Voedingsleer
Hoofdstuk proteïnen
Essentiële bouwstoffen en onderhoudsmaterialen vh lichaam
in alle lichaamscellen
leveren energie (4kcal/g)
>18% lichaamsgewicht (vooral in spieren, ook huid, bloed,…)
lichaamsproteïnen worden steeds vernieuwd
Lichaam breekt eiwitten af en vervangt door nieuwe eiwitten
->deel hergebruikt
-> deel verloren via urine, haar, nagels,..
Proteïnen = verbindingen opgebouwd uit lange ketens van aminozuren (>50) aan elkaar
verbonden door een peptidebinding
Binding tussen carboxylgroep en aminogroep
2 of meer AZ verbinden tot peptide
Volgorde AZ bepalend voor structuur en functie
Bestaande uit C, H, O en N
Proteïnen leveren vooral N
Structuur az:
neutrale, basische, zure az
aromatische az (= az met ringstructuur in zijketen : Phe, Tyr, Trp)
Derivaten van az:
- Hydroxyproline, hydroxylysine in collageen (bindweefsel)
- Gamma-carboxyglutaminezuur in thrombine (bloedstolling)
- Jodiumderivaten van tyrosine in schildklierhormoon
Sommige az geen onderdeel van eiwitten:
- Taurine: stofwisselingsproduct van az van cysteïne en methionine
- Homocysteïne: tussenproduct in omzetting van az methionine
(esstieel) tot cysteïne (niet essentieel)
Hyperhomocysteïnemie!
Opbouw eiwitten
Door condensatiereactie ontstaan
- Dipeptiden (2 AZ)
- Oligopeptiden (2-9AZ)
- Polypeptiden (>9AZ)
- Eiwit : polypeptide met biologische functie
, Peptidebinding dor hydrolyse weer gesplitst met opname van water
kan met zuren, basen of verhitting
Primaire structuur = # en opeenvolging en soort az
Secundaire structuur = helixstructuur of vouwbladstructuur gevormd door H-bruggen
Tertiaire structuur = door aannemen van ruimtelijke structuur (door interacties tussen R
groepen of door S- bruggen)
Quaternaire structuur = interactie tussen peptiden of proteïne-eenheden tot
proteïnecomplex: dimeer, tetrameer (bv hemoglobine)
Denaturatie: interacties worden verbroken, proteolytische enzymen kunnen inwerken
(bv insuline)
Indeling aminozuren
Essentiele az
= kan het lichaam niet aanmaken, moet door voeding worden opgenomen
Niet essentiele az
= kunnen zelf door de mens gesynthetiseerd worden (Ala, Asn, Asp, Glu, Ser)
Semi – essentieel of conditioneel essentieel
= kunnen onder bepaalde omstandigheden essentieel worden, wanneer de snelheid
waarmee het lichaam een bepaald az aanmaakt tekorschiet
Bv. Meer proline nodig na ernstig trauma
Histidine enkel tijdens groei essentieel
Indeling van proteïnen
Indeling op basis van functie:
Hoofdstuk proteïnen
Essentiële bouwstoffen en onderhoudsmaterialen vh lichaam
in alle lichaamscellen
leveren energie (4kcal/g)
>18% lichaamsgewicht (vooral in spieren, ook huid, bloed,…)
lichaamsproteïnen worden steeds vernieuwd
Lichaam breekt eiwitten af en vervangt door nieuwe eiwitten
->deel hergebruikt
-> deel verloren via urine, haar, nagels,..
Proteïnen = verbindingen opgebouwd uit lange ketens van aminozuren (>50) aan elkaar
verbonden door een peptidebinding
Binding tussen carboxylgroep en aminogroep
2 of meer AZ verbinden tot peptide
Volgorde AZ bepalend voor structuur en functie
Bestaande uit C, H, O en N
Proteïnen leveren vooral N
Structuur az:
neutrale, basische, zure az
aromatische az (= az met ringstructuur in zijketen : Phe, Tyr, Trp)
Derivaten van az:
- Hydroxyproline, hydroxylysine in collageen (bindweefsel)
- Gamma-carboxyglutaminezuur in thrombine (bloedstolling)
- Jodiumderivaten van tyrosine in schildklierhormoon
Sommige az geen onderdeel van eiwitten:
- Taurine: stofwisselingsproduct van az van cysteïne en methionine
- Homocysteïne: tussenproduct in omzetting van az methionine
(esstieel) tot cysteïne (niet essentieel)
Hyperhomocysteïnemie!
Opbouw eiwitten
Door condensatiereactie ontstaan
- Dipeptiden (2 AZ)
- Oligopeptiden (2-9AZ)
- Polypeptiden (>9AZ)
- Eiwit : polypeptide met biologische functie
, Peptidebinding dor hydrolyse weer gesplitst met opname van water
kan met zuren, basen of verhitting
Primaire structuur = # en opeenvolging en soort az
Secundaire structuur = helixstructuur of vouwbladstructuur gevormd door H-bruggen
Tertiaire structuur = door aannemen van ruimtelijke structuur (door interacties tussen R
groepen of door S- bruggen)
Quaternaire structuur = interactie tussen peptiden of proteïne-eenheden tot
proteïnecomplex: dimeer, tetrameer (bv hemoglobine)
Denaturatie: interacties worden verbroken, proteolytische enzymen kunnen inwerken
(bv insuline)
Indeling aminozuren
Essentiele az
= kan het lichaam niet aanmaken, moet door voeding worden opgenomen
Niet essentiele az
= kunnen zelf door de mens gesynthetiseerd worden (Ala, Asn, Asp, Glu, Ser)
Semi – essentieel of conditioneel essentieel
= kunnen onder bepaalde omstandigheden essentieel worden, wanneer de snelheid
waarmee het lichaam een bepaald az aanmaakt tekorschiet
Bv. Meer proline nodig na ernstig trauma
Histidine enkel tijdens groei essentieel
Indeling van proteïnen
Indeling op basis van functie:
