Biochemie – samenvatting
De basis
De kenmerken van het leven zijn: ingewikkeld (maar georganiseerd), energiebehoefte, reactie op
omgevingssignalen, vermogen tot replicatie en zelfassimilatie en evolutie.
In de aardkorst zitten veel silicaten: groepen met silicium.
Het leven speelt zich helemaal af in water (cellen zijn opgelost in water!). Het is een polair (=geladen)
molecuul (dipoolmoment), wat zorgt voor een sterke binding tussen de moleculen (hoe koeler, hoe
meer H-bruggen). Veder gebruiken we de volgende elementen: H, O, C, N, Na, Mg, Al, Si, K, Ca en Fe.
C is een essentieel element. Dit komt doordat er maar weinig andere atomen zijn die kunnen binden
met zichzelf.
Moleculen bewegen constant door thermische energie. Hoe warmer het is, hoe harder ze bewegen.
Deze thermische energie kun je uitdrukken met de formule: 1,5*k*T (k=Bolzmann constante =
1,4+10^.23 J/K, T=temperatuur in Kelvin).
Atomen kunnen covalente bindingen met elkaar vormen. Dit zijn de sterkste bindingen (400 kJ/mol,
tegenover 4 kJ/mol bij thermische energie). Moleculen met enkele bindingen kunnen om de binding
draaien als er genoeg thermische energie is. Bij dubbele bindingen kan dit niet (zijn vlak en rigide).
Een geconjugeerde binding is dubbel – enkel – dubbel – enkel enz. Deze bindingen kunnen vaak
lichtenergie absorberen en omzetten in chemische energie (cis-trans isomeriatie).
De manier waarop moleculen werken hangt af van de functiegroepen.
Alleen C en H zijn samen alifatisch (=apolair, er is geen ladingsscheiding en ze zijn hydrofoob).
Apolaire moleculen zijn slecht oplosbaar in water, polaire moleculen juist goed. Een zwitterion is een
molecuul dat positief is aan de ene kant en negatief aan de andere.
Het is een conventie dat rode atomen zuurstof voorstellen, blauwe stikstof, witte/grijze koolstof en
waterstof en gele zwavel.
Om molecuulmassa’s weer te geven gebruiken we vaak grammen. We kunnen ook atomaire massa-
eenheden gebruiken (1 = 1,66 * 10^-24 gr). Dit is het gewicht van één waterstofatoom. Eén atomaire
massa-eenheid = 1 Dalton (of Da), nog een eenheid.
Niet-covalente bindingen zijn essentieel voor het leven. Dit zijn zwakke bindingen in vergelijking met
covalente bindingen. De niet-covalente bindingen zijn:
Elektrostatische bindingen (20 kJ/mol) zijn bindingen tussen twee geladen groepen. +- trekt
elkaar aan, ++/-- stoot elkaar af. Fosfaten zijn bijvoorbeeld altijd negatief! De kwantiteit kun je
berekenen met de wet van Coulomb: E = k*q1*q2/D*r (k=9,0*10^9 Nm^2/C^2, q1/q2=lading atomen
in Coulomb, r=afstand in m, D=dielectrische constante medium). Een sulfhydryl (R-S-H) is geladen bij
pH 7)
Waterstofbruggen (10 kJ/mol) zijn bindingen tussen waterstoffen uit OH of NH groepen. Ze
zijn altijd hydrofiel en niet heel sterk (4-20 kJ/mol).
Van der Waalsbindingen (2-4 kJ/mol) is de aantrekking tussen alle atomen, in de afstand van
ongeveer 3 tot 4A (1A= 10^/ 10 m, een lengtemaat). Deze binding is zeer zwak (<thermische energie),
maar als er veel zijn wel sterk. Wanneer de atomen botsen is er afstoting. Optimale interactief = op
Van der Waals-afstand.
Hydrofobe interacties komen voor in water. De hydrofobe moleculen gaan dan bij elkaar
zitten om zo min mogelijk met water in aanraking te komen (olie in water).
1
,Kleine moleculen (<1000 Da) noemen we primaire metabolieten. Dit zijn bouwstenen, brandstoffen,
signaalmoleculen (bijv. hormonen), pH buffers enz. Er zijn ook secundaire metabolieten (<1000 Da),
deze vervullen speciale functies en zijn vaak erg ingewikkeld (o.a. cocaïne en taxol).
DNA wordt bij elkaar gehouden door waterstofbruggen tussen de basen (AT: 2, GC: 3) en Van der
Waalsbindingen tussen de basenparen. Door elektrostatische interactief tussen de fosfaatgroepen
(negatief geladen!) plakte het niet aan elkaar. Daarom zijn de meeste moleculen die interactief met
DNA aangaan positief geladen.
