Samenvatting - Practicum: biotechnologie en biochemie, Michaelis Menten (J000496A)

Practicum Michaëlis-Menten


Enzymen

 Substraat bindt op actieve plaats v. enyzm  katalyseert
reactie  evenwicht wordt sneller bereikt
 Enzym komt los v. product  enzym opnieuw omgezet nr.
beginproduct (D = A)
o Reactie begint opnieuw



Katalysator


 Verhoogt snelheid chemische reactie
o Verlaagt activeringsenergie
o Geen invloed op ligging evenwicht
 Komt onveranderd uit reactie
 Grafiek
o Binden met enzym  transitietoestand (hoger in E)  gaat
over naar producten
o Enzym: verlagen E bij transitietoestand  reactie gaat sneller
o Ligging evenwicht blijft gelijk
 E en S binden in evenwichtsreactie tot ES complex
o Dissociatie v. complex met aflopende reactie nr. enzym en product
 Voor steady state
o Concentratie complex stijgt (enzym-substraat-
complex)
o Concentratie enzym en substraat dalen
o Steady state: concentratie ES constant


Enzymkinetiek


 Ontdekking: Brown
o Invertase: zorgt voor hydrolyse sucrose
o Initiële reactiesnelheid v verandert met substraatconcentratie [S]
 2 verschillende verlopen vd. grafiek
o Lage substraat conc.: 1ste orde kinetiek
 Recht evenredig verband tss. reactiesnelheid en conc. v. substraat
 K = cte
 v = k [S]1
o Hoge substraat conc.: 0de orde kinetiek
 V bereikt plateau
 V = max. bij plateau
 V onafhankelijk v. substraatconc. want plateau blijft gelijk
 v = k [S]0
 Orthogonale hyperbool