Hoofdstuk 5: Mechanisme van katalyse
Indeling enzymen
6 hoofdklassen obv soort reactie ze katalyseren:
1) Oxido-reductasen: elektronentransfer
2) Transferasen: groeptransfer reacties vb. fosforylering
3) Hydrolasen: hydrolysereacties (transfer van functionele groep naar water)
4) Lysasen: klieving van C-C, C-O, C-N of andere bindingen bij eliminatie, dubbele bindingen
achterlaten, of additie van groepen naar dubbele binding
5) Isomerasen: transfer van groepen binnenin moleculen naar isomere vormen
(intramoleculaire herschikkingen)
6) Ligasen of synthasen: vorming C-C, C-S, C-O en C-N bindingen door condensatiereacties
gekoppeld aan klieving van ATP of andere cofactor (energie vereist)
Naamvorming gebaseerd op waargenomen chemische reactie
Co-enzymes, vitamines en metalen
Enzymes hebben hulp nodig van kleinere moleculen = cofactoren 3 types:
1) Co-enzymes
organische factoren niet-covalent gebonden
afgeleid van vitaminen
kan na de reactie vrijgesteld worden als 1 van de producten
2) Prosthetische groepen
organische factoren covalent gebonden
wordt in zijn oorspronkelijke toestand hersteld tijdens de reactie
permanent gelinked aan het enzym
3) Metalen
, Holo-enzym = compleet katalytisch actief enzym met zijn gebonden co-enzym en/of metaalionen
Apo-enzym = eiwitgedeelte van zo’n enzym
Co-enzymen
Voorbeeld 1: NAD+ is co-enzyme met vitamine B3 als precursor
Niacin = vitamine B3 = precursor voor NAD+
Functie = overdracht elektronen en N+ atomen
Alcohol dehydrogenase gebruikt NAD+ als co-enzym om ethanol om te zetten naar acetaldehyde:
Voorbeeld 2: UDP-galactose-4-epimerase
UDP galactose omzetten naar UDP glucose met NAD+ als co-enzym
hydroxylgroep wisselt van positie
Prostetische groepen:
Flavine adenine dinucleotide (FAD)
Reactieve stikstofatomen:
elektronendonor of -acceptor
Flavinegroep covalent gebonden aan
enzym
Lipoylzuur
Disulfidebrug reactief -> zorgt voor functionele
werking: acylgroep opnemen en doneren
Hefboom mechanisme: acylgroep kan ergens
weggenomen worden en veel verder terug worden
ingebouwd
Indeling enzymen
6 hoofdklassen obv soort reactie ze katalyseren:
1) Oxido-reductasen: elektronentransfer
2) Transferasen: groeptransfer reacties vb. fosforylering
3) Hydrolasen: hydrolysereacties (transfer van functionele groep naar water)
4) Lysasen: klieving van C-C, C-O, C-N of andere bindingen bij eliminatie, dubbele bindingen
achterlaten, of additie van groepen naar dubbele binding
5) Isomerasen: transfer van groepen binnenin moleculen naar isomere vormen
(intramoleculaire herschikkingen)
6) Ligasen of synthasen: vorming C-C, C-S, C-O en C-N bindingen door condensatiereacties
gekoppeld aan klieving van ATP of andere cofactor (energie vereist)
Naamvorming gebaseerd op waargenomen chemische reactie
Co-enzymes, vitamines en metalen
Enzymes hebben hulp nodig van kleinere moleculen = cofactoren 3 types:
1) Co-enzymes
organische factoren niet-covalent gebonden
afgeleid van vitaminen
kan na de reactie vrijgesteld worden als 1 van de producten
2) Prosthetische groepen
organische factoren covalent gebonden
wordt in zijn oorspronkelijke toestand hersteld tijdens de reactie
permanent gelinked aan het enzym
3) Metalen
, Holo-enzym = compleet katalytisch actief enzym met zijn gebonden co-enzym en/of metaalionen
Apo-enzym = eiwitgedeelte van zo’n enzym
Co-enzymen
Voorbeeld 1: NAD+ is co-enzyme met vitamine B3 als precursor
Niacin = vitamine B3 = precursor voor NAD+
Functie = overdracht elektronen en N+ atomen
Alcohol dehydrogenase gebruikt NAD+ als co-enzym om ethanol om te zetten naar acetaldehyde:
Voorbeeld 2: UDP-galactose-4-epimerase
UDP galactose omzetten naar UDP glucose met NAD+ als co-enzym
hydroxylgroep wisselt van positie
Prostetische groepen:
Flavine adenine dinucleotide (FAD)
Reactieve stikstofatomen:
elektronendonor of -acceptor
Flavinegroep covalent gebonden aan
enzym
Lipoylzuur
Disulfidebrug reactief -> zorgt voor functionele
werking: acylgroep opnemen en doneren
Hefboom mechanisme: acylgroep kan ergens
weggenomen worden en veel verder terug worden
ingebouwd