DNA bestaat uit nucleotiden, eiwitten uit aminozuren. Bij DNA is de vorm onafhankelijk van de vorm,
maar bij RNA wordt de vorm wel beïnvloed door de volgorde, omdat het enkelstrengs is.
Het is voor organismen heel belangrijk om hun pH constant te houden. Verandert het, dan moet er
gereageerd worden: sensoring, signaling, responding.
Dit is zo belangrijk omdat geladen moleculen geprotoneerd (NH4) of gedeprotoneerd (NH3+) kunnen
zijn. Dit verandert hun eigenschappen. Vuistregel: pH > pKa = gedeprotoneerd, pH < pKa =
geprotoneerd
Of als formule: [gedeprotoneerd]/[geprotoneerd] = 10^(pH-pKa) (Hendersson Hasselbach
vergelijking) met uitkomst > 1 = gedeprotoneerd overheerst
Ka is de evenwichtsconstante. Ka = [achter]/[voor]. De pKa = -10log(Ka)
Maar: als het verschil pH/pKa < 2, dan geldt dit niet. Dan heb je namelijk een buffer. Een buffer mag
max. 0,5 units van de pH die het buffert zitten (dus voor pH 7.2: 6,7 < buffer < 7,7).
De omgeving van de moleculen is ook van invloed op de pKa. In sommige omgevingen is het
voordeliger om bijvoorbeeld gedeprotoneerd te zijn. Een mogelijke omgevingsfactor is de
concentratie van het molecuul.
Eiwitstructuur en functie
Eiwitten bestaan uit tot 20 verschillende aminozuren en vervullen uiteenlopende functies. De
structuur (vorm) is direct afhankelijk van de volgorde, en is erg belangrijk bij de functie.
Geprotoneerde aminozuren (un-ionised) hebben NH2 en COOH, gedeprotoneerde (zwitterion) NH3+
en COO- .
De zijketens van de aminozuren verschillen in: grootte, lading, waterstofbrugvormende
eigenschappen, hydrofobiciteit en chemische reactiviteit.
Alifatische aminozuren bestaan uit CH-groepen en zijn dus erg hydrofoob! Methionine heeft ook een
S, maar dit maakt hem niet minder hydrofoob.
Histidine kan bij pH 7 zowel positief geladen als ongeladen zijn (pKa = 6,5). Dit aminozuur wordt dan
ook veel gebruikt voor protonenoverdracht.
Cysteine is een erg reactief aminozuur door zijn SH-groep. Proline is geen echt aminozuur en heeft
een C die aan de N bindt (NH2 i.p.v. NH3 of N i.p.v. NH!). Daardoor zitten ze raar in de keten, wat
rigiditeit geeft.
Aminozuren zijn chirale moleculen: ze zijn asymmetrisch. Maar er komen alleen maar linksdraaiende
aminozuren voor! Ook eiwitten zijn asymmetrisch, wat leidt tot verschillende functies bij
verschillende stereo-isomeren.
2
, Aminozuren teken je zo:
Peptide bindingen (C-N)hebben het karakter van een dubbele binding: ze kunnen niet draaien. Ze
worden geflankeerd door enkele bindingen (N-C-C)! Daardoor staan de aminozuren in een
peptideketen wel onder hoeken ten opzichte van elkaar (maar de aminozuren zelf zijn dus vlak!). Het
aantal mogelijke hoeken is beperkt door sterische hinder. Dit maakt alle eiwitten trans! Een
uitzondering is proline.
Residu is een ander woord voor aminozuur in een eiwit.
Cysteines kunnen onderling disulfidebruggen vormen. Dit is een oxidatiereactie (de H’s gaan weg, er
ontstaat water). Dit zorgt voor zijgroepen in een eiwitketen. Het is een covalente binding. Methionine
kan dit niet!
De backbone van een eiwit is hydrofiel. Door vouwing kunnen hydrofobe groepen echter aan de
buitenkant komen, waardoor het eiwit ook hydrofoob wordt en het door membranen heen kan.
Door post-translationele modificaties kunnen er extra functionele groepen aan een eiwit worden
gezet. Hier zijn extra stoffen voor nodig, bijvoorbeeld vitamine C. Deze extra functionele groep is vaak
een suiker. Als dat zo is, moet het eiwit aan de buitenkant (op het membraan) van de cel zitten.
Secundaire structuren zijn kleine structuren binnen een groot eiwitten. De belangrijkste zijn:
α-helices, waarbij een CO-groep een waterstofbrug maakt met een NH-groep. Dit gebeurt
meerdere keren en vormt een helix. De binnenkant is gevuld met zijgroepen. Er zitten 3,6 aminozuren
per draaiing, en per draaiing is er een translationele verplaatsing van 1,5A. Ze lijken NIET op de
dubbele helix van DNA (veel kleiner!). Ze zijn een goede manier om interacties met water te
verminderen.
