Samenvatting - biochemie (Han Asard) 2de Ba BIR UA

CHEMIE HOOFDSTUK 1: Aminozuren, peptiden en
eiwitten
Aminozuren

1. AZ hebben gemeenschappelijke structuureigenschappen

 Aminozuren
o Eiwitten/proteïnen opgebouwd uit covalent gekoppelde AZ
 Proteïnen = polymeren van AZ
 Met elk AZ residu covalent gebonden aan een buur
 Residu reflecteert het verlies van H2O bij koppeling AZ

o Voorkomen
 20 basis AZ voor eiwitten
 W door de genen gecodeerd (voor de translatie)
 Talrijke andere AZ in de natuur
 Door post-translationele veranderingen/modificaties van eiwitten 
(°) andere eiwitten of AZ (er zijn er dus meer dan de 20 AZ)
o Bouw
 Carboxylgroep + aminogroep + R restgroep aan (allen aan) α C
 Αlfa-koolstof chiraal (= asymmetrisch)  (°) stereoenantiomeren
 Uitz: Glycine niet chiraal
 L/D configuraties = ruimtelijke spiegelbeelden (zoals R/L hand)
 D/L configuratie = gebaseerd op glyceraldehyde  L-AZ: aminogroep links

o AZ in eiwitten zijn enkel L-stereoisomeren (in de natuur)
 L-vorm meer vertegenwoordigt tgv natuurlijke selectie = evolutie
 Selectie obv specificiteit RNA & enzymen op ribosoom
 Enzymen maken covalente peptidebindingen  (°) eiwitten
 Asymmetrische actieve plaats enzyme  specificiteit


2. AZ kunnen worden ingedeeld op basis van R-groepen

 R groepen
o Belangrijkste eigenschappen: polariteit, ionisatiegraad, grootte R groep
o Indeling in 5 groepen: apolair, aromatisch, polair ongeladen, polair pos geladen,
polair neg geladen
o Nomenclatuur: 3- en 1-lettercode




1

,2.0 Tabel uitleg (Zie PPT)

 Polariteit:
o Polair = wateroplosbaar = hydrofiel ; apolair ≠ wateroplosbaar = hydrofoob
 Pk1 & Pk2:
o = pKa waarden van zuurgroep en aminogroep
 PkR:
o = pKa waarde van R groep
 PI:
o = iso-elektrisch punt
o = pH waarde waarbij netto lading in molecule = 0
o = omslagpunt in een titratiecurve
 Hydropathie index:
o = oplosbaarheid in polair/apolair milieu  wateroplosbaarheid van AZ
o = maat voor de vrije energie van AZ bij overgang van hydrofoob solvent naar water
o Tekens
 + = hydrofoob = oplosbaar in apolair milieu
 - = hydrofiel = oplosbaar in polair milieu/water
 Occurence:
o = gemiddeld procentueel voorkomen van AZ


2.1 Apolair (ZIE PPT)

 Gly(G), Ala(A), Pro(P), Val(V), Leu(L), Iso(I), Met(M)
 Hydrofobe interacties  stabiliteit
 Specifiek
o Met: apolaie thioether groep S  minder apolair
o Pro: cyclisch  rigiditeit  verminderde flexibiliteit


2.2 Aromatische zijgroepen (ZIE PPT)

 Phe (F), Tyr(Y), Trp (W)
 R groepen redelijk apolair  hydrofobe interacties
 Specifiek
o Tyr: OH-groep  (°) waterstofbruggen
o Tyr, Trp  meer polair dan Phe door OH en N groepen
o Vnl. Trp, Tyr  absorberen UV licht
 Absorptiespectrum = absorptie door een molecule ifv de golflengte
 Enkel deze 3AZ absorberen dit spectrum door de alternerende dubbele &
enkele bindingen
 Maximale absorptie licht door eiwitten bij golflengte van 280 nm
 Trp absorbeer het meeste, phenylalanine minste


2

,  Lambert-Beer wet
o Meting van lichtabsorptie door moleculen door een spectrofotometer
 Zo concentraties van moleculen in oplossing bepalen
o Formule



 I0= intensiteit invallende licht ; I= intensiteit uitgezonden licht;
C= concentratie van absorberend species; L= weglengte door cuvette;
A= absorbance
 E= exctinctiecoeff (afhankelijk van chemische aard en golflengte)

o Werkwijze
Lichtbron zendt licht uit  gaat door monochromator  selecteert en zend licht uit
van 1 specifieke golflengte  gaat vervolgens in cuvet  sample absorbeert deel
licht  uitgezonden licht w gemeten door detector
 Lichtabsortie vh sample ~ concentratie opgeloste stof & weglengte


2.3 Polair, ongeladen

 Ser (S), Thr (T), Cys(C), Asn(N), Gln (Q)
 Meer wateroplosbaar door waterstofbruggen
 Cys: sulhydrylgroep
o 2 cysteine reageren tot dimeer AZ = cystine
 (°) S-S brug
 Sterk hydrofoob


2.4 Geladen zijgroepen

 Positief geladen zijgroepen
o Lys(K), His(H), Arg(R)
o Basische AZ

 Negatief geladen zijgroepen
o Asp (D), Glu (E)
o Bevatten secundaire carboxylgroepen
o Zure AZ


3. AZ kunnen ingedeeld worden op basis van de R groep

 Overlappende chemische eigenschappen: sommige AZ geladen én hydrofoob
o indeling is arbitrair!


3

, o Alternatieve indeling: AZ nummer 21 aanwezig = U Selenocysteine




4. Ook weinig voorkomende AZ hebben belangrijke functies

 +/- 300 AZ niet in eiwitten
 Sommige AZ (°) door post-synthetische modificaties
o Bv. 4-hydroxyproline: afgeleid van Pro
o Bv. Selenocysteine(Sec, U) en pyrrolysine: afgeleid van serine

 Mogelijke andere functie: N-huishouding
o Bv. Ornithine en citruline


5. AZ reageert als zuur of base

 AZ = zwitterion
o Amfoteer/amfolyten = chemische verbinding die zowel met zuur als base kan
reageren
o Zwitterion kan + / – geladen zijn  afh van de pH


6. AZ hebben een karakteristieke titratiecurve

 pKa (dissociatie) van amino en carboxylgroepen w beïnvloed door intramoleculaire
interacties
 Titratiecurve voorspellen de netto-lading van AZ
o Op basis van pKa  netto lading AZ bepalen
o Iso-elektrisch punt P
 = pH waarde waarbij netto lading = 0
 = omslagpunt in een titratiecurve, meerdere mogelijk (= meerdere
protoneringen)
 = gemiddelde van de twee pKa waarden
 pH boven pI = negatieve lading, pH onder pI = positieve lading
 Hoe verder van iso-elektrisch punt, hoe groter de netto lading


Peptiden en eiwitten

2.1 Peptiden zijn ketens van AZ

 Peptiden en proteïnen = polymeren van AZ
 Peptidebinding
o = condensatiereactie
 H2O w afgesplitst
 Reversibele covalente binding tussen C en N
 Oriëntatie van binding: trans
 Activatie van reactie door carboxylgroep, want slechte LG

4