheid hangt af van een groot aantal factoren.
- Concentratie of activiteit van reactanten
- Temperatuur
- Druk
- Aanwezigheid van katalysator
Bepalen reactiesnelheid V
Reactie: rR + sS -> pP + qQ
Je kan de verandering van concentratie aan reagentia of
producten meten over een tijdsinterval. Dit is afhankelijk
van de stoichiometrie.
Men kan de reactiesnelheid op vier gelijkwaardige
manieren uitdrukken:
[ ] [ ] [ ] [ ]
- Gemiddelde snelheid V: = = =
- Rekening houdend met de coëfficiënten= unieke gemiddelde reactiesnelheid V:
[ ] [ ] [ ] [ ]
∙
= ∙
= ∙
= ∙
[ ] [ ] [ ] [ ]
- Onmiddellijke reactiesnelheid V: ∙
= ∙
= ∙
= ∙
Voor dit vak gebruiken we de onmiddellijke snelheid en hiervoor gebruik je de afgeleide. R en S zal
verdwijnen waardoor er een min voor moet aangezien een snelheid altijd positief is.