3
De basis
De kenmerken van het leven zijn: ingewikkeld (maar georganiseerd), energiebehoefte, reactie op
omgevingssignalen, vermogen tot replicatie en zelfassimilatie en evolutie.
In de aardkorst zitten veel silicaten: groepen met silicium.
Het leven speelt zich helemaal af in water (cellen zijn opgelost in water!). Het is een polair (=geladen)
molecuul (dipoolmoment), wat zorgt voor een sterke binding tussen de moleculen (hoe koeler, hoe
meer H-bruggen). Veder gebruiken we de volgende elementen: H, O, C, N, Na, Mg, Al, Si, K, Ca en Fe.
C is een essentieel element. Dit komt doordat er maar weinig andere atomen zijn die kunnen binden
met zichzelf.
Moleculen bewegen constant door thermische energie. Hoe warmer het is, hoe harder ze bewegen.
Deze thermische energie kun je uitdrukken met de formule: 1,5*k*T (k=Bolzmann constante =
1,4+10^.23 J/K, T=temperatuur in Kelvin).
Atomen kunnen covalente bindingen met elkaar vormen. Dit zijn de sterkste bindingen (400 kJ/mol,
tegenover 4 kJ/mol bij thermische energie). Moleculen met enkele bindingen kunnen om de binding
draaien als er genoeg thermische energie is. Bij dubbele bindingen kan dit niet (zijn vlak en rigide).
Een geconjugeerde binding is dubbel – enkel – dubbel – enkel enz. Deze bindingen kunnen vaak
lichtenergie absorberen en omzetten in chemische energie (cis-trans isomeriatie).
De manier waarop moleculen werken hangt af van de functiegroepen.
Alleen C en H zijn samen alifatisch (=apolair, er is geen ladingsscheiding en ze zijn hydrofoob).
Apolaire moleculen zijn slecht oplosbaar in water, polaire moleculen juist goed. Een zwitterion is een
molecuul dat positief is aan de ene kant en negatief aan de andere.
Het is een conventie dat rode atomen zuurstof voorstellen, blauwe stikstof, witte/grijze koolstof en
waterstof en gele zwavel.
Om molecuulmassa’s weer te geven gebruiken we vaak grammen. We kunnen ook atomaire massa-
eenheden gebruiken (1 = 1,66 * 10^-24 gr). Dit is het gewicht van één waterstofatoom. Eén atomaire
massa-eenheid = 1 Dalton (of Da), nog een eenheid.
Niet-covalente bindingen zijn essentieel voor het leven. Dit zijn zwakke bindingen in vergelijking met
covalente bindingen. De niet-covalente bindingen zijn:
Elektrostatische bindingen (20 kJ/mol) zijn bindingen tussen twee geladen groepen. +- trekt
elkaar aan, ++/-- stoot elkaar af. Fosfaten zijn bijvoorbeeld altijd negatief! De kwantiteit kun je
berekenen met de wet van Coulomb: E = k*q1*q2/D*r (k=9,0*10^9 Nm^2/C^2, q1/q2=lading atomen
in Coulomb, r=afstand in m, D=dielectrische constante medium). Een sulfhydryl (R-S-H) is geladen bij
pH 7)
Waterstofbruggen (10 kJ/mol) zijn bindingen tussen waterstoffen uit OH of NH groepen. Ze
zijn altijd hydrofiel en niet heel sterk (4-20 kJ/mol).
Van der Waalsbindingen (2-4 kJ/mol) is de aantrekking tussen alle atomen, in de afstand van
ongeveer 3 tot 4A (1A= 10^/ 10 m, een lengtemaat). Deze binding is zeer zwak (<thermische energie),
maar als er veel zijn wel sterk. Wanneer de atomen botsen is er afstoting. Optimale interactief = op
Van der Waals-afstand.
Hydrofobe interacties komen voor in water. De hydrofobe moleculen gaan dan bij elkaar
zitten om zo min mogelijk met water in aanraking te komen (olie in water).
1
,Kleine moleculen (<1000 Da) noemen we primaire metabolieten. Dit zijn bouwstenen, brandstoffen,
signaalmoleculen (bijv. hormonen), pH buffers enz. Er zijn ook secundaire metabolieten (<1000 Da),
deze vervullen speciale functies en zijn vaak erg ingewikkeld (o.a. cocaïne en taxol).
DNA wordt bij elkaar gehouden door waterstofbruggen tussen de basen (AT: 2, GC: 3) en Van der
Waalsbindingen tussen de basenparen. Door elektrostatische interactief tussen de fosfaatgroepen
(negatief geladen!) plakte het niet aan elkaar. Daarom zijn de meeste moleculen die interactief met
DNA aangaan positief geladen.
DNA bestaat uit nucleotiden, eiwitten uit aminozuren. Bij DNA is de vorm onafhankelijk van de vorm,
maar bij RNA wordt de vorm wel beïnvloed door de volgorde, omdat het enkelstrengs is.
Het is voor organismen heel belangrijk om hun pH constant te houden. Verandert het, dan moet er
gereageerd worden: sensoring, signaling, responding.
Dit is zo belangrijk omdat geladen moleculen geprotoneerd (NH4) of gedeprotoneerd (NH3+) kunnen
zijn. Dit verandert hun eigenschappen. Vuistregel: pH > pKa = gedeprotoneerd, pH < pKa =
geprotoneerd
Of als formule: [gedeprotoneerd]/[geprotoneerd] = 10^(pH-pKa) (Hendersson Hasselbach
vergelijking) met uitkomst > 1 = gedeprotoneerd overheerst
Ka is de evenwichtsconstante. Ka = [achter]/[voor]. De pKa = -10log(Ka)
Maar: als het verschil pH/pKa < 2, dan geldt dit niet. Dan heb je namelijk een buffer. Een buffer mag
max. 0,5 units van de pH die het buffert zitten (dus voor pH 7.2: 6,7 < buffer < 7,7).
De omgeving van de moleculen is ook van invloed op de pKa. In sommige omgevingen is het
voordeliger om bijvoorbeeld gedeprotoneerd te zijn. Een mogelijke omgevingsfactor is de
concentratie van het molecuul.
Eiwitstructuur en functie
Eiwitten bestaan uit tot 20 verschillende aminozuren en vervullen uiteenlopende functies. De
structuur (vorm) is direct afhankelijk van de volgorde, en is erg belangrijk bij de functie.
Geprotoneerde aminozuren (un-ionised) hebben NH2 en COOH, gedeprotoneerde (zwitterion) NH3+
en COO- .
De zijketens van de aminozuren verschillen in: grootte, lading, waterstofbrugvormende
eigenschappen, hydrofobiciteit en chemische reactiviteit.
Alifatische aminozuren bestaan uit CH-groepen en zijn dus erg hydrofoob! Methionine heeft ook een
S, maar dit maakt hem niet minder hydrofoob.
Histidine kan bij pH 7 zowel positief geladen als ongeladen zijn (pKa = 6,5). Dit aminozuur wordt dan
ook veel gebruikt voor protonenoverdracht.
Cysteine is een erg reactief aminozuur door zijn SH-groep. Proline is geen echt aminozuur en heeft
een C die aan de N bindt (NH2 i.p.v. NH3 of N i.p.v. NH!). Daardoor zitten ze raar in de keten, wat
rigiditeit geeft.
Aminozuren zijn chirale moleculen: ze zijn asymmetrisch. Maar er komen alleen maar linksdraaiende
aminozuren voor! Ook eiwitten zijn asymmetrisch, wat leidt tot verschillende functies bij
verschillende stereo-isomeren.
2
, Aminozuren teken je zo:
Peptide bindingen (C-N)hebben het karakter van een dubbele binding: ze kunnen niet draaien. Ze
worden geflankeerd door enkele bindingen (N-C-C)! Daardoor staan de aminozuren in een
peptideketen wel onder hoeken ten opzichte van elkaar (maar de aminozuren zelf zijn dus vlak!). Het
aantal mogelijke hoeken is beperkt door sterische hinder. Dit maakt alle eiwitten trans! Een
uitzondering is proline.
Residu is een ander woord voor aminozuur in een eiwit.
Cysteines kunnen onderling disulfidebruggen vormen. Dit is een oxidatiereactie (de H’s gaan weg, er
ontstaat water). Dit zorgt voor zijgroepen in een eiwitketen. Het is een covalente binding. Methionine
kan dit niet!
De backbone van een eiwit is hydrofiel. Door vouwing kunnen hydrofobe groepen echter aan de
buitenkant komen, waardoor het eiwit ook hydrofoob wordt en het door membranen heen kan.
Door post-translationele modificaties kunnen er extra functionele groepen aan een eiwit worden
gezet. Hier zijn extra stoffen voor nodig, bijvoorbeeld vitamine C. Deze extra functionele groep is vaak
een suiker. Als dat zo is, moet het eiwit aan de buitenkant (op het membraan) van de cel zitten.
Secundaire structuren zijn kleine structuren binnen een groot eiwitten. De belangrijkste zijn:
α-helices, waarbij een CO-groep een waterstofbrug maakt met een NH-groep. Dit gebeurt
meerdere keren en vormt een helix. De binnenkant is gevuld met zijgroepen. Er zitten 3,6 aminozuren
per draaiing, en per draaiing is er een translationele verplaatsing van 1,5A. Ze lijken NIET op de
dubbele helix van DNA (veel kleiner!). Ze zijn een goede manier om interacties met water te
verminderen.
3
